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- EMDB-3809: The Cryo-Electron Microscopy Structure of the Type 1 Chaperone-Us... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3809
タイトルThe Cryo-Electron Microscopy Structure of the Type 1 Chaperone-Usher Pilus Rod
マップデータ
試料
  • 複合体: Type 1 Chaperone-usher pilus
    • タンパク質・ペプチド: Type-1 fimbrial protein, A chain
機能・相同性Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / Adhesion domain superfamily / pilus / cell adhesion / identical protein binding / Type-1 fimbrial protein, A chain
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli J96 (大腸菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Hospenthal MK / Costa TRD / Redzej A / Waksman G
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)018434 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: The Cryoelectron Microscopy Structure of the Type 1 Chaperone-Usher Pilus Rod.
著者: Manuela K Hospenthal / Dawid Zyla / Tiago R D Costa / Adam Redzej / Christoph Giese / James Lillington / Rudi Glockshuber / Gabriel Waksman /
要旨: Adhesive chaperone-usher pili are long, supramolecular protein fibers displayed on the surface of many bacterial pathogens. The type 1 and P pili of uropathogenic Escherichia coli (UPEC) play ...Adhesive chaperone-usher pili are long, supramolecular protein fibers displayed on the surface of many bacterial pathogens. The type 1 and P pili of uropathogenic Escherichia coli (UPEC) play important roles during urinary tract colonization, mediating attachment to the bladder and kidney, respectively. The biomechanical properties of the helical pilus rods allow them to reversibly uncoil in response to flow-induced forces, allowing UPEC to retain a foothold in the unique and hostile environment of the urinary tract. Here we provide the 4.2-Å resolution cryo-EM structure of the type 1 pilus rod, which together with the previous P pilus rod structure rationalizes the remarkable "spring-like" properties of chaperone-usher pili. The cryo-EM structure of the type 1 pilus rod differs in its helical parameters from the structure determined previously by a hybrid approach. We provide evidence that these structural differences originate from different quaternary structures of pili assembled in vivo and in vitro.
履歴
登録2017年7月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月16日-
マップ公開2017年11月22日-
更新2019年10月23日-
現状2019年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5oh0
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5oh0
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3809.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3809.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.13 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.045445666 - 0.12328538
平均 (標準偏差)0.0005924707 (±0.0051952004)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 271.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.131.131.13
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z271.200271.200271.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0450.1230.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_3809_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Type 1 Chaperone-usher pilus

全体名称: Type 1 Chaperone-usher pilus
要素
  • 複合体: Type 1 Chaperone-usher pilus
    • タンパク質・ペプチド: Type-1 fimbrial protein, A chain

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超分子 #1: Type 1 Chaperone-usher pilus

超分子名称: Type 1 Chaperone-usher pilus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Superhelical assembly of the pilus rod subunit FimA
由来(天然)生物種: Escherichia coli J96 (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli HB101 (大腸菌)

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分子 #1: Type-1 fimbrial protein, A chain

分子名称: Type-1 fimbrial protein, A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli J96 (大腸菌)
分子量理論値: 15.835243 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli HB101 (大腸菌)
配列文字列:
AATTVNGGTV HFKGEVVNAA CAVDAGSVDQ TVQLGQVRTA SLAQEGATSS AVGFNIQLND CDTNVASKAA VAFLGTAIDA GHTNVLALQ SSAAGSATNV GVQILDRTGA ALTLDGATFS SETTLNNGTN TIPFQARYFA TGAATPGAAN ADATFKVQYQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 構成要素:
濃度名称
20.0 mMTris
150.0 mMNaCl
グリッドモデル: Quantifoil 1.2/1.3 400 mesh grid / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.01188 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 114.992 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 115510
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
Segment selection選択した数: 115545 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: solid cylinder (diameter 100 Angstrom)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

2jty

chain_id: A, residue_range: 20-159

2jty

chain_id: A, residue_range: 172-182
得られたモデル

PDB-5oh0:
The Cryo-Electron Microscopy Structure of the Type 1 Chaperone-Usher Pilus Rod

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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