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- EMDB-8756: Yeast microtubule stabilized with epothilone -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8756
タイトルYeast microtubule stabilized with epothilone
マップデータYeast microtubule stabilized with epothilone
試料
  • 複合体: Microtubule lattice stabilized with epothilone
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: EPOTHILONE A
キーワードCytoskeleton / tubulin / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear migration by microtubule mediated pushing forces / nuclear division / mitotic spindle elongation / nuclear migration along microtubule / homologous chromosome segregation / Platelet degranulation / positive regulation of intracellular protein transport / tubulin complex / mitotic sister chromatid segregation / microtubule-based process ...nuclear migration by microtubule mediated pushing forces / nuclear division / mitotic spindle elongation / nuclear migration along microtubule / homologous chromosome segregation / Platelet degranulation / positive regulation of intracellular protein transport / tubulin complex / mitotic sister chromatid segregation / microtubule-based process / mitotic spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / cytoskeleton organization / nuclear periphery / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / mitotic cell cycle / microtubule / hydrolase activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Howes SC / Geyer EA
資金援助 米国, 7件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)1106400 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 1054947 米国
National Science Foundation (NSF, United States)161593 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2014177758 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM098543 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM008297 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01-GM051487 米国
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2017
タイトル: Structural differences between yeast and mammalian microtubules revealed by cryo-EM.
著者: Stuart C Howes / Elisabeth A Geyer / Benjamin LaFrance / Rui Zhang / Elizabeth H Kellogg / Stefan Westermann / Luke M Rice / Eva Nogales /
要旨: Microtubules are polymers of αβ-tubulin heterodimers essential for all eukaryotes. Despite sequence conservation, there are significant structural differences between microtubules assembled in ...Microtubules are polymers of αβ-tubulin heterodimers essential for all eukaryotes. Despite sequence conservation, there are significant structural differences between microtubules assembled in vitro from mammalian or budding yeast tubulin. Yeast MTs were not observed to undergo compaction at the interdimer interface as seen for mammalian microtubules upon GTP hydrolysis. Lack of compaction might reflect slower GTP hydrolysis or a different degree of allosteric coupling in the lattice. The microtubule plus end-tracking protein Bim1 binds yeast microtubules both between αβ-tubulin heterodimers, as seen for other organisms, and within tubulin dimers, but binds mammalian tubulin only at interdimer contacts. At the concentrations used in cryo-electron microscopy, Bim1 causes the compaction of yeast microtubules and induces their rapid disassembly. Our studies demonstrate structural differences between yeast and mammalian microtubules that likely underlie their differing polymerization dynamics. These differences may reflect adaptations to the demands of different cell size or range of physiological growth temperatures.
履歴
登録2017年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年6月28日-
マップ公開2017年7月19日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5w3h
  • 表面レベル: 5.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5w3h
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8756.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8756.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Yeast microtubule stabilized with epothilone
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.2 / ムービー #1: 5.2
最小 - 最大-10.0307865 - 23.595669000000001
平均 (標準偏差)0.048390567 (±1.1188923)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 675.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z675.840675.840675.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-10.03123.5960.048

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Microtubule lattice stabilized with epothilone

全体名称: Microtubule lattice stabilized with epothilone
要素
  • 複合体: Microtubule lattice stabilized with epothilone
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1 chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: EPOTHILONE A

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超分子 #1: Microtubule lattice stabilized with epothilone

超分子名称: Microtubule lattice stabilized with epothilone / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)

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分子 #1: Tubulin alpha-1 chain

分子名称: Tubulin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 49.853867 KDa
配列文字列: MREVISINVG QAGCQIGNAC WELYSLEHGI KPDGHLEDGL SKPKGGEEGF STFFHETGYG KFVPRAIYVD LEPNVIDEVR NGPYKDLFH PEQLISGKED AANNYARGHY TVGREILGDV LDRIRKLADQ CDGLQGFLFT HSLGGGTGSG LGSLLLEELS A EYGKKSKL ...文字列:
MREVISINVG QAGCQIGNAC WELYSLEHGI KPDGHLEDGL SKPKGGEEGF STFFHETGYG KFVPRAIYVD LEPNVIDEVR NGPYKDLFH PEQLISGKED AANNYARGHY TVGREILGDV LDRIRKLADQ CDGLQGFLFT HSLGGGTGSG LGSLLLEELS A EYGKKSKL EFAVYPAPQV STSVVEPYNT VLTTHTTLEH ADCTFMVDNE AIYDMCKRNL DIPRPSFANL NNLIAQVVSS VT ASLRFDG SLNVDLNEFQ TNLVPYPRIH FPLVSYSPVL SKSKAFHESN SVSEITNACF EPGNQMVKCD PRDGKYMATC LLY RGDVVT RDVQRAVEQV KNKKTVQLVD WCPTGFKIGI CYEPPTATPN SQLATVDRAV CMLSNTTSIA EAWKRIDRKF DLMY AKRAF VHWYVGEGME EGEFTEARED LAALERDYIE VGADSYAEEE EF

UniProtKB: Tubulin alpha-1 chain

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分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 50.967457 KDa
配列文字列: MREIIHISTG QCGNQIGAAF WETICGEHGL DFNGTYHGHD DIQKERLNVY FNEASSGKWV PRSINVDLEP GTIDAVRNSA IGNLFRPDN YIFGQSSAGN VWAKGHYTEG AELVDSVMDV IRREAEGCDS LQGFQITHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEF P DRMMATFS ...文字列:
MREIIHISTG QCGNQIGAAF WETICGEHGL DFNGTYHGHD DIQKERLNVY FNEASSGKWV PRSINVDLEP GTIDAVRNSA IGNLFRPDN YIFGQSSAGN VWAKGHYTEG AELVDSVMDV IRREAEGCDS LQGFQITHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEF P DRMMATFS VLPSPKTSDT VVEPYNATLS VHQLVEHSDE TFCIDNEALY DICQRTLKLN QPSYGDLNNL VSSVMSGVTT SL RYPGQLN SDLRKLAVNL VPFPRLHFFM VGYAPLTAIG SQSFRSLTVP ELTQQMFDAK NMMAAADPRN GRYLTVAAFF RGK VSVKEV EDEMHKVQSK NSDYFVEWIP NNVQTAVCSV APQGLDMAAT FIANSTSIQE LFKRVGDQFS AMFKRKAFLH WYTS EGMDE LEFSEAESNM NDLVSEYQQY QEATVEDDEE VDENGDFGAP QNQDEPITEN FE

UniProtKB: Tubulin beta chain

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分子 #3: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: EPOTHILONE A

分子名称: EPOTHILONE A / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: EP
分子量理論値: 493.656 Da
Chemical component information

ChemComp-EP:
EPOTHILONE A / エポチロンA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6.9
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 303 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 28.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 10.43 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -29.87 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11) / 使用した粒子像数: 27829
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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