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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-40245 | |||||||||
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タイトル | Human ER membrane protein complex (EMC) in GDN, 9-subunit map | |||||||||
マップデータ | Full map file | |||||||||
試料 |
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キーワード | Insertase / endoplasmic reticulum / transmembrane chaperone / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / inorganic cation transmembrane transporter activity / EMC complex / omegasome membrane / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / magnesium ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / Miscellaneous transport and binding events / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / magnesium ion transmembrane transporter activity ...extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / inorganic cation transmembrane transporter activity / EMC complex / omegasome membrane / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / magnesium ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / Miscellaneous transport and binding events / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / magnesium ion transmembrane transporter activity / ferrous iron transmembrane transporter activity / protein folding in endoplasmic reticulum / copper ion transport / autophagosome assembly / RHOA GTPase cycle / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of angiogenesis / early endosome membrane / carbohydrate binding / angiogenesis / early endosome / Golgi membrane / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / human (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Tomaleri GP / Nguyen VN / Januszyk K / Voorhees RM | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2023 タイトル: A selectivity filter in the ER membrane protein complex limits protein misinsertion at the ER. 著者: Tino Pleiner / Masami Hazu / Giovani Pinton Tomaleri / Vy N Nguyen / Kurt Januszyk / Rebecca M Voorhees / 要旨: Tail-anchored (TA) proteins play essential roles in mammalian cells, and their accurate localization is critical for proteostasis. Biophysical similarities lead to mistargeting of mitochondrial TA ...Tail-anchored (TA) proteins play essential roles in mammalian cells, and their accurate localization is critical for proteostasis. Biophysical similarities lead to mistargeting of mitochondrial TA proteins to the ER, where they are delivered to the insertase, the ER membrane protein complex (EMC). Leveraging an improved structural model of the human EMC, we used mutagenesis and site-specific crosslinking to map the path of a TA protein from its cytosolic capture by methionine-rich loops to its membrane insertion through a hydrophilic vestibule. Positively charged residues at the entrance to the vestibule function as a selectivity filter that uses charge-repulsion to reject mitochondrial TA proteins. Similarly, this selectivity filter retains the positively charged soluble domains of multipass substrates in the cytosol, thereby ensuring they adopt the correct topology and enforcing the "positive-inside" rule. Substrate discrimination by the EMC provides a biochemical explanation for one role of charge in TA protein sorting and protects compartment integrity by limiting protein misinsertion. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_40245.map.gz | 121.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-40245-v30.xml emd-40245.xml | 29 KB 29 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_40245.png | 110.1 KB | ||
マスクデータ | emd_40245_msk_1.map | 244.1 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_40245_additional_1.map.gz emd_40245_half_map_1.map.gz emd_40245_half_map_2.map.gz | 124.8 MB 226.8 MB 226.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40245 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-40245 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_40245_validation.pdf.gz | 931.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_40245_full_validation.pdf.gz | 931.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_40245_validation.xml.gz | 15.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_40245_validation.cif.gz | 18.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-40245 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-40245 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8s9sMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_40245.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Full map file | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.832 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_40245_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Sharped Full map file
ファイル | emd_40245_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Sharped Full map file | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map A
ファイル | emd_40245_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map B
ファイル | emd_40245_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Human ER Membrane Protein Complex
+超分子 #1: Human ER Membrane Protein Complex
+分子 #1: ER membrane protein complex subunit 1
+分子 #2: ER membrane protein complex subunit 2
+分子 #3: ER membrane protein complex subunit 3
+分子 #4: ER membrane protein complex subunit 4
+分子 #5: Membrane magnesium transporter 1
+分子 #6: ER membrane protein complex subunit 6
+分子 #7: ER membrane protein complex subunit 7
+分子 #8: ER membrane protein complex subunit 8
+分子 #9: ER membrane protein complex subunit 10
+分子 #11: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #12: 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||||||||
詳細 | Sample solubilized and purified in GDN |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 11822 / 平均露光時間: 2.66 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-8s9s: |