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万見
- EMDB-41090: Composite map of TTLL6 bound to unmodified human microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41090
タイトルComposite map of TTLL6 bound to unmodified human microtubule
マップデータComposite map of TTLL6 bound to unmodified human microtubules.
試料
  • 複合体: TTLL6 bound to unmodified human microtubule
    • 複合体: alpha1B and betaI/betaIVb microtubule
      • Other: Tubulin alpha-1B chain
      • Other: Tubulin beta chain
    • 複合体: Tubulin polyglutamylase TTLL6 in complex with unmodified human microtubule
      • Other: Tubulin polyglutamylase TTLL6
キーワードtubulin post-translational modifications / microtubules / TTLL / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cilium movement / protein-glutamic acid ligase activity / tubulin-glutamic acid ligase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / 9+0 non-motile cilium / microtubule severing / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / odontoblast differentiation ...positive regulation of cilium movement / protein-glutamic acid ligase activity / tubulin-glutamic acid ligase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / 9+0 non-motile cilium / microtubule severing / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / odontoblast differentiation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / natural killer cell mediated cytotoxicity / microtubule bundle formation / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Kinesins / GTPase activating protein binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / intercellular bridge / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / MHC class I protein binding / cytoplasmic microtubule / Recycling pathway of L1 / microtubule-based process / RHOH GTPase cycle / spindle assembly / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interleukin-4 / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / tubulin binding / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / PKR-mediated signaling / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / cilium / Aggrephagy / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / azurophil granule lumen / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / cell body / microtubule / Potential therapeutics for SARS / cytoskeleton / membrane raft / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / GTP binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain ...Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin polyglutamylase TTLL6 / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Mahalingan KK / Grotjahn D / Li Y / Lander GC / Zehr EA / Roll-Mecak A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)ZO1 NS003163 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis for α-tubulin-specific and modification state-dependent glutamylation.
著者: Kishore K Mahalingan / Danielle A Grotjahn / Yan Li / Gabriel C Lander / Elena A Zehr / Antonina Roll-Mecak /
要旨: Microtubules have spatiotemporally complex posttranslational modification patterns. Tubulin tyrosine ligase-like (TTLL) enzymes introduce the most prevalent modifications on α-tubulin and β-tubulin. ...Microtubules have spatiotemporally complex posttranslational modification patterns. Tubulin tyrosine ligase-like (TTLL) enzymes introduce the most prevalent modifications on α-tubulin and β-tubulin. How TTLLs specialize for specific substrate recognition and ultimately modification-pattern generation is largely unknown. TTLL6, a glutamylase implicated in ciliopathies, preferentially modifies tubulin α-tails in microtubules. Cryo-electron microscopy, kinetic analysis and single-molecule biochemistry reveal an unprecedented quadrivalent recognition that ensures simultaneous readout of microtubule geometry and posttranslational modification status. By binding to a β-tubulin subunit, TTLL6 modifies the α-tail of the longitudinally adjacent tubulin dimer. Spanning two tubulin dimers along and across protofilaments (PFs) ensures fidelity of recognition of both the α-tail and the microtubule. Moreover, TTLL6 reads out and is stimulated by glutamylation of the β-tail of the laterally adjacent tubulin dimer, mediating crosstalk between α-tail and β-tail. This positive feedback loop can generate localized microtubule glutamylation patterns. Our work uncovers general principles that generate tubulin chemical and topographic complexity.
履歴
登録2023年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月22日-
マップ公開2024年5月22日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41090.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41090.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 699 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of TTLL6 bound to unmodified human microtubules.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.23
最小 - 最大-32.464689999999997 - 64.712429999999998
平均 (標準偏差)0.014137393 (±0.528074)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ568568568
Spacing568568568
セルA=B=C: 653.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Second half-map of TTLL6 bound to unmodified human microtubules.

ファイルemd_41090_half_map_1.map
注釈Second half-map of TTLL6 bound to unmodified human microtubules.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: First half-map of TTLL6 bound to unmodified human microtubules.

ファイルemd_41090_half_map_2.map
注釈First half-map of TTLL6 bound to unmodified human microtubules.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TTLL6 bound to unmodified human microtubule

全体名称: TTLL6 bound to unmodified human microtubule
要素
  • 複合体: TTLL6 bound to unmodified human microtubule
    • 複合体: alpha1B and betaI/betaIVb microtubule
      • Other: Tubulin alpha-1B chain
      • Other: Tubulin beta chain
    • 複合体: Tubulin polyglutamylase TTLL6 in complex with unmodified human microtubule
      • Other: Tubulin polyglutamylase TTLL6

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超分子 #1: TTLL6 bound to unmodified human microtubule

超分子名称: TTLL6 bound to unmodified human microtubule / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Microtubules were decorated with TTLL6 on electron microscopy grids
分子量理論値: 100 KDa

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超分子 #2: alpha1B and betaI/betaIVb microtubule

超分子名称: alpha1B and betaI/betaIVb microtubule / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney / 細胞中の位置: cytoplasm

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超分子 #3: Tubulin polyglutamylase TTLL6 in complex with unmodified human mi...

超分子名称: Tubulin polyglutamylase TTLL6 in complex with unmodified human microtubule
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞中の位置: cytoplasm

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分子 #1: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: other / ID: 1 / 分類: other
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney / 組織: kidney
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVD LEPTVIDEVR TGTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL D RIRKLADQ CTGLQGFLVF HSFGGGTGSG FTSLLMERLS VDYGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVD LEPTVIDEVR TGTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL D RIRKLADQ CTGLQGFLVF HSFGGGTGSG FTSLLMERLS VDYGKKSKLE FSIYPAPQVS TA VVEPYNS ILTTHTTLEH SDCAFMVDNE AIYDICRRNL DIERPTYTNL NRLISQIVSS ITA SLRFDG ALNVDLTEFQ TNLVPYPRIH FPLATYAPVI SAEKAYHEQL SVAEITNACF EPAN QMVKC DPRHGKYMAC CLLYRGDVVP KDVNAAIATI KTKRSIQFVD WCPTGFKVGI NYQPP TVVP GGDLAKVQRA VCMLSNTTAI AEAWARLDHK FDLMYAKRAF VHWYVGEGME EGEFSE ARE DMAALEKDYE EVGVDSVEGE GEEEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: other / ID: 2 / 分類: other
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney / 組織: kidney
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLDRISVY YNEATGGKYV PRAILVDLE PGTMDSVRSG PFGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV V RKEAESCD CLQGFQLTHS LGGGTGSGMG TLLISKIREE YPDRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLDRISVY YNEATGGKYV PRAILVDLE PGTMDSVRSG PFGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV V RKEAESCD CLQGFQLTHS LGGGTGSGMG TLLISKIREE YPDRIMNTFS VVPSPKVSDT VV EPYNATL SVHQLVENTD ETYCIDNEAL YDICFRTLKL TTPTYGDLNH LVSATMSGVT TCL RFPGQL NADLRKLAVN MVPFPRLHFF MPGFAPLTSR GSQQYRALTV PELTQQVFDA KNMM AACDP RHGRYLTVAA VFRGRMSMKE VDEQMLNVQN KNSSYFVEWI PNNVKTAVCD IPPRG LKMA VTFIGNSTAI QELFKRISEQ FTAMFRRKAF LHWYTGEGMD EMEFTEAESN MNDLVS EYQ QYQDATAEEE EDFGEEAEEE A

UniProtKB: Tubulin beta chain

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分子 #3: Tubulin polyglutamylase TTLL6

分子名称: Tubulin polyglutamylase TTLL6 / タイプ: other / ID: 3 / 分類: other
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
配列文字列: GKKKRKKKRL VINLSNCRYD SVRRAAQQYG LREAGDNDDW TLYWTDYSVS LERVMEMKSY QKINHFPGMS EICRKDLLAR NMSRMLKLFP KDFHFFPRTW CLPADWGDLQ TYSRTRKNKT YICKPDSGCQ GRGIFITRSV KEIKPGEDMI CQLYISKPFI IDGFKFDLRV ...文字列:
GKKKRKKKRL VINLSNCRYD SVRRAAQQYG LREAGDNDDW TLYWTDYSVS LERVMEMKSY QKINHFPGMS EICRKDLLAR NMSRMLKLFP KDFHFFPRTW CLPADWGDLQ TYSRTRKNKT YICKPDSGCQ GRGIFITRSV KEIKPGEDMI CQLYISKPFI IDGFKFDLRV YVLVTSCDPL RVFVYNEGLA RFATTSYSHP NLDNLDEICM HLTNYSINKH SSNFVQDAFS GSKRKLSTFN SYMKTHGYDV EQIWRGIEDV IIKTLISAHP VIKHNYHTCF PSHTLNSACF EILGFDILLD RKLKPWLLEV NHSPSFSTDS KLDKEVKDSL LYDALVLINL GNCDKKKVLE EERQRGRFLQ QCPNREIRLE EVKGFQAMRL QKTEEYEKKN CGGFRLIYPG LNLEKYDKFF QDNSSLFQNT VASRARELYA RQLIQELRQK QEKKVFLKKA RKA

UniProtKB: Tubulin polyglutamylase TTLL6
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
40.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMKClPotassium chloride
20.0 mMMgCl2Magnesium chloride
4.0 mMDTTDithiothreitol
20.0 uMATPAdenosine triphosphate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 100
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 303 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: The sample was blotted with Whatman #5 blotting paper on both sides of the grid for 3 s with a blot offset of -1 using a Vitrobot Mark IV (Thermo Fisher Scientific) with a chamber set to 30C ...詳細: The sample was blotted with Whatman #5 blotting paper on both sides of the grid for 3 s with a blot offset of -1 using a Vitrobot Mark IV (Thermo Fisher Scientific) with a chamber set to 30C at 100% humidity and subsequently plunged into liquid ethane..
詳細TTLL6 decoration of microtubule was heterogenous

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-39 / 実像数: 2771 / 平均露光時間: 9.75 sec. / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 36000
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 59044
詳細: Due to highly heterogeneous TTLL6 decoration of microtubules microtubules were manually selected. 59044 overlapping segments with a box size of 568 pixels were extracted every 82 A
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: synthetic microtubule references were generated in UCSF Chimera
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 392289
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5n5n

residue_range: 1-437, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6vzu

chain_id: A, residue_range: 57-461, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-8u3z:
Model of TTLL6 bound to microtubule from composite map

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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