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万見
- EMDB-5005: Structure of the Copper Transporting ATPase of A. fulgidus by Cry... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5005
タイトルStructure of the Copper Transporting ATPase of A. fulgidus by Cryo-electron microscopy.
マップデータThis is one unit cell masked from CopA DeltaN DeltaC tubular crystals imaged by cryo-EM
試料
  • 試料: Delta-N DeltaC construct of CopA, the copper transporting ATPase of A. fulgidus
  • タンパク質・ペプチド: P-type ATPase
キーワードP-type ATPase / copper / metal binding domain / helical reconstruction
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type divalent copper transporter activity => GO:0043682 / P-type divalent copper transporter activity / positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum ...P-type divalent copper transporter activity => GO:0043682 / P-type divalent copper transporter activity / positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / H zone / P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / copper ion homeostasis / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / copper ion binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA ...: / Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable copper-exporting P-type ATPase / Copper-exporting P-type ATPase / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17.5 Å
データ登録者Wu C / Rice WJ / Stokes DL
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structure of a copper pump suggests a regulatory role for its metal-binding domain.
著者: Chen-Chou Wu / William J Rice / David L Stokes /
要旨: P-type ATPases play an important role in Cu homeostasis, which provides sufficient Cu for metalloenzyme biosynthesis but prevents oxidative damage of free Cu to the cell. The P(IB) group of P-type ...P-type ATPases play an important role in Cu homeostasis, which provides sufficient Cu for metalloenzyme biosynthesis but prevents oxidative damage of free Cu to the cell. The P(IB) group of P-type ATPases includes ATP-dependent pumps of Cu and other transition metal ions, and it is distinguished from other family members by the presence of N-terminal metal-binding domains (MBD). We have determined structures of two constructs of a Cu pump from Archaeoglobus fulgidus (CopA) by cryoelectron microscopy of tubular crystals, which reveal the overall architecture and domain organization of the molecule. By comparing these structures, we localized its N-terminal MBD within the cytoplasmic domains that use ATP hydrolysis to drive the transport cycle. We have built a pseudoatomic model by fitting existing crystallographic structures into the cryoelectron microscopy maps for CopA, which suggest a Cu-dependent regulatory role for the MBD.
履歴
登録2008年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年2月26日-
マップ公開2009年4月22日-
更新2009年4月23日-
現状2009年4月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5005_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5005.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is one unit cell masked from CopA DeltaN DeltaC tubular crystals imaged by cryo-EM
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2 Å/pix.
x 101 pix.
= 202. Å		2 Å/pix.
x 101 pix.
= 202. Å		2 Å/pix.
x 101 pix.
= 202. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 20.0 / ムービー #1: 14
最小 - 最大-54.907800000000002 - 56.014800000000001
平均 (標準偏差)0.334285 (±4.17111)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ101101101
Spacing101101101
セルA=B=C: 202 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z222
M x/y/z101101101
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z202.000202.000202.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-32-96
NX/NY/NZ8165193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS101101101
D min/max/mean-54.90856.0150.334

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Delta-N DeltaC construct of CopA, the copper transporting ATPase ...

全体名称: Delta-N DeltaC construct of CopA, the copper transporting ATPase of A. fulgidus
要素
  • 試料: Delta-N DeltaC construct of CopA, the copper transporting ATPase of A. fulgidus
  • タンパク質・ペプチド: P-type ATPase

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超分子 #1000: Delta-N DeltaC construct of CopA, the copper transporting ATPase ...

超分子名称: Delta-N DeltaC construct of CopA, the copper transporting ATPase of A. fulgidus
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homodimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 80 KDa / 手法: SDS-PAGE

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分子 #1: P-type ATPase

分子名称: P-type ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Cu pump / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)株: Archaeoglobus fulgidus / 細胞中の位置: plasma membrane
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pBAD
配列GO: P-type divalent copper transporter activity => GO:0043682
InterPro: INTERPRO: IPR001756

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 6.1
詳細: 50 mM MES, 25 mM Na2SO4, 25 mM K2SO4, 10 mM MgSO4, 2 mM 2-mercaptoethanol, 200 uM BCDS,
グリッド詳細: 300 mesh holey carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 75 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home made plunger
手法: Blot for 2-5 seconds before plunging. Plunge in cold room.
詳細crystals grown at 45 to 55 C

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG/UT
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective astigmatism corrected at 200,000X mag
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 24 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51300 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Oxford / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
CTF補正詳細: each tube

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2b8e

詳細Domains separately fitted by manual docking using O and Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2voy:
CryoEM model of CopA, the copper transporting ATPase from Archaeoglobus fulgidus

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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