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- EMDB-50751: Cryo-EM structure of the type 1 pilus rod as part of the FimA-bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50751
タイトルCryo-EM structure of the type 1 pilus rod as part of the FimA-bound usher complex (FimDHGFAnC)
マップデータMap of the type 1 pilus rod as part of the FimA-bound usher complex (FimDHGFAnC) (sharpened)
試料
  • 複合体: FimDHGFAnC complex
    • タンパク質・ペプチド: Type-1 fimbrial protein, A chain
キーワードchaperone / usher / pilus / rod / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell adhesion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Type-1 fimbrial protein, A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Bachmann P / Afanasyev P / Boehringer D / Glockshuber R
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation310030_201234 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structures of the Escherichia coli type 1 pilus during pilus rod assembly and after assembly termination.
著者: Paul Bachmann / Pavel Afanasyev / Daniel Boehringer / Rudi Glockshuber /
要旨: Uropathogenic Escherichia coli strains use filamentous type 1 pili to adhere to and invade uroepithelial cells. The pilus consists of a flexible tip fibrillum, formed by the adhesin FimH and the ...Uropathogenic Escherichia coli strains use filamentous type 1 pili to adhere to and invade uroepithelial cells. The pilus consists of a flexible tip fibrillum, formed by the adhesin FimH and the subunits FimG and FimF. The pilus rod is a helical assembly of up to 3000 copies of the main subunit FimA, terminated by a single copy of the subunit FimI that anchors the rod to the assembly platform FimD in the outer membrane. Although type 1 pilus assembly can be completely reconstituted in vitro, the precise mechanism of assembly termination on FimD is still unknown. Here, we present cryo-electron microscopy structures of the fully assembled pilus with all its components prior to and after incorporation of FimI, capped with the assembly chaperone FimC. The structures reveal that FimD positions the proximal end of the pilus rod at an angle of ca. 50 degrees relative to the plane of the outer membrane. Specific interactions between FimI and FimC, absent in the equivalent FimA-FimC interface of the non-terminated pilus, stabilize the assembly-terminated state. In addition, we present structures of the transition region between the tip fibrillum and the helical rod, showing how FimF aligns the tip fibrillum along the rod axis.
履歴
登録2024年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年12月17日-
現状2025年12月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50751.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50751.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of the type 1 pilus rod as part of the FimA-bound usher complex (FimDHGFAnC) (sharpened)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 256 pix.
= 331.776 Å		1.3 Å/pix.
x 256 pix.
= 331.776 Å		1.3 Å/pix.
x 256 pix.
= 331.776 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.296 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.008
最小 - 最大-0.023267629 - 0.04236988
平均 (標準偏差)-0.0000048324596 (±0.0011583847)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 331.776 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Map of the type 1 pilus rod as...

ファイルemd_50751_additional_1.map
注釈Map of the type 1 pilus rod as part of the FimA-bound usher complex (FimDHGFAnC) (unsharpened)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-Map B of the type 1 pilus rod...

ファイルemd_50751_half_map_1.map
注釈Half-Map B of the type 1 pilus rod as part of the FimA-bound usher complex (FimDHGFAnC)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-Map A of the type 1 pilus rod...

ファイルemd_50751_half_map_2.map
注釈Half-Map A of the type 1 pilus rod as part of the FimA-bound usher complex (FimDHGFAnC)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FimDHGFAnC complex

全体名称: FimDHGFAnC complex
要素
  • 複合体: FimDHGFAnC complex
    • タンパク質・ペプチド: Type-1 fimbrial protein, A chain

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超分子 #1: FimDHGFAnC complex

超分子名称: FimDHGFAnC complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Type-1 fimbrial protein, A chain

分子名称: Type-1 fimbrial protein, A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 15.96644 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MAATTVNGGT VHFKGEVVNA ACAVDAGSVD QTVQLGQVRT ASLAQEGATS SAVGFNIQLN DCDTNVASKA AVAFLGTAID AGHTNVLAL QSSAAGSATN VGVQILDRTG AALTLDGATF SSETTLNNGT NTIPFQARYF ATGAATPGAA NADATFKVQY Q

UniProtKB: Type-1 fimbrial protein, A chain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 1.1 sec. / 平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 119055
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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