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万見
- EMDB-48074: Cryo-EM structure of Human RNA polymerase II Elongation Complex b... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48074
タイトルCryo-EM structure of Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an apo RECQL5 helicase (RECQL5 IRI Module focused-classified)
マップデータcryo-EM structure of the Stalled Human RNA Polymerase II Elongation Complex bound to the apo RECQL5 Helicase (RECQL5 IRI Module focused classified)
試料
  • 複合体: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an apo RECQL5 helicase (RECQL5 IRI Module-focused classified)
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase Q5
キーワードtranslocation / Human RNA polymerase II / RECQL5 helicase / IRI Module / TRANSCRIPTION / TRANSFERASE-DNA-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic DNA-templated DNA replication / microfibril binding / chromosome separation / cellular response to camptothecin / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / transcription preinitiation complex / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis ...mitotic DNA-templated DNA replication / microfibril binding / chromosome separation / cellular response to camptothecin / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / transcription preinitiation complex / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / DNA 3'-5' helicase / Signaling by FGFR2 IIIa TM / DNA metabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / RNA polymerase II complex binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Inhibition of DNA recombination at telomere / DNA helicase activity / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / replication fork / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Transcriptional regulation by small RNAs / promoter-specific chromatin binding / DNA-templated transcription termination / helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / DNA-directed RNA polymerase activity / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / kinase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / DNA-directed RNA polymerase / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to xenobiotic stimulus / mitotic cell cycle / chromosome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / four-way junction helicase activity / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / DNA replication / hydrolase activity / cell division / RNA-directed RNA polymerase / DNA repair / RNA-directed RNA polymerase activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RecQ helicase-like 5 / RecQ helicase protein-like 5 (RecQ5) / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat ...RecQ helicase-like 5 / RecQ helicase protein-like 5 (RecQ5) / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent DNA helicase Q5 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Florez Ariza A / Lue N / Nogales E
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)R35 GM127018 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Structural insights into transcriptional regulation by the helicase RECQL5.
著者: Alfredo Jose Florez Ariza / Nicholas Z Lue / Patricia Grob / Benjamin Kaeser / Jie Fang / Susanne A Kassube / Eva Nogales /
要旨: Transcription and its regulation pose a major challenge for genome stability. The helicase RECQL5 has been proposed as an important factor to help safeguard the genome, and is the only member of the ...Transcription and its regulation pose a major challenge for genome stability. The helicase RECQL5 has been proposed as an important factor to help safeguard the genome, and is the only member of the human RecQ helicase family that directly binds to RNA Polymerase II (Pol II) and affects its progression. RECQL5 mitigates transcription stress and genome instability in cells, yet the molecular mechanism underlying this phenomenon is unclear. Here, we employ cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine the structures of stalled Pol II elongation complexes (ECs) bound to RECQL5. Our structures reveal the molecular interactions stabilizing RECQL5 binding to the Pol II EC and highlight its role as a transcriptional roadblock. Additionally, we find that RECQL5 can modulate the Pol II translocation state. In its nucleotide-free state, RECQL5 mechanically twists the downstream DNA in the EC, and upon nucleotide binding, it undergoes a conformational change that allosterically induces Pol II towards a post-translocation state. We propose this mechanism may help restart Pol II elongation and therefore contribute to reduction of transcription stress.
履歴
登録2024年11月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48074.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48074.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-EM structure of the Stalled Human RNA Polymerase II Elongation Complex bound to the apo RECQL5 Helicase (RECQL5 IRI Module focused classified)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336. Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336. Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 336. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.021578081 - 1.7764857
平均 (標準偏差)0.0018815682 (±0.030500395)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 336.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48074_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened cryo-EM density map

ファイルemd_48074_additional_1.map
注釈Unsharpened cryo-EM density map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 1

ファイルemd_48074_half_map_1.map
注釈half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 2

ファイルemd_48074_half_map_2.map
注釈half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an ap...

全体名称: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an apo RECQL5 helicase (RECQL5 IRI Module-focused classified)
要素
  • 複合体: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an apo RECQL5 helicase (RECQL5 IRI Module-focused classified)
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase Q5

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超分子 #1: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an ap...

超分子名称: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an apo RECQL5 helicase (RECQL5 IRI Module-focused classified)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 490 KDa

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分子 #1: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA-directed RNA polymerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 217.420047 KDa
配列文字列: MHGGGPPSGD SACPLRTIKR VQFGVLSPDE LKRMSVTEGG IKYPETTEGG RPKLGGLMDP RQGVIERTGR CQTCAGNMTE CPGHFGHIE LAKPVFHVGF LVKTMKVLRC VCFFCSKLLV DSNNPKIKDI LAKSKGQPKK RLTHVYDLCK GKNICEGGEE M DNKFGVEQ ...文字列:
MHGGGPPSGD SACPLRTIKR VQFGVLSPDE LKRMSVTEGG IKYPETTEGG RPKLGGLMDP RQGVIERTGR CQTCAGNMTE CPGHFGHIE LAKPVFHVGF LVKTMKVLRC VCFFCSKLLV DSNNPKIKDI LAKSKGQPKK RLTHVYDLCK GKNICEGGEE M DNKFGVEQ PEGDEDLTKE KGHGGCGRYQ PRIRRSGLEL YAEWKHVNED SQEKKILLSP ERVHEIFKRI SDEECFVLGM EP RYARPEW MIVTVLPVPP LSVRPAVVMQ GSARNQDDLT HKLADIVKIN NQLRRNEQNG AAAHVIAEDV KLLQFHVATM VDN ELPGLP RAMQKSGRPL KSLKQRLKGK EGRVRGNLMG KRVDFSARTV ITPDPNLSID QVGVPRSIAA NMTFAEIVTP FNID RLQEL VRRGNSQYPG AKYIIRDNGD RIDLRFHPKP SDLHLQTGYK VERHMCDGDI VIFNRQPTLH KMSMMGHRVR ILPWS TFRL NLSVTTPYNA DFDGDEMNLH LPQSLETRAE IQELAMVPRM IVTPQSNRPV MGIVQDTLTA VRKFTKRDVF LERGEV MNL LMFLSTWDGK VPQPAILKPR PLWTGKQIFS LIIPGHINCI RTHSTHPDDE DSGPYKHISP GDTKVVVENG ELIMGIL CK KSLGTSAGSL VHISYLEMGH DITRLFYSNI QTVINNWLLI EGHTIGIGDS IADSKTYQDI QNTIKKAKQD VIEVIEKA H NNELEPTPGN TLRQTFENQV NRILNDARDK TGSSAQKSLS EYNNFKSMVV SGAKGSKINI SQVIAVVGQQ NVEGKRIPF GFKHRTLPHF IKDDYGPESR GFVENSYLAG LTPTEFFFHA MGGREGLIDT AVKTAETGYI QRRLIKSMES VMVKYDATVR NSINQVVQL RYGEDGLAGE SVEFQNLATL KPSNKAFEKK FRFDYTNERA LRRTLQEDLV KDVLSNAHIQ NELEREFERM R EDREVLRV IFPTGDSKVV LPCNLLRMIW NAQKIFHINP RLPSDLHPIK VVEGVKELSK KLVIVNGDDP LSRQAQENAT LL FNIHLRS TLCSRRMAEE FRLSGEAFDW LLGEIESKFN QAIAHPGEMV GALAAQSLGE PATQMTLNTF HYAGVSAKNV TLG VPRLKE LINISKKPKT PSLTVFLLGQ SARDAERAKD ILCRLEHTTL RKVTANTAIY YDPNPQSTVV AEDQEWVNVY YEMP DFDVA RISPWLLRVE LDRKHMTDRK LTMEQIAEKI NAGFGDDLNC IFNDDNAEKL VLRIRIMNSD ENKMQEEEEV VDKMD DDVF LRCIESNMLT DMTLQGIEQI SKVYMHLPQT DNKKKIIITE DGEFKALQEW ILETDGVSLM RVLSEKDVDP VRTTSN DIV EIFTVLGIEA VRKALERELY HVISFDGSYV NYRHLALLCD TMTCRGHLMA ITRHGVNRQD TGPLMKCSFE ETVDVLM EA AAHGESDPMK GVSENIMLGQ LAPAGTGCFD LLLDAEKCKY GMEIPTNIPG LGAAGPTGMF FGSAPSPMGG ISPAMTPW N QGATPAYGAW SPSVGSGMTP GAAGFSPSAA SDASGFSPGY SPAWSPTPGS PGSPGPSSPY IPSPGGAMSP SYSPTSPAY EPRSPGGYTP QSPSYSPTSP SYSPTSPSYS PTSPNYSPTS PSYSPTSPSY SPTSPSYSPT SPSYSPTSPS YSPTSPSYSP TSPSYSPTS PSYSPTSPSY SPTSPSYSPT SPSYSPTSPS YSPTSPSYSP TSPSYSPTSP SYSPTSPNYS PTSPNYTPTS P SYSPTSPS YSPTSPNYTP TSPNYSPTSP SYSPTSPSYS PTSPSYSPSS PRYTPQSPTY TPSSPSYSPS SPSYSPASPK YT PTSPSYS PSSPEYTPTS PKYSPTSPKY SPTSPKYSPT SPTYSPTTPK YSPTSPTYSP TSPVYTPTSP KYSPTSPTYS PTS PKYSPT SPTYSPTSPK GSTYSPTSPG YSPTSPTYSL TSPAISPDDS DEEN

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1

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分子 #2: ATP-dependent DNA helicase Q5

分子名称: ATP-dependent DNA helicase Q5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA 3'-5' helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.024859 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSSHHTTFPF DPERRVRSTL KKVFGFDSFK TPLQESATMA VVKGNKDVFV CMPTGAGKSL CYQLPALLAK GITIVVSPLI ALIQDQVDH LLTLKVRVSS LNSKLSAQER KELLADLERE KPQTKILYIT PEMAASSSFQ PTLNSLVSRH LLSYLVVDEA H CVSQWGHD ...文字列:
MSSHHTTFPF DPERRVRSTL KKVFGFDSFK TPLQESATMA VVKGNKDVFV CMPTGAGKSL CYQLPALLAK GITIVVSPLI ALIQDQVDH LLTLKVRVSS LNSKLSAQER KELLADLERE KPQTKILYIT PEMAASSSFQ PTLNSLVSRH LLSYLVVDEA H CVSQWGHD FRPDYLRLGA LRSRLGHAPC VALTATATPQ VQEDVFAALH LKKPVAIFKT PCFRANLFYD VQFKELISDP YG NLKDFCL KALGQEADKG LSGCGIVYCR TREACEQLAI ELSCRGVNAK AYHAGLKASE RTLVQNDWME EKVPVIVATI SFG MGVDKA NVRFVAHWNI AKSMAGYYQE SGRAGRDGKP SWCRLYYSRN DRDQVSFLIR KEVAKLQEKR GNKASDKATI MAFD ALVTF CEELGCRHAA IAKYFGDALP ACAKGCDHCQ NPTAVRRRLE ALERSSSWSK TCIGPSQGNG FDPELYEGGR KGYGD FSRY DEGSGGSGDE GRDEAHKREW NLFYQKQMQL RKGKDPKIEE FVPPDENCPL KEASSRRIPR LTVKAREHCL RLLEEA LSS NRQSTRTADE ADLRAKAVEL EHETFRNAKV ANLYKASVLK KVADIHRASK DGQPYDMGGS AKSCSAQAEP PEPNEYD IP PASHVYSLKP KRVGAGFPKG SCPFQTATEL METTRIREQA PQPERGGEHE PPSRPCGLLD EDGSEPLPGP RGEVPGGS A HYGGPSPEKK AKSSSGGSSL AKGRASKKQQ LLATAAHKDS QSIARFFCRR VESPALLASA PEAEGACPSC EGVQGPPMA PEKYTGEEDG AGGHSPAPPQ TEECLRERPS TCPPRDQGTP EVQPTPAKDT WKGKRPRSQQ ENPESQPQKR PRPSAKPSVV AEVKGSVSA SEQGTLNPTA QDPFQLSAPG VSLKEAANVV VKCLTPFYKE GKFASKELFK GFARHLSHLL TQKTSPGRSV K EEAQNLIR HFFHGRARCE SEADWHGLCG PQR

UniProtKB: ATP-dependent DNA helicase Q5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5flm

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 103214
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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