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万見
- EMDB-51430: Structure of HECT E3 TRIP12 forming K29-linked Ubiquitin chains -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51430
タイトルStructure of HECT E3 TRIP12 forming K29-linked Ubiquitin chains
マップデータUnsharpened map from non-uniform refinement
試料
  • 複合体: TRIP12 deltaN K29-linked chain formation complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12
  • リガンド: 5-azanylpentan-2-one
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / nuclear thyroid hormone receptor binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / regulation of embryonic development / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants ...heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / nuclear thyroid hormone receptor binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / regulation of embryonic development / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Activation of NF-kappaB in B cells / Iron uptake and transport
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase HECTD1/TRIP12-like / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / : ...E3 ubiquitin-protein ligase HECTD1/TRIP12-like / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Armadillo-like helical / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Maiwald SA / Schulman BA
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SFB1035 ドイツ
Boehringer Ingelheim Fonds (BIF) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: TRIP12 structures reveal HECT E3 formation of K29 linkages and branched ubiquitin chains.
著者: Samuel A Maiwald / Laura A Schneider / Ronnald Vollrath / Joanna Liwocha / Matthew D Maletic / Kirby N Swatek / Monique P C Mulder / Brenda A Schulman /
要旨: Regulation by ubiquitin depends on E3 ligases forging chains of specific topologies, yet the mechanisms underlying the generation of atypical linkages remain largely elusive. Here we utilize ...Regulation by ubiquitin depends on E3 ligases forging chains of specific topologies, yet the mechanisms underlying the generation of atypical linkages remain largely elusive. Here we utilize biochemistry, chemistry, and cryo-EM to define the catalytic architecture producing K29 linkages and K29/K48 branches for the human HECT E3 TRIP12. TRIP12 resembles a pincer. One pincer side comprises tandem ubiquitin-binding domains, engaging the proximal ubiquitin to direct its K29 towards the ubiquitylation active site, and selectively capturing a distal ubiquitin from a K48-linked chain. The opposite pincer side-the HECT domain-precisely juxtaposes the ubiquitins to be joined, further ensuring K29 linkage specificity. Comparison to the prior structure visualizing K48-linked chain formation by UBR5 reveals a similar mechanism shared by two human HECT enzymes: parallel features of the E3s, donor and acceptor ubiquitins configure the active site around the targeted lysine, with E3-specific domains buttressing the acceptor for linkage-specific polyubiquitylation.
履歴
登録2024年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月21日-
マップ公開2025年5月21日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51430.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51430.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map from non-uniform refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272.384 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.038186684 - 1.8932693
平均 (標準偏差)0.0010813932 (±0.022886833)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 272.384 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51430_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened map from non-uniform refinement

ファイルemd_51430_additional_1.map
注釈Unsharpened map from non-uniform refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unsharpened map from non-uniform refinement

ファイルemd_51430_half_map_1.map
注釈Unsharpened map from non-uniform refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unsharpened map from non-uniform refinement

ファイルemd_51430_half_map_2.map
注釈Unsharpened map from non-uniform refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TRIP12 deltaN K29-linked chain formation complex

全体名称: TRIP12 deltaN K29-linked chain formation complex
要素
  • 複合体: TRIP12 deltaN K29-linked chain formation complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 3 of E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12
  • リガンド: 5-azanylpentan-2-one

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超分子 #1: TRIP12 deltaN K29-linked chain formation complex

超分子名称: TRIP12 deltaN K29-linked chain formation complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 200 KDa

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分子 #1: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.519778 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #2: Polyubiquitin-C

分子名称: Polyubiquitin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.70496 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPMQIFVKTL TGKTITLEVE PSDTIENVKA CIQDKEGIPP DQQRLIFAGK QLEDGRTLSD YNIQKESTLH LVLRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #3: Isoform 3 of E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12

分子名称: Isoform 3 of E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 175.752453 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GSTIGSGASS KAQQLLQGLQ ASDESQQLQA VIEMCQLLVM GNEETLGGFP VKSVVPALIT LLQMEHNFDI MNHACRALTY MMEALPRSS AVVVDAIPVF LEKLQVIQCI DVAEQALTAL EMLSRRHSKA ILQAGGLADC LLYLEFFSIN AQRNALAIAA N CCQSITPD ...文字列:
GSTIGSGASS KAQQLLQGLQ ASDESQQLQA VIEMCQLLVM GNEETLGGFP VKSVVPALIT LLQMEHNFDI MNHACRALTY MMEALPRSS AVVVDAIPVF LEKLQVIQCI DVAEQALTAL EMLSRRHSKA ILQAGGLADC LLYLEFFSIN AQRNALAIAA N CCQSITPD EFHFVADSLP LLTQRLTHQD KKSVESTCLC FARLVDNFQH EENLLQQVAS KDLLTNVQQL LVVTPPILSS GM FIMVVRM FSLMCSNCPT LAVQLMKQNI AETLHFLLCG ASNGSCQEQI DLVPRSPQEL YELTSLICEL MPCLPKEGIF AVD TMLKKG NAQNTDGAIW QWRDDRGLWH PYNRIDSRII EQINEDTGTA RAIQRKPNPL ANSNTSGYSE SKKDDARAQL MKED PELAK SFIKTLFGVL YEVYSSSAGP AVRHKCLRAI LRIIYFADAE LLKDVLKNHA VSSHIASMLS SQDLKIVVGA LQMAE ILMQ KLPDIFSVYF RREGVMHQVK HLAESESLLT SPPKACTNGS GSMGSTTSVS SGTATAATHA AADLGSPSLQ HSRDDS LDL SPQGRLSDVL KRKRLPKRGP RRPKYSPPRD DDKVDNQAKS PTTTQSPKSS FLASLNPKTW GRLSTQSNSN NIEPART AG GSGLARAASK DTISNNREKI KGWIKEQAHK FVERYFSSEN MDGSNPALNV LQRLCAATEQ LNLQVDGGAE CLVEIRSI V SESDVSSFEI QHSGFVKQLL LYLTSKSEKD AVSREIRLKR FLHVFFSSPL PGEEPIGRVE PVGNAPLLAL VHKMNNCLS QMEQFPVKVH DFPSGNGTGG SFSLNRGSQA LKFFNTHQLK CQLQRHPDCA NVKQWKGGPV KIDPLALVQA IERYLVVRGY GRVREDDED SDDDGSDEEI DESLAAQFLN SGNVRHRLQF YIGEHLLPYN MTVYQAVRQF SIQAEDERES TDDESNPLGR A GIWTKTHT IWYKPVREDE ESNKDCVGGK RGRAQTAPTK TSPRNAKKHD ELWHDGVCPS VSNPLEVYLI PTPPENITFE DP SLDVILL LRVLHAISRY WYYLYDNAMC KEIIPTSEFI NSKLTAKANR QLQDPLVIMT GNIPTWLTEL GKTCPFFFPF DTR QMLFYV TAFDRDRAMQ RLLDTNPEIN QSDSQDSRVA PRLDRKKRTV NREELLKQAE SVMQDLGSSR AMLEIQYENE VGTG LGPTL EFYALVSQEL QRADLGLWRG EEVTLSNPKG SQEGTKYIQN LQGLFALPFG RTAKPAHIAK VKMKFRFLGK LMAKA IMDF RLVDLPLGLP FYKWMLRQET SLTSHDLFDI DPVVARSVYH LEDIVRQKKR LEQDKSQTKE SLQYALETLT MNGCSV EDL GLDFTLPGFP NIELKKGGKD IPVTIHNLEE YLRLVIFWAL NEGVSRQFDS FRDGFESVFP LSHLQYFYPE ELDQLLC GS KADTWDAKTL MECCRPDHGY THDSRAVKFL FEILSSFDNE QQRLFLQFVT GSPRLPVGGF RSLNPPLTIV RKTFESTE N PDDFLPSVMT CVNYLKLPDY SSIEIMREKL LIAAREGQQS FHLS

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12

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分子 #4: 5-azanylpentan-2-one

分子名称: 5-azanylpentan-2-one / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: SY8
分子量理論値: 101.147 Da
Chemical component information

ChemComp-SY8:
5-azanylpentan-2-one

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 66.84 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio reconstruction in cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 427176
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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