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- EMDB-31053: Cryo-EM structure of Isocitrate lyase-1 from Candida albicans -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31053
タイトルCryo-EM structure of Isocitrate lyase-1 from Candida albicans
マップデータ
試料
  • 複合体: Isocitrate lyase
    • タンパク質・ペプチド: Isocitrate lyase
キーワードIsocitrate lyase / glyoxylate cycle / ubiquitination / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methylisocitrate lyase activity / glyoxysome / isocitrate lyase activity / glyoxylate cycle / tricarboxylic acid cycle / peroxisome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Isocitrate lyase / Isocitrate lyase family / Isocitrate lyase/phosphorylmutase, conserved site / Isocitrate lyase signature. / ICL/PEPM domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Candida albicans (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Hiragi K / Nishio K
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Structural insights into the targeting specificity of ubiquitin ligase for S. cerevisiae isocitrate lyase but not C. albicans isocitrate lyase.
著者: Keito Hiragi / Kazuya Nishio / Shu Moriyama / Tasuku Hamaguchi / Akira Mizoguchi / Koji Yonekura / Kazutoshi Tani / Tsunehiro Mizushima /
要旨: In Saccharomyces cerevisiae, the glyoxylate cycle is controlled through the posttranslational regulation of its component enzymes, such as isocitrate lyase (ICL), which catalyzes the first unique ...In Saccharomyces cerevisiae, the glyoxylate cycle is controlled through the posttranslational regulation of its component enzymes, such as isocitrate lyase (ICL), which catalyzes the first unique step of the cycle. The ICL of S.cerevisiae (ScIcl1) is tagged for proteasomal degradation through ubiquitination by a multisubunit ubiquitin ligase (the glucose-induced degradation-deficient (GID) complex), whereas that of the pathogenic yeast Candida albicans (CaIcl1) escapes this process. However, the reason for the ubiquitin targeting specificity of the GID complex for ScIcl1 and not for CaIcl1 is unclear. To gain some insight into this, in this study, the crystal structures of apo ScIcl1 and CaIcl1 in complex with formate and the cryogenic electron microscopy structure of apo CaIcl1 were determined at a resolution of 2.3, 2.7, and 2.6 Å, respectively. A comparison of the various structures suggests that the orientation of N-terminal helix α1 in S.cerevisiae is likely key to repositioning of ubiquitination sites and contributes to the distinction found in C. albicans ubiquitin evasion mechanism. This finding gives us a better understanding of the molecular mechanism of ubiquitin-dependent ScIcl1 degradation and could serve as a theoretical basis for the research and development of anti-C. albicans drugs based on the concept of CaIcl1 ubiquitination.
履歴
登録2021年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月23日-
マップ公開2021年6月23日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-7ebf
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31053.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31053.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.823 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0154 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.06679116 - 0.11573447
平均 (標準偏差)0.000013383141 (±0.0038372246)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 263.36002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8230.8230.823
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z263.360263.360263.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ192139186
NX/NY/NZ211274246
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0670.1160.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Isocitrate lyase

全体名称: Isocitrate lyase
要素
  • 複合体: Isocitrate lyase
    • タンパク質・ペプチド: Isocitrate lyase

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超分子 #1: Isocitrate lyase

超分子名称: Isocitrate lyase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)

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分子 #1: Isocitrate lyase

分子名称: Isocitrate lyase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: isocitrate lyase
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)
分子量理論値: 62.336523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHMPYT PIDIQKEEAD FQKEVAEIKK WWSEPRWRKT KRIYSAEDIA KKRGTLKINH PSSQQADKLF KLLEKHDADK TVSFTFGAL DPIHVAQMAK YLDSIYVSGW QCSSTASTSN EPSPDLADYP MDTVPNKVEH LWFAQLFHDR KQREERLTLS K EERAKTPY ...文字列:
HHHHHHMPYT PIDIQKEEAD FQKEVAEIKK WWSEPRWRKT KRIYSAEDIA KKRGTLKINH PSSQQADKLF KLLEKHDADK TVSFTFGAL DPIHVAQMAK YLDSIYVSGW QCSSTASTSN EPSPDLADYP MDTVPNKVEH LWFAQLFHDR KQREERLTLS K EERAKTPY IDFLRPIIAD ADTGHGGITA IIKLTKMFIE RGAAGIHIED QAPGTKKCGH MAGKVLVPVQ EHINRLVAIR AS ADIFGSN LLAVARTDSE AATLITSTID HRDHYFIIGA TNPEAGDLAA LMAEAESKGI YGNELAAIES EWTKKAGLKL FHE AVIDEI KNGNYSNKDA LIKKFTDKVN PLSHTSHKEA KKLAKELTGK DIYFNWDVAR AREGYYRYQG GTQCAVMRGR AFAP YADLI WMESALPDYA QAKEFADGVK AAVPDQWLAY NLSPSFNWNK AMPADEQETY IKRLGKLGYV WQFITLAGLH TTALA VDDF SNQYSQIGMK AYGQTVQQPE IEKGVEVVKH QKWSGATYID GLLKMVSGGV TSTAAMGQGV TEDQFKESKA KA

UniProtKB: Isocitrate lyase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 278 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 42.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 179026
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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