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Structure paper

タイトルStructural basis of calcium-dependent C1ql1/BAI3 assemblies in synaptic connectivity.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 11444, Year 2025
掲載日2025年12月10日
著者Liangyu Liao / Ying Han / Fengfeng Niu / Yingjie Wang / Yang Lu / Shun Xu / Houming Zhu / Leishu Lin / Jinman Xiao / Hoi In Tou / Jiali Gao / Bo Zhang / Zhiyi Wei /
PubMed 要旨Cell adhesion molecules (CAMs) are pivotal in establishing and maintaining synaptic connectivity. Emerging evidence indicates that some secreted factors within the synaptic cleft, including C1q-like ...Cell adhesion molecules (CAMs) are pivotal in establishing and maintaining synaptic connectivity. Emerging evidence indicates that some secreted factors within the synaptic cleft, including C1q-like proteins (C1qls), play a crucial role in bridging pre- and post-synapses by connecting the bilateral CAMs. However, the mechanisms of those secreted factors in synapse assembly remain incomplete. Here, we explore C1ql-mediated synaptic connectivity, focusing on the assembly of C1ql1 and its postsynaptic receptor brain-specific angiogenesis inhibitor 3 (BAI3, also called ADGRB3). Our biochemical, structural, and computational analyses reveal that the trimeric globular C1q (gC1q) domain of C1ql1 undergoes a calcium-modulated domain-swapping event to form a hexamer. Cryo-EM study manifests the stabilizing role of calcium ions on the C1ql1_gC1q hexamer in complex with the extended CUB domain of BAI3. Using the gC1q hexamer, full-length C1ql1 further assembles into linear clusters, possibly providing a scaffold to accumulate BAI3 receptors on the plasma membrane. Our cellular and in vivo studies support a role for the gC1q-mediated dynamic assembly of C1ql1 in receptor accumulation and synapse maintenance. Collectively, our findings provide a plausible mechanism of secreted factor-mediated synaptic connectivity, driven by the calcium-modulated assembly of C1qls and their interactions with CAMs.
リンクNat Commun / PubMed:41372137 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.22 - 3.48 Å
構造データ

63181

9lkl

EMDB-63181, PDB-9lkl:
Cryo-EM map of C1ql1-gC1q hexamer and BAI3-eCUB complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.48 Å

63182

9lkm

EMDB-63182, PDB-9lkm:
Focused map of C1ql1-gC1q trimer and BAI3-eCUB complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.34 Å

PDB-9lkk:
Crystal structure of C1ql1-gC1q hexamer
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.22 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry

ChemComp-CAC:
CACODYLATE ION

ChemComp-GOL:
GLYCEROL

ChemComp-CL:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / C1ql1 / synapse / CF-PC / Calcium / secreted protein / BAI3

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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