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万見
- EMDB-4194: Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4194
タイトルThermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)
マップデータThermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)
試料
  • 複合体: Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)
    • タンパク質・ペプチド: Type IV pilus assembly protein PilF
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspE, N-terminal / MshEN domain / Type II secretion system protein GspE, N-terminal superfamily / Bacterial type II secretion system protein E signature. / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Type IV pilus assembly ATPase PilB
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Derrick JP / Collins RF
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural cycle of the Thermus thermophilus PilF ATPase: the powering of type IVa pilus assembly.
著者: Richard Collins / Vijaykumar Karuppiah / C Alistair Siebert / Rana Dajani / Angela Thistlethwaite / Jeremy P Derrick /
要旨: Type IV pili are responsible for a diverse range of functions, including twitching motility and cell adhesion. Assembly of the pilus fiber is driven by a cytoplasmic ATPase: it interacts with an ...Type IV pili are responsible for a diverse range of functions, including twitching motility and cell adhesion. Assembly of the pilus fiber is driven by a cytoplasmic ATPase: it interacts with an inner membrane complex of biogenesis proteins which, in turn, bind to nascent pilin subunits and mediate fiber assembly. Here we report the structural characterization of the PilF TFP assembly ATPase from Thermus thermophilus. The crystal structure of a recombinant C-terminal fragment of PilF revealed bound, unhydrolysed ATP, although the full length complex was enzymatically active. 3D reconstructions were carried out by single particle cryoelectron microscopy for full length apoprotein PilF and in complex with AMPPNP. The structure forms an hourglass-like shape, with the ATPase domains in one half and the N1 domains in the second half which, we propose, interact with the other pilus biogenesis components. Molecular models for both forms were generated: binding of AMPPNP causes an upward shift of the N1 domains towards the ATPase domains of ~8 Å. We advocate a model in which ATP hydrolysis is linked to displacement of the N1 domains which is associated with lifting pilin subunits out of the inner membrane, and provide the activation energy needed to form the pilus fiber.
履歴
登録2017年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月17日-
マップ公開2018年8月1日-
更新2018年10月24日-
現状2018年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6f8l
  • 表面レベル: 1.45
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4194.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4194.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.78 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.45 / ムービー #1: 1.45
最小 - 最大-4.813376 - 5.397968
平均 (標準偏差)0.021497991 (±0.28989422)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 341.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.781.781.78
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z341.760341.760341.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-4.8135.3980.021

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)

全体名称: Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)
要素
  • 複合体: Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)
    • タンパク質・ペプチド: Type IV pilus assembly protein PilF

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超分子 #1: Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)

超分子名称: Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Type IV pilus assembly protein PilF

分子名称: Type IV pilus assembly protein PilF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579
分子量理論値: 101.021289 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSVLTIGDKR LGAALLDAGL LTDEELQRAL ERHREVGGSL AEVLVDMGLL SERRIAQTIE DRFGIPLVEL HRVEIPPKVK ALLPAEKAK ELKAIPFALD EEAGVVRVAF LNPLDTLSLE EVEDLTGLVV EPYQTTKSAF LYALAKHYPE LGLPVPPPPS G EGQKDLKL ...文字列:
MSVLTIGDKR LGAALLDAGL LTDEELQRAL ERHREVGGSL AEVLVDMGLL SERRIAQTIE DRFGIPLVEL HRVEIPPKVK ALLPAEKAK ELKAIPFALD EEAGVVRVAF LNPLDTLSLE EVEDLTGLVV EPYQTTKSAF LYALAKHYPE LGLPVPPPPS G EGQKDLKL GELLLQKGWI SREALEEALV EQEKTGDLLG RILVRKGLPE EALYRALAEQ KGLEFLESTE GIVPDPSAAL LL LRSDALR YGAVPIGFQN GEVEVVLSDP RHKEAVAQLL NRPARFYLAL PQAWEELFRR AYPQKNRLGE VLVQEGKLSR EAL KEALEV QKGLPRAKPL GEILVELGLA RPEDVEEALQ KQRRGGGRLE DTLVQSGKLR PEALAQAVAT QLGYPYVDPE EDPP DPGAP LLLPEDLCRR YGVFPHRLEG NRLVLLMKDP RNILALDDVR LALKRKGLNY EVAPAVATEA AITKLIERFY GKAEL SEIA KEFAKKQAEE EVPSPLELDE SAAQKFVKQV IREAFLQDAS DIHIEPRQND VQVRLRIDGA LRPYSTLPKG ALNAVI SVV KIMGGLNIAE KRLPQDGRVR YREGAIDVDL RLSTLPTVYG EKAVMRLLKK ASDIPEIEDL GFAPGVFERF KEVISKP YG IFLITGPTGS GKSFTTFSIL KRIATPDKNT QTIEDPVEYE IPGINQTQVN PQAGLTFARA LRAFLRQDPD IIMVGEIR D SETAKIATEA ALTGHLVIAT LHTNDAAQAI TRLDEMGVEP FNISAALIGV LSQRLVRRVC EHCKVEVKPD PETLRRLGL SEAEIQGARL YKGMGCERCG GTGYKGRYAI HELLVVDDEI RHAIVAGKSA TEIKEIARRK GMKTLREDGL YKALQGITTL EEVLARTIE AAAELALVPR GSSAHHHHHH HHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 5 mM MgCl2 and 5 % glycerol (v/v)
凍結凍結剤: ETHANE
詳細Monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: k2
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 20 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: EMAN, RELION)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 450000
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: EMAN
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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