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- EMDB-39096: structure of SPG11-SPG15 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39096
タイトルstructure of SPG11-SPG15 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: SPG11-SPG15 complex
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger FYVE domain-containing protein 26
    • タンパク質・ペプチド: Spatacsin
キーワードComplex / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phagosome-lysosome fusion involved in apoptotic cell clearance / walking behavior / corticospinal tract morphogenesis / regulation of store-operated calcium entry / localization within membrane / autophagosome organization / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / vesicle transport along microtubule / axon extension / axo-dendritic transport ...phagosome-lysosome fusion involved in apoptotic cell clearance / walking behavior / corticospinal tract morphogenesis / regulation of store-operated calcium entry / localization within membrane / autophagosome organization / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / vesicle transport along microtubule / axon extension / axo-dendritic transport / motor neuron apoptotic process / cholesterol efflux / lysosome organization / synaptic vesicle transport / neuromuscular junction development / motor behavior / mitotic cytokinesis / skeletal muscle fiber development / axonogenesis / regulation of cytokinesis / protein catabolic process / double-strand break repair via homologous recombination / memory / protein import into nucleus / late endosome / midbody / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / early endosome / lysosome / axon / lysosomal membrane / synapse / dendrite / centrosome / protein kinase binding / nucleolus / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger FYVE domain-containing protein 26 / Spatacsin / Spatacsin, C-terminal domain / Spatacsin C-terminus / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc finger FYVE domain-containing protein 26 / Spatacsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.02 Å
データ登録者Su M-Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for membrane remodeling by the AP5-SPG11-SPG15 complex.
著者: Xinyi Mai / Yang Wang / Xi Wang / Ming Liu / Fei Teng / Zheng Liu / Ming-Yuan Su / Goran Stjepanovic /
要旨: The human spastizin (spastic paraplegia 15, SPG15) and spatacsin (spastic paraplegia 11, SPG11) complex is involved in the formation of lysosomes, and mutations in these two proteins are linked with ...The human spastizin (spastic paraplegia 15, SPG15) and spatacsin (spastic paraplegia 11, SPG11) complex is involved in the formation of lysosomes, and mutations in these two proteins are linked with hereditary autosomal-recessive spastic paraplegia. SPG11-SPG15 can cooperate with the fifth adaptor protein complex (AP5) involved in membrane sorting of late endosomes. We employed cryogenic-electron microscopy and in silico predictions to investigate the structural assemblies of the SPG11-SPG15 and AP5-SPG11-SPG15 complexes. The W-shaped SPG11-SPG15 intertwined in a head-to-head fashion, and the N-terminal region of SPG11 is required for AP5 complex interaction and assembly. The AP5 complex is in a super-open conformation. Our findings reveal that the AP5-SPG11-SPG15 complex can bind PI3P molecules, sense membrane curvature and drive membrane remodeling in vitro. These studies provide insights into the structure and function of the spastic paraplegia AP5-SPG11-SPG15 complex, which is essential for the initiation of autolysosome tubulation.
履歴
登録2024年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月26日-
マップ公開2025年3月26日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39096.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39096.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å		0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å		0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.26816913 - 1.1026474
平均 (標準偏差)-0.000477708 (±0.016051833)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 680.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: deepemhancer map

ファイルemd_39096_additional_1.map
注釈deepemhancer map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39096_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39096_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SPG11-SPG15 complex

全体名称: SPG11-SPG15 complex
要素
  • 複合体: SPG11-SPG15 complex
    • タンパク質・ペプチド: Zinc finger FYVE domain-containing protein 26
    • タンパク質・ペプチド: Spatacsin

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超分子 #1: SPG11-SPG15 complex

超分子名称: SPG11-SPG15 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2, #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 568 KDa

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分子 #1: Spatacsin

分子名称: Spatacsin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 279.182594 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAAEEGVASA ASAGGSWGTA AMGRVLPMLL VPVPAEAMGQ LGSRAQLRTQ PEALGSLTAA GSLQVLSLTP GSRGGGRCCL EGPFWHFLW EDSRNSSTPT EKPKLLALGE NYELLIYEFN LKDGRCDATI LYSCSREALQ KLIDDQDISI SLLSLRILSF H NNTSLLFI ...文字列:
MAAEEGVASA ASAGGSWGTA AMGRVLPMLL VPVPAEAMGQ LGSRAQLRTQ PEALGSLTAA GSLQVLSLTP GSRGGGRCCL EGPFWHFLW EDSRNSSTPT EKPKLLALGE NYELLIYEFN LKDGRCDATI LYSCSREALQ KLIDDQDISI SLLSLRILSF H NNTSLLFI NKCVILHIIF PERDAAIRVL NCFTLPLPAQ AVDMIIDTQL CRGILFVLSS LGWIYIFDVV DGTYVAHVDL AL HKEDMCN EQQQEPAKIS SFTSLKVSQD LDVAVIVSSS NSAVALNLNL YFRQHPGHLL CERILEDLPI QGPKGVDEDD PVN SAYNMK LAKFSFQIDR SWKAQLSSLN ETIKNSKLEV SCCAPWFQDI LHLESPESGN HSTSVQSWAF IPQDIMHGQY NVLQ KDHAK TSDPGRSWKI MHISEQEEPI ELKCVSVTGF TALFTWEVER MGYTITLWDL ETQGMQCFSL GTKCIPVDSS GDQQL CFVL TENGLSLILF GLTQEEFLNR LMIHGSASTV DTLCHLNGWG RCSIPIHALE AGIENRQLDT VNFFLKSKEN LFNPSS KSS VSDQFDHLSS HLYLRNVEEL IPALDLLCSA IRESYSEPQS KHFSEQLLNL TLSFLNNQIK ELFIHTEELD EHLQKGV NI LTSYINELRT FMIKFPWKLT DAIDEYDVHE NVPKVKESNI WKKLSFEEVI ASAILNNKIP EAQTFFRIDS HSAQKLEE L IGIGLNLVFD NLKKNNIKEA SELLKNMGFD VKGQLLKICF YTTNKNIRDF LVEILKEKNY FSEKEKRTID FVHQVEKLY LGHFQENMQI QSFPRYWIKE QDFFKHKSVL DSFLKYDCKD EFNKQDHRIV LNWALWWDQL TQESILLPRI SPEEYKSYSP EALWRYLTA RHDWLNIILW IGEFQTQHSY ASLQQNKWPL LTVDVINQNT SCNNYMRNEI LDKLARNGVF LASELEDFEC F LLRLSRIG GVIQDTLPVQ NYKTKEGWDF HSQFILYCLE HSLQHLLYVY LDCYKLSPEN CPFLEKKELH EAHPWFEFLV QC RQVASNL TDPKLIFQAS LANAQILIPT NQASVSSMLL EGHTLLALAT TMYSPGGVSQ VVQNEENENC LKKVDPQLLK MAL TPYPKL KTALFPQCTP PSVLPSDITI YHLIQSLSPF DPSRLFGWQS ANTLAIGDAW SHLPHFSSPD LVNKYAIVER LNFA YYLHN GRPSFAFGTF LVQELIKSKT PKQLIQQVGN EAYVIGLSSF HIPSIGAACV CFLELLGLDS LKLRVDMKVA NIILS YKCR NEDAQYSFIR ESVAEKLSKL ADGEKTTTEE LLVLLEEGTW NSIQQQEIKR LSSESSSQWA LVVQFCRLHN MKLSIS YLR ECAKANDWLQ FIIHSQLHNY HPAEVKSLIQ YFSPVIQDHL RLAFENLPSV PTSKMDSDQV CNKCPQELQG SKQEMTD LF EILLQCSEEP DSWHWLLVEA VKQQAPILSV LASCLQGASA ISCLCVWIIT SVEDNVATEA MGHIQDSTED HTWNLEDL S VIWRTLLTRQ KSKTLIRGFQ LFFKDSPLLL VMEMYELCMF FRNYKEAEAK LLEFQKSLET LNTAATKVHP VIPAMWLED QVCFLLKLML QQCKTQYELG KLLQLFVERE HLFSDGPDVK KLCILCQILK DTSIAINHTI ITSYSIENLQ HECRSILERL QTDGQFALA RRVAELAELP VDNLVIKEIT QEMQTLKHIE QWSLKQARID FWKKCHENFK KNSISSKAAS SFFSTQAHVA C EHPTGWSS MEERHLLLTL AGHWLAQEDV VPLDKLEELE KQIWLCRITQ HTLGRNQEET EPRFSRQIST SGELSFDSLA SE FSFSKLA ALNTSKYLEL NSLPSKETCE NRLDWKEQES LNFLIGRLLD DGCVHEASRV CRYFHFYNPD VALVLHCRAL ASG EASMED LHPEIHALLQ SAELLEEEAP DIPLRRVHST SSLDSQKFVT VPSSNEVVTN LEVLTSKCLH GKNYCRQVLC LYDL AKELG CSYTDVAAQD GEAMLRKILA SQQPDRCKRA QAFISTQGLK PDTVAELVAE EVTRELLTSS QGTGHKQMFN PTEES QTFL QLTTLCQDRT LVGMKLLDKI SSVPHGELSC TTELLILAHH CFTLTCHMEG IIRVLQAAHM LTDNHLAPSE EYGLVV RLL TGIGRYNEMT YIFDLLHKKH YFEVLMRKKL DPSGTLKTAL LDYIKRCRPG DSEKHNMIAL CFSMCREIGE NHEAAAR IQ LKLIESQPWE DSLKDGHQLK QLLLKALTLM LDAAESYAKD SCVRQAQHCQ RLTKLITLQI HFLNTGQNTM LINLGRHK L MDCILALPRF YQASIVAEAY DFVPDWAEIL YQQVILKGDF NYLEEFKQQR LLKSSIFEEI SKKYKQHQPT DMVMENLKK LLTYCEDVYL YYKLAYEHKF YEIVNVLLKD PQTGCCLKDM LAG

UniProtKB: Spatacsin

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分子 #2: Zinc finger FYVE domain-containing protein 26

分子名称: Zinc finger FYVE domain-containing protein 26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 284.943906 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MNHPFGKEEA ASQKQLFGFF CECLRRGEWE LAQACVPQLQ EGQGDIPKRV EDILQALVVC PNLLRCGQDI NPQRVAWVWL LVLEKWLAR EKKLLPVVFR RKLEFLLLSE DLQGDIPENI LEELYETLTQ GAVGHVPDGN PRRESWTPRL SSEAVSVLWD L LRQSPQPA ...文字列:
MNHPFGKEEA ASQKQLFGFF CECLRRGEWE LAQACVPQLQ EGQGDIPKRV EDILQALVVC PNLLRCGQDI NPQRVAWVWL LVLEKWLAR EKKLLPVVFR RKLEFLLLSE DLQGDIPENI LEELYETLTQ GAVGHVPDGN PRRESWTPRL SSEAVSVLWD L LRQSPQPA QALLELLLEE DDGTGLCHWP LQNALVDLIR KALRALQGPD SVPPGVVDAI YGALRTLRCP AEPLGVELHL LC EELLEAC RTEGSPLREE RLLSCLLHKA SRGLLSLYGH TYAEKVTEKP PRATASGKVS PDHLDPERAM LALFSNPNPA EAW KVAYFY CLSNNKHFLE QILVTALTLL KEEDFPNLGC LLDREFRPLS CLLVLLGWTH CQSLESAKRL LQTLHRTQGP GCDE LLRDA CDGLWAHLEV LEWCIQQSSN PIPKRDLLYH LHGGDSHSVL YTLHHLTNLP ALREEDVLKL LQKVPAKDPQ QEPDA VDAP VPEHLSQCQN LTLYQGFCAM KYAIYALCVN SHQHSQCQDC KDSLSEDLAS ATEPANDSLS SPGAANLFST YLARCQ QYL CSIPDSLCLE LLENIFSLLL ITSADLHPEP HLPEDYAEDD DIEGKSPSGL RSPSESPQHI AHPERKSERG SLGVPKT LA YTMPSHVKAE PKDSYPGPHR HSFLDLKHFT SGISGFLADE FAIGAFLRLL QEQLDEISSR SPPEKPKQES QSCSGSRD G LQSRLHRLSK VVSEAQWRHK VVTSNHRSEE QPSRRYQPAT RHPSLRRGRR TRRSQADGRD RGSNPSLEST SSELSTSTS EGSLSAMSGR NELHSRLHPH PQSSLIPMMF SPPESLLASC ILRGNFAEAH QVLFTFNLKS SPSSGELMFM ERYQEVIQEL AQVEHKIEN QNSDAGSSTI RRTGSGRSTL QAIGSAAAAG MVFYSISDVT DKLLNTSGDP IPMLQEDFWI STALVEPTAP L REVLEDLS PPAMAAFDLA CSQCQLWKTC KQLLETAERR LNSSLERRGR RIDHVLLNAD GIRGFPVVLQ QISKSLNYLL MS ASQTKSE SVEEKGGGPP RCSITELLQM CWPSLSEDCV ASHTTLSQQL DQVLQSLREA LELPEPRTPP LSSLVEQAAQ KAP EAEAHP VQIQTQLLQK NLGKQTPSGS RQMDYLGTFF SYCSTLAAVL LQSLSSEPDH VEVKVGNPFV LLQQSSSQLV SHLL FERQV PPERLAALLA QENLSLSVPQ VIVSCCCEPL ALCSSRQSQQ TSSLLTRLGT LAQLHASHCL DDLPLSTPSS PRTTE NPTL ERKPYSSPRD SSLPALTSSA LAFLKSRSKL LATVACLGAS PRLKVSKPSL SWKELRGRRE VPLAAEQVAR ECERLL EQF PLFEAFLLAA WEPLRGSLQQ GQSLAVNLCG WASLSTVLLG LHSPIALDVL SEAFEESLVA RDWSRALQLT EVYGRDV DD LSSIKDAVLS CAVACDKEGW QYLFPVKDAS LRSRLALQFV DRWPLESCLE ILAYCISDTA VQEGLKCELQ RKLAELQV Y QKILGLQSPP VWCDWQTLRS CCVEDPSTVM NMILEAQEYE LCEEWGCLYP IPREHLISLH QKHLLHLLER RDHDKALQL LRRIPDPTMC LEVTEQSLDQ HTSLATSHFL ANYLTTHFYG QLTAVRHREI QALYVGSKIL LTLPEQHRAS YSHLSSNPLF MLEQLLMNM KVDWATVAVQ TLQQLLVGQE IGFTMDEVDS LLSRYAEKAL DFPYPQREKR SDSVIHLQEI VHQAADPETL P RSPSAEFS PAAPPGISSI HSPSLRERSF PPTQPSQEFV PPATPPARHQ WVPDETESIC MVCCREHFTM FNRRHHCRRC GR LVCSSCS TKKMVVEGCR ENPARVCDQC YSYCNKDVPE EPSEKPEALD SSKNESPPYS FVVRVPKADE VEWILDLKEE ENE LVRSEF YYEQAPSASL CIAILNLHRD SIACGHQLIE HCCRLSKGLT NPEVDAGLLT DIMKQLLFSA KMMFVKAGQS QDLA LCDSY ISKVDVLNIL VAAAYRHVPS LDQILQPAAV TRLRNQLLEA EYYQLGVEVS TKTGLDTTGA WHAWGMACLK AGNLT AARE KFSRCLKPPF DLNQLNHGSR LVQDVVEYLE STVRPFVSLQ DDDYFATLRE LEATLRTQSL SLAVIPEGKI MNNTYY QEC LFYLHNYSTN LAIISFYVRH SCLREALLHL LNKESPPEVF IEGIFQPSYK SGKLHTLENL LESIDPTLES WGKYLIA AC QHLQKKNYYH ILYELQQFMK DQVRAAMTCI RFFSHKAKSY TELGEKLSWL LKAKDHLKIY LQETSRSSGR KKTTFFRK K MTAADVSRHM NTLQLQMEVT RFLHRCESAG TSQITTLPLP TLFGNNHMKM DVACKVMLGG KNVEDGFGIA FRVLQDFQL DAAMTYCRAA RQLVEKEKYS EIQQLLKCVS ESGMAAKSDG DTILLNCLEA FKRIPPQELE GLIQAIHNDD NKVRAYLICC KLRSAYLIA VKQEHSRATA LVQQVQQAAK SSGDAVVQDI CAQWLLTSHP RGAHGPGSRK

UniProtKB: Zinc finger FYVE domain-containing protein 26

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.2386 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 234969
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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