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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of Azotobacter vinelandii bacterioferritin | |||||||||
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![]() | Metal storage / METAL BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() ferroxidase / ferroxidase activity / ferric iron binding / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / heme binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å | |||||||||
![]() | Warmack RA | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CryoEM-enabled visual proteomics reveals de novo structures of oligomeric protein complexes. 著者: Yuanbo Shen / Ailiena O Maggiolo / Tianzheng Zhang / Rebeccah A Warmack / ![]() 要旨: Single particle cryoelectron microscopy (cryoEM) and cryoelectron tomography (cryoET) are powerful methods for unveiling unique and functionally relevant structural states. Aided by mass spectrometry ...Single particle cryoelectron microscopy (cryoEM) and cryoelectron tomography (cryoET) are powerful methods for unveiling unique and functionally relevant structural states. Aided by mass spectrometry and machine learning, they promise to facilitate the visual exploration of proteomes. Leveraging visual proteomics, we interrogate structures isolated from a complex cellular milieu by cryoEM to identify and classify molecular structures and complexes de novo. By comparing three automated model building programs, CryoID, DeepTracer, and ModelAngelo, we determine the identity of six distinct oligomeric protein complexes from partially purified extracts of the nitrogen-fixing bacterium Azotobacter vinelandii using both anaerobic and aerobic cryoEM, including two original oligomeric structures. Overall, by allowing the study of near-native oligomeric protein states, cryoEM-enabled visual proteomics reveals unique structures that correspond to relevant species observed in situ. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 683.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.9 KB 14.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 19 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 95.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 675 MB 675 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 28.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 37.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9n5aMC ![]() 9n4vC ![]() 9n4wC ![]() 9n4xC ![]() 9n4yC ![]() 9n59C ![]() 9nsvC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.65 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_48919_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_48919_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Bacterioferritin
全体 | 名称: Bacterioferritin |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacterioferritin
超分子 | 名称: Bacterioferritin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Bacterioferritin
分子 | 名称: Bacterioferritin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 17.998574 KDa |
配列 | 文字列: MKGDKIVIQH LNKILGNELI AINQYFLHAR MYEDWGLEKL GKHEYHESID EMKHADKLIK RILFLEGLPN LQELGKLLIG EHTKEMLEC DLKLEQAGLP DLKAAIAYCE SVGDYASREL LEDILESEED HIDWLETQLD LIDKIGLENY LQSQMD UniProtKB: Bacterioferritin |
-分子 #2: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
分子 | 名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: HEM |
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分子量 | 理論値: 616.487 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-HEM: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): -2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |