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- EMDB-63181: Cryo-EM map of C1ql1-gC1q hexamer and BAI3-eCUB complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63181
タイトルCryo-EM map of C1ql1-gC1q hexamer and BAI3-eCUB complex
マップデータ
試料
  • 複合体: C1ql1-gC1q and BAI3-eCUB complex
    • 複合体: BAI3-eCUB
      • タンパク質・ペプチド: Adhesion G protein-coupled receptor B3
    • タンパク質・ペプチド: C1q-related factor
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードC1ql1 / BAI3 / synapse / CF-PC / Calcium / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


climbing fiber / motor learning / maintenance of synapse structure / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / regulation of synapse pruning / collagen trimer / regulation of synapse maturation / myoblast fusion / positive regulation of synapse assembly / neuron remodeling ...climbing fiber / motor learning / maintenance of synapse structure / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / regulation of synapse pruning / collagen trimer / regulation of synapse maturation / myoblast fusion / positive regulation of synapse assembly / neuron remodeling / regulation of dendrite morphogenesis / synaptic cleft / negative regulation of angiogenesis / GTPase activator activity / postsynaptic density membrane / G protein-coupled receptor activity / presynapse / cell surface receptor signaling pathway / postsynapse / G protein-coupled receptor signaling pathway / signaling receptor binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / : / GAIN domain, N-terminal / AGRL2-4 GAIN subdomain A / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. ...GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / : / GAIN domain, N-terminal / AGRL2-4 GAIN subdomain A / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GAIN domain superfamily / : / GPS motif / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GAIN-B domain profile. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / CUB domain / CUB domain profile. / Thrombospondin type 1 domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G protein-coupled receptor B3 / C1q-related factor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.48 Å
データ登録者Liao L / Niu F / Wei Z
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32471250 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32471262 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis of calcium-dependent C1ql1/BAI3 assemblies in synaptic connectivity.
著者: Liangyu Liao / Ying Han / Fengfeng Niu / Yingjie Wang / Yang Lu / Shun Xu / Houming Zhu / Leishu Lin / Jinman Xiao / Hoi In Tou / Jiali Gao / Bo Zhang / Zhiyi Wei /
要旨: Cell adhesion molecules (CAMs) are pivotal in establishing and maintaining synaptic connectivity. Emerging evidence indicates that some secreted factors within the synaptic cleft, including C1q-like ...Cell adhesion molecules (CAMs) are pivotal in establishing and maintaining synaptic connectivity. Emerging evidence indicates that some secreted factors within the synaptic cleft, including C1q-like proteins (C1qls), play a crucial role in bridging pre- and post-synapses by connecting the bilateral CAMs. However, the mechanisms of those secreted factors in synapse assembly remain incomplete. Here, we explore C1ql-mediated synaptic connectivity, focusing on the assembly of C1ql1 and its postsynaptic receptor brain-specific angiogenesis inhibitor 3 (BAI3, also called ADGRB3). Our biochemical, structural, and computational analyses reveal that the trimeric globular C1q (gC1q) domain of C1ql1 undergoes a calcium-modulated domain-swapping event to form a hexamer. Cryo-EM study manifests the stabilizing role of calcium ions on the C1ql1_gC1q hexamer in complex with the extended CUB domain of BAI3. Using the gC1q hexamer, full-length C1ql1 further assembles into linear clusters, possibly providing a scaffold to accumulate BAI3 receptors on the plasma membrane. Our cellular and in vivo studies support a role for the gC1q-mediated dynamic assembly of C1ql1 in receptor accumulation and synapse maintenance. Collectively, our findings provide a plausible mechanism of secreted factor-mediated synaptic connectivity, driven by the calcium-modulated assembly of C1qls and their interactions with CAMs.
履歴
登録2025年1月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月17日-
マップ公開2025年12月17日-
更新2026年1月14日-
現状2026年1月14日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63181.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63181.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.432 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.432 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.432 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.072 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.0017037974 - 2.028608
平均 (標準偏差)0.0010128738 (±0.021852281)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 274.432 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63181_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63181_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : C1ql1-gC1q and BAI3-eCUB complex

全体名称: C1ql1-gC1q and BAI3-eCUB complex
要素
  • 複合体: C1ql1-gC1q and BAI3-eCUB complex
    • 複合体: BAI3-eCUB
      • タンパク質・ペプチド: Adhesion G protein-coupled receptor B3
    • タンパク質・ペプチド: C1q-related factor
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: C1ql1-gC1q and BAI3-eCUB complex

超分子名称: C1ql1-gC1q and BAI3-eCUB complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #2: BAI3-eCUB

超分子名称: BAI3-eCUB / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: C1q-related factor

分子名称: C1q-related factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 15.184653 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GPGSEFTTVP RVAFYAGLKN PHEGYEVLKF DDVVTNLGNN YDAASGKFTC NIPGTYFFTY HVLMRGGDGT SMWADLCKNG QVRASAIAQ DADQNYDYAS NSVILHLDAG DEVFIKLDGG KAHGGNSNKY STFSGFIIYS D

UniProtKB: C1q-related factor

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分子 #2: Adhesion G protein-coupled receptor B3

分子名称: Adhesion G protein-coupled receptor B3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.531328 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: AGSAQDFWCS TLVKGVIYGS YSVSEMFPKN FTNCTWTLEN PDPTKYSIYL KFSKKDLSCS NFSLLAYQFD HFSHEKIKDL LRKNHSIMQ LCNSKNAFVF LQYDKNFIQI RRVFPTNFPG LQKKGEEDQK SFFEFLVLNK VSPSQFGCHV LCTWLESCLK S ENGRTESC ...文字列:
AGSAQDFWCS TLVKGVIYGS YSVSEMFPKN FTNCTWTLEN PDPTKYSIYL KFSKKDLSCS NFSLLAYQFD HFSHEKIKDL LRKNHSIMQ LCNSKNAFVF LQYDKNFIQI RRVFPTNFPG LQKKGEEDQK SFFEFLVLNK VSPSQFGCHV LCTWLESCLK S ENGRTESC GIMYTKCTCP QHLGEWGIDD QSLILLNNVV LPLNEQTEGC LTQELQTTQV CNLTREAKRP PKEEENLYFQ

UniProtKB: Adhesion G protein-coupled receptor B3

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM Tris, 150mM NaCl, and 10mM CaCl2
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 8710226
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. v4.0) / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.48 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.1) / 使用した粒子像数: 143870
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.1)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4qq2

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9lkl:
Cryo-EM map of C1ql1-gC1q hexamer and BAI3-eCUB complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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