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- EMDB-53237: DNA-PK bound to 153 bp H2AX nucleosome with ATPyS -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53237
タイトルDNA-PK bound to 153 bp H2AX nucleosome with ATPyS
マップデータ
試料
  • 複合体: DNA-PK dimer bound to 153bp H2AX nucleosomes with ATPyS
    • タンパク質・ペプチド: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2AX
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • DNA: DNA
    • DNA: DNA
キーワードDNA-binding protein / NHEJ / Ku70/80 / nucleosome / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of platelet formation / Ku70:Ku80 complex / T cell receptor V(D)J recombination / negative regulation of t-circle formation / pro-B cell differentiation / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase activity / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / histone H2AXS139 kinase activity ...positive regulation of platelet formation / Ku70:Ku80 complex / T cell receptor V(D)J recombination / negative regulation of t-circle formation / pro-B cell differentiation / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase activity / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / histone H2AXS139 kinase activity / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / immature B cell differentiation / regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to X-ray / regulation of epithelial cell proliferation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / nuclear telomere cap complex / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / protein localization to site of double-strand break / XY body / telomere capping / IRF3-mediated induction of type I IFN / chromatin-protein adaptor activity / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of telomere maintenance / recombinational repair / protein localization to chromosome, telomeric region / U3 snoRNA binding / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of neurogenesis / maturation of 5.8S rRNA / T cell lineage commitment / cellular hyperosmotic salinity response / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / 2-LTR circle formation / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / B cell lineage commitment / hematopoietic stem cell proliferation / response to ionizing radiation / telomeric repeat DNA binding / negative regulation of protein phosphorylation / DNA 3'-5' helicase / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / ATP-dependent activity, acting on DNA / somitogenesis / telomere maintenance via telomerase / site of DNA damage / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / activation of innate immune response / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / epigenetic regulation of gene expression / neurogenesis / telomere organization / positive regulation of erythrocyte differentiation / Interleukin-7 signaling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / RNA Polymerase I Promoter Opening / DNA damage checkpoint signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / cyclin binding / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / positive regulation of DNA repair / protein modification process / DNA helicase activity / peptidyl-serine phosphorylation / replication fork / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / cellular response to leukemia inhibitory factor / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / condensed nuclear chromosome / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / male germ cell nucleus / response to gamma radiation / PRC2 methylates histones and DNA / positive regulation of translation / innate immune response in mucosa
類似検索 - 分子機能
DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, catalytic domain / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC5 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-PKcs, CC5 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / NUC194 ...DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, catalytic domain / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC5 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-PKcs, CC5 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / NUC194 / Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / SAP domain superfamily / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B type 1-J / DNA repair protein Ku70 / DNA repair protein Ku80 / Histone H2AX / Histone H4 / Histone H3.1 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å
データ登録者Hall C / Chaplin AK
資金援助 カナダ, 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, Canada)MR/X00029X/1 カナダ
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of NHEJ assemblies with nucleosomes.
著者: Chloe Hall / Philippe Frit / Antonia Kefala-Stavridi / Amandine Pelletier / Steven W Hardwick / Himani Amin / Matthew K Bilyard / Taiana Maia De Oliviera / Ammarah Tariq / Sayma Zahid / ...著者: Chloe Hall / Philippe Frit / Antonia Kefala-Stavridi / Amandine Pelletier / Steven W Hardwick / Himani Amin / Matthew K Bilyard / Taiana Maia De Oliviera / Ammarah Tariq / Sayma Zahid / Dimitri Y Chirgadze / Shankar Balasubramanian / Katheryn Meek / Virginie Ropars / Jean-Baptiste Charbonnier / Mauro Modesti / Patrick Calsou / Sébastien Britton / Tom L Blundell / Thomas Schalch / Amanda K Chaplin /
要旨: DNA double-strand breaks (DSBs) are highly deleterious lesions that can trigger cell death or carcinogenesis if unrepaired or misrepaired. In mammals, most DSBs are repaired by non-homologous end ...DNA double-strand breaks (DSBs) are highly deleterious lesions that can trigger cell death or carcinogenesis if unrepaired or misrepaired. In mammals, most DSBs are repaired by non-homologous end joining (NHEJ), which begins when Ku70/80 binds DNA ends and recruits DNA-PKcs to form the DNA-PK holoenzyme. Although recent cryo-EM studies have resolved several NHEJ assemblies, how these factors access DSBs within nucleosomes remains unclear. Here, we present cryo-EM structures of human Ku70/80 and DNA-PK bound to nucleosomes. Ku70/80 binds the DNA end and bends it away from the nucleosome core, while the Ku70 C-terminal SAP domain makes an additional, specific DNA contact. Our DNA-PK-nucleosome structure further reveals the opening of the Ku80 vWA domain, and we show that non-hydrolysable ATP promotes synapsis by stabilising the Ku80-mediated DNA-PK dimer. These structures reveal a model for DSB recognition on nucleosomal DNA and provide insights relevant to targeting NHEJ in cancer therapy.
履歴
登録2025年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月14日-
マップ公開2026年1月14日-
更新2026年1月28日-
現状2026年1月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53237.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53237.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.472 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.21
最小 - 最大-0.605988 - 1.9936726
平均 (標準偏差)-0.00024356754 (±0.035231475)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 1038.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_53237_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53237_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53237_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DNA-PK dimer bound to 153bp H2AX nucleosomes with ATPyS

全体名称: DNA-PK dimer bound to 153bp H2AX nucleosomes with ATPyS
要素
  • 複合体: DNA-PK dimer bound to 153bp H2AX nucleosomes with ATPyS
    • タンパク質・ペプチド: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2AX
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • DNA: DNA
    • DNA: DNA

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超分子 #1: DNA-PK dimer bound to 153bp H2AX nucleosomes with ATPyS

超分子名称: DNA-PK dimer bound to 153bp H2AX nucleosomes with ATPyS
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.95 MDa

+
分子 #1: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

分子名称: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 469.673219 KDa
配列文字列: MAGSGAGVRC SLLRLQETLS AADRCGAALA GHQLIRGLGQ ECVLSSSPAV LALQTSLVFS RDFGLLVFVR KSLNSIEFRE CREEILKFL CIFLEKMGQK IAPYSVEIKN TCTSVYTKDR AAKCKIPALD LLIKLLQTFR SSRLMDEFKI GELFSKFYGE L ALKKKIPD ...文字列:
MAGSGAGVRC SLLRLQETLS AADRCGAALA GHQLIRGLGQ ECVLSSSPAV LALQTSLVFS RDFGLLVFVR KSLNSIEFRE CREEILKFL CIFLEKMGQK IAPYSVEIKN TCTSVYTKDR AAKCKIPALD LLIKLLQTFR SSRLMDEFKI GELFSKFYGE L ALKKKIPD TVLEKVYELL GLLGEVHPSE MINNAENLFR AFLGELKTQM TSAVREPKLP VLAGCLKGLS SLLCNFTKSM EE DPQTSRE IFNFVLKAIR PQIDLKRYAV PSAGLRLFAL HASQFSTCLL DNYVSLFEVL LKWCAHTNVE LKKAALSALE SFL KQVSNM VAKNAEMHKN KLQYFMEQFY GIIRNVDSNN KELSIAIRGY GLFAGPCKVI NAKDVDFMYV ELIQRCKQMF LTQT DTGDD RVYQMPSFLQ SVASVLLYLD TVPEVYTPVL EHLVVMQIDS FPQYSPKMQL VCCRAIVKVF LALAAKGPVL RNCIS TVVH QGLIRICSKP VVLPKGPESE SEDHRASGEV RTGKWKVPTY KDYVDLFRHL LSSDQMMDSI LADEAFFSVN SSSESL NHL LYDEFVKSVL KIVEKLDLTL EIQTVGEQEN GDEAPGVWMI PTSDPAANLH PAKPKDFSAF INLVEFCREI LPEKQAE FF EPWVYSFSYE LILQSTRLPL ISGFYKLLSI TVRNAKKIKY FEGVSPKSLK HSPEDPEKYS CFALFVKFGK EVAVKMKQ Y KDELLASCLT FLLSLPHNII ELDVRAYVPA LQMAFKLGLS YTPLAEVGLN ALEEWSIYID RHVMQPYYKD ILPCLDGYL KTSALSDETK NNWEVSALSR AAQKGFNKVV LKHLKKTKNL SSNEAISLEE IRIRVVQMLG SLGGQINKNL LTVTSSDEMM KSYVAWDRE KRLSFAVPFR EMKPVIFLDV FLPRVTELAL TASDRQTKVA ACELLHSMVM FMLGKATQMP EGGQGAPPMY Q LYKRTFPV LLRLACDVDQ VTRQLYEPLV MQLIHWFTNN KKFESQDTVA LLEAILDGIV DPVDSTLRDF CGRCIREFLK WS IKQITPQ QQEKSPVNTK SLFKRLYSLA LHPNAFKRLG ASLAFNNIYR EFREEESLVE QFVFEALVIY MESLALAHAD EKS LGTIQQ CCDAIDHLCR IIEKKHVSLN KAKKRRLPRG FPPSASLCLL DLVKWLLAHC GRPQTECRHK SIELFYKFVP LLPG NRSPN LWLKDVLKEE GVSFLINTFE GGGCGQPSGI LAQPTLLYLR GPFSLQATLC WLDLLLAALE CYNTFIGERT VGALQ VLGT EAQSSLLKAV AFFLESIAMH DIIAAEKCFG TGAAGNRTSP QEGERYNYSK CTVVVRIMEF TTTLLNTSPE GWKLLK KDL CNTHLMRVLV QTLCEPASIG FNIGDVQVMA HLPDVCVNLM KALKMSPYKD ILETHLREKI TAQSIEELCA VNLYGPD AQ VDRSRLAAVV SACKQLHRAG LLHNILPSQS TDLHHSVGTE LLSLVYKGIA PGDERQCLPS LDLSCKQLAS GLLELAFA F GGLCERLVSL LLNPAVLSTA SLGSSQGSVI HFSHGEYFYS LFSETINTEL LKNLDLAVLE LMQSSVDNTK MVSAVLNGM LDQSFRERAN QKHQGLKLAT TILQHWKKCD SWWAKDSPLE TKMAVLALLA KILQIDSSVS FNTSHGSFPE VFTTYISLLA DTKLDLHLK GQAVTLLPFF TSLTGGSLEE LRRVLEQLIV AHFPMQSREF PPGTPRFNNY VDCMKKFLDA LELSQSPMLL E LMTEVLCR EQQHVMEELF QSSFRRIARR GSCVTQVGLL ESVYEMFRKD DPRLSFTRQS FVDRSLLTLL WHCSLDALRE FF STIVVDA IDVLKSRFTK LNESTFDTQI TKKMGYYKIL DVMYSRLPKD DVHAKESKIN QVFHGSCITE GNELTKTLIK LCY DAFTEN MAGENQLLER RRLYHCAAYN CAISVICCVF NELKFYQGFL FSEKPEKNLL IFENLIDLKR RYNFPVEVEV PMER KKKYI EIRKEAREAA NGDSDGPSYM SSLSYLADST LSEEMSQFDF STGVQSYSYS SQDPRPATGR FRRREQRDPT VHDDV LELE MDELNRHECM APLTALVKHM HRSLGPPQGE EDSVPRDLPS WMKFLHGKLG NPIVPLNIRL FLAKLVINTE EVFRPY AKH WLSPLLQLAA SENNGGEGIH YMVVEIVATI LSWTGLATPT GVPKDEVLAN RLLNFLMKHV FHPKRAVFRH NLEIIKT LV ECWKDCLSIP YRLIFEKFSG KDPNSKDNSV GIQLLGIVMA NDLPPYDPQC GIQSSEYFQA LVNNMSFVRY KEVYAAAA E VLGLILRYVM ERKNILEESL CELVAKQLKQ HQNTMEDKFI VCLNKVTKSF PPLADRFMNA VFFLLPKFHG VLKTLCLEV VLCRVEGMTE LYFQLKSKDF VQVMRHRDDE RQKVCLDIIY KMMPKLKPVE LRELLNPVVE FVSHPSTTCR EQMYNILMWI HDNYRDPES ETDNDSQEIF KLAKDVLIQG LIDENPGLQL IIRNFWSHET RLPSNTLDRL LALNSLYSPK IEVHFLSLAT N FLLEMTSM SPDYPNPMFE HPLSECEFQE YTIDSDWRFR STVLTPMFVE TQASQGTLQT RTQEGSLSAR WPVAGQIRAT QQ QHDFTLT QTADGRSSFD WLTGSSTDPL VDHTSPSSDS LLFAHKRSER LQRAPLKSVG PDFGKKRLGL PGDEVDNKVK GAA GRTDLL RLRRRFMRDQ EKLSLMYARK GVAEQKREKE IKSELKMKQD AQVVLYRSYR HGDLPDIQIK HSSLITPLQA VAQR DPIIA KQLFSSLFSG ILKEMDKFKT LSEKNNITQK LLQDFNRFLN TTFSFFPPFV SCIQDISCQH AALLSLDPAA VSAGC LASL QQPVGIRLLE EALLRLLPAE LPAKRVRGKA RLPPDVLRWV ELAKLYRSIG EYDVLRGIFT SEIGTKQITQ SALLAE ARS DYSEAAKQYD EALNKQDWVD GEPTEAEKDF WELASLDCYN HLAEWKSLEY CSTASIDSEN PPDLNKIWSE PFYQETY LP YMIRSKLKLL LQGEADQSLL TFIDKAMHGE LQKAILELHY SQELSLLYLL QDDVDRAKYY IQNGIQSFMQ NYSSIDVL L HQSRLTKLQS VQALTEIQEF ISFISKQGNL SSQVPLKRLL NTWTNRYPDA KMDPMNIWDD IITNRCFFLS KIEEKLTPL PEDNSMNVDQ DGDPSDRMEV QEQEEDISSL IRSCKFSMKM KMIDSARKQN NFSLAMKLLK ELHKESKTRD DWLVSWVQSY CRLSHCRSR SQGCSEQVLT VLKTVSLLDE NNVSSYLSKN ILAFRDQNIL LGTTYRIIAN ALSSEPACLA EIEEDKARRI L ELSGSSSE DSEKVIAGLY QRAFQHLSEA VQAAEEEAQP PSWSCGPAAG VIDAYMTLAD FCDQQLRKEE ENASVIDSAE LQ AYPALVV EKMLKALKLN SNEARLKFPR LLQIIERYPE ETLSLMTKEI SSVPCWQFIS WISHMVALLD KDQAVAVQHS VEE ITDNYP QAIVYPFIIS SESYSFKDTS TGHKNKEFVA RIKSKLDQGG VIQDFINALD QLSNPELLFK DWSNDVRAEL AKTP VNKKN IEKMYERMYA ALGDPKAPGL GAFRRKFIQT FGKEFDKHFG KGGSKLLRMK LSDFNDITNM LLLKMNKDSK PPGNL KECS PWMSDFKVEF LRNELEIPGQ YDGRGKPLPE YHVRIAGFDE RVTVMASLRR PKRIIIRGHD EREHPFLVKG GEDLRQ DQR VEQLFQVMNG ILAQDSACSQ RALQLRTYSV VPMTSRLGLI EWLENTVTLK DLLLNTMSQE EKAAYLSDPR APPCEYK DW LTKMSGKHDV GAYMLMYKGA NRTETVTSFR KRESKVPADL LKRAFVRMST SPEAFLALRS HFASSHALIC ISHWILGI G DRHLNNFMVA METGGVIGID FGHAFGSATQ FLPVPELMPF RLTRQFINLM LPMKETGLMY SIMVHALRAF RSDPGLLTN TMDVFVKEPS FDWKNFEQKM LKKGGSWIQE INVAEKNWYP RQKICYAKRK LAGANPAVIT CDELLLGHEK APAFRDYVAV ARGSKDHNI RAQEPESGLS EETQVKCLMD QATDPNILGR TWEGWEPWM

UniProtKB: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

+
分子 #2: X-ray repair cross-complementing protein 5

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 82.812438 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVRSGNKAAV VLCMDVGFTM SNSIPGIESP FEQAKKVITM FVQRQVFAEN KDEIALVLFG TDGTDNPLSG GDQYQNITVH RHLMLPDFD LLEDIESKIQ PGSQQADFLD ALIVSMDVIQ HETIGKKFEK RHIEIFTDLS SRFSKSQLDI IIHSLKKCDI S LQFFLPFS ...文字列:
MVRSGNKAAV VLCMDVGFTM SNSIPGIESP FEQAKKVITM FVQRQVFAEN KDEIALVLFG TDGTDNPLSG GDQYQNITVH RHLMLPDFD LLEDIESKIQ PGSQQADFLD ALIVSMDVIQ HETIGKKFEK RHIEIFTDLS SRFSKSQLDI IIHSLKKCDI S LQFFLPFS LGKEDGSGDR GDGPFRLGGH GPSFPLKGIT EQQKEGLEIV KMVMISLEGE DGLDEIYSFS ESLRKLCVFK KI ERHSIHW PCRLTIGSNL SIRIAAYKSI LQERVKKTWT VVDAKTLKKE DIQKETVYCL NDDDETEVLK EDIIQGFRYG SDI VPFSKV DEEQMKYKSE GKCFSVLGFC KSSQVQRRFF MGNQVLKVFA ARDDEAAAVA LSSLIHALDD LDMVAIVRYA YDKR ANPQV GVAFPHIKHN YECLVYVQLP FMEDLRQYMF SSLKNSKKYA PTEAQLNAVD ALIDSMSLAK KDEKTDTLED LFPTT KIPN PRFQRLFQCL LHRALHPREP LPPIQQHIWN MLNPPAEVTT KSQIPLSKIK TLFPLIEAKK KDQVTAQEIF QDNHED GPT AKKLKTEQGG AHFSVSSLAE GSVTSVGSVN PAENFRVLVK QKKASFEEAS NQLINHIEQF LDTNETPYFM KSIDCIR AF REEAIKFSEE QRFNNFLKAL QEKVEIKQLN HFWEIVVQDG ITLITKEEAS GSSVTAEEAK KFLAPKDKPS GDTAAVFE E GGDVDDLLDM I

UniProtKB: DNA repair protein Ku80

+
分子 #3: Histone H2AX

分子名称: Histone H2AX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.172605 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKTGGK ARAKAKSRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGHY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG GVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTSATVGPKA PSGGKKATQA SQEY

UniProtKB: Histone H2AX

+
分子 #4: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.935239 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

+
分子 #5: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.437167 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEACEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #6: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #7: X-ray repair cross-complementing protein 6

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 69.945039 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSGWESYYKT EGDEEAEEEQ EENLEASGDY KYSGRDSLIF LVDASKAMFE SQSEDELTPF DMSIQCIQSV YISKIISSDR DLLAVVFYG TEKDKNSVNF KNIYVLQELD NPGAKRILEL DQFKGQQGQK RFQDMMGHGS DYSLSEVLWV CANLFSDVQF K MSHKRIML ...文字列:
MSGWESYYKT EGDEEAEEEQ EENLEASGDY KYSGRDSLIF LVDASKAMFE SQSEDELTPF DMSIQCIQSV YISKIISSDR DLLAVVFYG TEKDKNSVNF KNIYVLQELD NPGAKRILEL DQFKGQQGQK RFQDMMGHGS DYSLSEVLWV CANLFSDVQF K MSHKRIML FTNEDNPHGN DSAKASRART KAGDLRDTGI FLDLMHLKKP GGFDISLFYR DIISIAEDED LRVHFEESSK LE DLLRKVR AKETRKRALS RLKLKLNKDI VISVGIYNLV QKALKPPPIK LYRETNEPVK TKTRTFNTST GGLLLPSDTK RSQ IYGSRQ IILEKEETEE LKRFDDPGLM LMGFKPLVLL KKHHYLRPSL FVYPEESLVI GSSTLFSALL IKCLEKEVAA LCRY TPRRN IPPYFVALVP QEEELDDQKI QVTPPGFQLV FLPFADDKRK MPFTEKIMAT PEQVGKMKAI VEKLRFTYRS DSFEN PVLQ QHFRNLEALA LDLMEPEQAV DLTLPKVEAM NKRLGSLVDE FKELVYPPDY NPEGKVTKRK HDNEGSGSKR PKVEYS EEE LKTHISKGTL GKFTVPMLKE ACRAYGLKSG LKKQELLEAL TKHFQD

UniProtKB: DNA repair protein Ku70

+
分子 #8: DNA

分子名称: DNA / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.998945 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG) (DT)(DA)(DG)(DA)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG) (DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DG)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT)

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分子 #9: DNA

分子名称: DNA / タイプ: dna / ID: 9 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.457234 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG) (DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 30mA
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.87 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8bh3

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PHENIX / 使用した粒子像数: 77373
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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