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- EMDB-35774: ABCG25 EQ mutant in ATP-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35774
タイトルABCG25 EQ mutant in ATP-bound state
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: ABCG25 from Arabidopsis thaliana
    • タンパク質・ペプチド: ABC transporter G family member 25
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードABA / ABCG / plant hormone / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性Protein of unknown function DUF1425 / YcfL-like superfamily / Protein of unknown function (DUF1425) / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / DUF1425 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Sun L / Liu X / Ying W / Liao L / Wei H
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of SciencesXDB37020103 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2023
タイトル: Structural basis for abscisic acid efflux mediated by ABCG25 in Arabidopsis thaliana.
著者: Wei Ying / Lianghuan Liao / Hong Wei / Yongxiang Gao / Xin Liu / Linfeng Sun /
要旨: Abscisic acid (ABA) is a phytohormone essential to the regulation of numerous aspects of plant growth and development. The cellular level of ABA is critical to its signalling and is determined by its ...Abscisic acid (ABA) is a phytohormone essential to the regulation of numerous aspects of plant growth and development. The cellular level of ABA is critical to its signalling and is determined by its rate of biosynthesis, catabolism and the rates of ABA transport. ABCG25 in Arabidopsis thaliana has been identified to be an ABA exporter and play roles in regulating stomatal closure and seed germination. However, its ABA transport mechanism remains unknown. Here we report the structures of ABCG25 under different states using cryo-electron microscopy single particle analysis: the apo state and ABA-bound state of the wild-type ABCG25 and the ATP-bound state of the ATPase catalytic mutant. ABCG25 forms a homodimer. ABA binds to a cone-shaped, cytosolic-facing cavity formed in the middle of the transmembrane domains. Key residues in ABA binding are identified and verified by a cell-based ABA transport assay. ATP binding leads to closing of the nucleotide-binding domains of opposing monomers and conformational transitions of the transmembrane domains. Together, these results provide insights into the substrate recognition and transport mechanisms of ABCG25 in Arabidopsis, and facilitate our understanding of the ABA transport and signalling pathway in plants.
履歴
登録2023年3月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月10日-
マップ公開2024年4月10日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35774.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35774.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 240 pix.
= 264. Å		1.1 Å/pix.
x 240 pix.
= 264. Å		1.1 Å/pix.
x 240 pix.
= 264. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6
最小 - 最大-3.8137708 - 7.0401673
平均 (標準偏差)0.003692074 (±0.14675735)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 264.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35774_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35774_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ABCG25 from Arabidopsis thaliana

全体名称: ABCG25 from Arabidopsis thaliana
要素
  • 細胞器官・細胞要素: ABCG25 from Arabidopsis thaliana
    • タンパク質・ペプチド: ABC transporter G family member 25
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: ABCG25 from Arabidopsis thaliana

超分子名称: ABCG25 from Arabidopsis thaliana / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: ABC transporter G family member 25

分子名称: ABC transporter G family member 25 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 72.982883 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSAFDGVENQ MNGPDSSPRL SQDPREPRSL LSSSCFPITL KFVDVCYRVK IHGMSNDSCN IKKLLGLKQK PSDETRSTEE RTILSGVTG MISPGEFMAV LGPSGSGKST LLNAVAGRLH GSNLTGKILI NDGKITKQTL KRTGFVAQDD LLYPHLTVRE T LVFVALLR ...文字列:
MSAFDGVENQ MNGPDSSPRL SQDPREPRSL LSSSCFPITL KFVDVCYRVK IHGMSNDSCN IKKLLGLKQK PSDETRSTEE RTILSGVTG MISPGEFMAV LGPSGSGKST LLNAVAGRLH GSNLTGKILI NDGKITKQTL KRTGFVAQDD LLYPHLTVRE T LVFVALLR LPRSLTRDVK LRAAESVISE LGLTKCENTV VGNTFIRGIS GGERKRVSIA HELLINPSLL VLDQPTSGLD AT AALRLVQ TLAGLAHGKG KTVVTSIHQP SSRVFQMFDT VLLLSEGKCL FVGKGRDAMA YFESVGFSPA FPMNPADFLL DLA NGVCQT DGVTEREKPN VRQTLVTAYD TLLAPQVKTC IEVSHFPQDN ARFVKTRVNG GGITTCIATW FSQLCILLHR LLKE RRHES FDLLRIFQVV AASILCGLMW WHSDYRDVHD RLGLLFFISI FWGVLPSFNA VFTFPQERAI FTRERASGMY TLSSY FMAH VLGSLSMELV LPASFLTFTY WMVYLRPGIV PFLLTLSVLL LYVLASQGLG LALGAAIMDA KKASTIVTVT MLAFVL TGG YYVNKVPSGM VWMKYVSTTF YCYRLLVAIQ YGSGEEILRM LGCDSKGKQG ASAATSAGCR FVEEEVIGDV GMWTSVG VL FLMFFGYRVL AYLALRRIKH

UniProtKB: DUF1425 domain-containing protein

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 408077
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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