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- EMDB-6987: Cryo-EM structure of a P-type ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6987
タイトルCryo-EM structure of a P-type ATPase
マップデータ
試料
  • 複合体: complex of one PMCA1 molecular with one NPTN molecular
    • タンパク質・ペプチド: Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1
    • タンパク質・ペプチド: Neuroplastin
  • リガンド: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type calcium transporter activity involved in regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / regulation of receptor localization to synapse / calcium ion export across plasma membrane / calcium ion transmembrane transporter activity / : / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / regulation of vascular associated smooth muscle contraction / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / : / excitatory synapse assembly ...P-type calcium transporter activity involved in regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / regulation of receptor localization to synapse / calcium ion export across plasma membrane / calcium ion transmembrane transporter activity / : / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / regulation of vascular associated smooth muscle contraction / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / : / excitatory synapse assembly / cellular response to corticosterone stimulus / : / dendrite self-avoidance / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / inhibitory synapse / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / GABA receptor activation / cell-cell adhesion mediator activity / P-type Ca2+ transporter / neural retina development / P-type calcium transporter activity / cellular response to vitamin D / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transport / dendritic spine membrane / Reduction of cytosolic Ca++ levels / negative regulation of cytokine production / positive regulation of protein localization / neuronal cell body membrane / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / plasma membrane => GO:0005886 / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / Ion transport by P-type ATPases / immunological synapse / regulation of cardiac conduction / GABA-ergic synapse / positive regulation of bone mineralization / regulation of cellular response to insulin stimulus / Ion homeostasis / monoatomic ion transmembrane transport / cell adhesion molecule binding / regulation of cytosolic calcium ion concentration / response to cold / positive regulation of long-term synaptic potentiation / PDZ domain binding / long-term synaptic potentiation / axon guidance / Schaffer collateral - CA1 synapse / visual learning / brain development / cytoplasmic side of plasma membrane / regulation of blood pressure / positive regulation of neuron projection development / intracellular calcium ion homeostasis / presynaptic membrane / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / calmodulin binding / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / apical plasma membrane / axon / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / dendrite / cell surface / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1 / Neuroplastin / Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Basigin-like / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal ...Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1 / Neuroplastin / Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Basigin-like / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1 / Neuroplastin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.11 Å
データ登録者Gong DS / Chi XM / Ren K / Huang GXY / Zhou GW / Yan N / Lei JL / Zhou Q
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structure of the human plasma membrane Ca-ATPase 1 in complex with its obligatory subunit neuroplastin.
著者: Deshun Gong / Ximin Chi / Kang Ren / Gaoxingyu Huang / Gewei Zhou / Nieng Yan / Jianlin Lei / Qiang Zhou /
要旨: Plasma membrane Ca-ATPases (PMCAs) are key regulators of global Ca homeostasis and local intracellular Ca dynamics. Recently, Neuroplastin (NPTN) and basigin were identified as previously ...Plasma membrane Ca-ATPases (PMCAs) are key regulators of global Ca homeostasis and local intracellular Ca dynamics. Recently, Neuroplastin (NPTN) and basigin were identified as previously unrecognized obligatory subunits of PMCAs that dramatically increase the efficiency of PMCA-mediated Ca clearance. Here, we report the cryo-EM structure of human PMCA1 (hPMCA1) in complex with NPTN at a resolution of 4.1 Å for the overall structure and 3.9 Å for the transmembrane domain. The single transmembrane helix of NPTN interacts with the TM-linker and TM10 of hPMCA1. The subunits are required for the hPMCA1 functional activity. The NPTN-bound hPMCA1 closely resembles the E1-Mg structure of endo(sarco)plasmic reticulum Ca ATPase and the Ca site is exposed through a large open cytoplasmic pathway. This structure provides insight into how the subunits bind to the PMCAs and serves as an important basis for understanding the functional mechanisms of this essential calcium pump family.
履歴
登録2018年6月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年9月19日-
マップ公開2018年9月19日-
更新2018年9月19日-
現状2018年9月19日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6a69
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6987.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6987.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 218.2 Å		1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 218.2 Å		1.09 Å/pix.
x 200 pix.
= 218.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.091 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.15821315 - 0.23960134
平均 (標準偏差)0.00071353745 (±0.008618075)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 218.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0911.0911.091
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z218.200218.200218.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.1580.2400.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : complex of one PMCA1 molecular with one NPTN molecular

全体名称: complex of one PMCA1 molecular with one NPTN molecular
要素
  • 複合体: complex of one PMCA1 molecular with one NPTN molecular
    • タンパク質・ペプチド: Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1
    • タンパク質・ペプチド: Neuroplastin
  • リガンド: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE

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超分子 #1: complex of one PMCA1 molecular with one NPTN molecular

超分子名称: complex of one PMCA1 molecular with one NPTN molecular
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1

分子名称: Plasma membrane calcium-transporting ATPase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ec: 3.6.3.8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 140.987844 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGDMANNSVA YSGVKNSLKE ANHDGDFGIT LAELRALMEL RSTDALRKIQ ESYGDVYGIC TKLKTSPNEG LSGNPADLER REAVFGKNF IPPKKPKTFL QLVWEALQDV TLIILEIAAI VSLGLSFYQP PEGDNALCGE VSVGEEEGEG ETGWIEGAAI L LSVVCVVL ...文字列:
MGDMANNSVA YSGVKNSLKE ANHDGDFGIT LAELRALMEL RSTDALRKIQ ESYGDVYGIC TKLKTSPNEG LSGNPADLER REAVFGKNF IPPKKPKTFL QLVWEALQDV TLIILEIAAI VSLGLSFYQP PEGDNALCGE VSVGEEEGEG ETGWIEGAAI L LSVVCVVL VTAFNDWSKE KQFRGLQSRI EQEQKFTVIR GGQVIQIPVA DITVGDIAQV KYGDLLPADG ILIQGNDLKI DE SSLTGES DHVKKSLDKD PLLLSGTHVM EGSGRMVVTA VGVNSQTGII FTLLGAGGEE EEKKDEKKKE KKNKKQDGAI ENR NKAKAQ DGAAMEMQPL KSEEGGDGDE KDKKKANLPK KEKSVLQGKL TKLAVQIGKA GLLMSAITVI ILVLYFVIDT FWVQ KRPWL AECTPIYIQY FVKFFIIGVT VLVVAVPEGL PLAVTISLAY SVKKMMKDNN LVRHLDACET MGNATAICSD KTGTL TMNR MTVVQAYINE KHYKKVPEPE AIPPNILSYL VTGISVNCAY TSKILPPEKE GGLPRHVGNK TECALLGLLL DLKRDY QDV RNEIPEEALY KVYTFNSVRK SMSTVLKNSD GSYRIFSKGA SEIILKKCFK ILSANGEAKV FRPRDRDDIV KTVIEPM AS EGLRTICLAF RDFPAGEPEP EWDNENDIVT GLTCIAVVGI EDPVRPEVPD AIKKCQRAGI TVRMVTGDNI NTARAIAT K CGILHPGEDF LCLEGKDFNR RIRNEKGEIE QERIDKIWPK LRVLARSSPT DKHTLVKGII DSTVSDQRQV VAVTGDGTN DGPALKKADV GFAMGIAGTD VAKEASDIIL TDDNFTSIVK AVMWGRNVYD SISKFLQFQL TVNVVAVIVA FTGACITQDS PLKAVQMLW VNLIMDTLAS LALATEPPTE SLLLRKPYGR NKPLISRTMM KNILGHAFYQ LVVVFTLLFA GEKFFDIDSG R NAPLHAPP SEHYTIVFNT FVLMQLFNEI NARKIHGERN VFEGIFNNAI FCTIVLGTFV VQIIIVQFGG KPFSCSELSI EQ WLWSIFL GMGTLLWGQL ISTIPTSRLK FLKEAGHGTQ KEEIPEEELA EDVEEIDHAE RELRRGQILW FRGLNRIQTQ MDV VNAFQS GSSIQGALRR QPSIASQHHD VTNISTPTHI RVVNAFRSSL YEGLEKPESR SSIHNFMTHP EFRIEDSEPH IPLI DDTDA EDDAPTKRNS SPPPSPNKNN NAVDSGIHLT IEMNKSATSS SPGSPLHSLE TSLHHHHHHL EDYKDDDDK

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分子 #2: Neuroplastin

分子名称: Neuroplastin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human (ヒト)
分子量理論値: 31.3284 KDa
配列文字列: MSGSSLPSAL ALSLLLVSGS LLPGPGAAQN EPRIVTSEEV IIRDSPVLPV TLQCNLTSSS HTLTYSYWTK NGVELSATRK NASNMEYRI NKPRAEDSGE YHCVYHFVSA PKANATIEVK AAPDITGHKR SENKNEGQDA TMYCKSVGYP HPDWIWRKKE N GMPMDIVN ...文字列:
MSGSSLPSAL ALSLLLVSGS LLPGPGAAQN EPRIVTSEEV IIRDSPVLPV TLQCNLTSSS HTLTYSYWTK NGVELSATRK NASNMEYRI NKPRAEDSGE YHCVYHFVSA PKANATIEVK AAPDITGHKR SENKNEGQDA TMYCKSVGYP HPDWIWRKKE N GMPMDIVN TSGRFFIINK ENYTELNIVN LQITEDPGEY ECNATNAIGS ASVVTVLRVR SHLAPLWPFL GILAEIIILV VI IVVYEKR KRPDEVPDDD EPAGPMKTNS TNNHKDKNLR QRNTN

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分子 #3: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE

分子名称: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - バージョン: gctf
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: 10 good 2D classes were used to generate an initial model using e2initialmodel.py
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - バージョン: Relion 2.0 / 使用した粒子像数: 105188
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - バージョン: Relion 2.0
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - バージョン: Relion 2.0
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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