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万見
- EMDB-30021: Structure of S.pombe alpha-mannosidase Ams1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30021
タイトルStructure of S.pombe alpha-mannosidase Ams1
マップデータ
試料
  • 複合体: Ams1 tetramer
    • タンパク質・ペプチド: Ams1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードglycoside hydrolase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,6-alpha-mannosidase activity / mannosyl-oligosaccharide 1,3-alpha-mannosidase activity / Lysosomal oligosaccharide catabolism / alpha-mannosidase / fungal-type vacuole lumen / alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / oligosaccharide catabolic process / fungal-type vacuole membrane / carbohydrate binding ...mannosyl-oligosaccharide 1,6-alpha-mannosidase activity / mannosyl-oligosaccharide 1,3-alpha-mannosidase activity / Lysosomal oligosaccharide catabolism / alpha-mannosidase / fungal-type vacuole lumen / alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / oligosaccharide catabolic process / fungal-type vacuole membrane / carbohydrate binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-mannosidase, jelly roll domain / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain ...Alpha-mannosidase, jelly roll domain / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Galactose mutarotase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Zhang J / Ye K
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0504600 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91940302, 91540201, 31430024, 31325007 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37010201 中国
引用ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of fission yeast tetrameric α-mannosidase Ams1.
著者: Jianxiu Zhang / Ying-Ying Wang / Li-Lin Du / Keqiong Ye /
要旨: Fungal α-mannosidase Ams1 and its mammalian homolog MAN2C1 hydrolyze terminal α-linked mannoses in free oligosaccharides released from misfolded glycoproteins or lipid-linked oligosaccharide donors. ...Fungal α-mannosidase Ams1 and its mammalian homolog MAN2C1 hydrolyze terminal α-linked mannoses in free oligosaccharides released from misfolded glycoproteins or lipid-linked oligosaccharide donors. Ams1 is transported by selective autophagy into vacuoles. Here, we determine the tetrameric structure of Ams1 from the fission yeast Schizosaccharomyces pombe at 3.2 Å resolution by cryo-electron microscopy. Distinct from a low resolution structure of S. cerevisiae Ams1, S. pombe Ams1 has a prominent N-terminal tail that mediates tetramerization and an extra β-sheet domain. Ams1 shares a conserved active site with other enzymes in glycoside hydrolase family 38, to which Ams1 belongs, but contains extra N-terminal domains involved in tetramerization. The atomic structure of Ams1 reported here will aid understanding of its enzymatic activity and transport mechanism.
履歴
登録2020年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月9日-
マップ公開2020年9月9日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6lz1
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30021.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30021.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 240 pix.
= 249.6 Å		1.04 Å/pix.
x 240 pix.
= 249.6 Å		1.04 Å/pix.
x 240 pix.
= 249.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.12418187 - 0.24946123
平均 (標準偏差)0.0013453268 (±0.01086885)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 249.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z249.600249.600249.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ107107101
NX/NY/NZ267267267
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.1240.2490.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_30021_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_30021_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_30021_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ams1 tetramer

全体名称: Ams1 tetramer
要素
  • 複合体: Ams1 tetramer
    • タンパク質・ペプチド: Ams1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Ams1 tetramer

超分子名称: Ams1 tetramer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
分子量理論値: 480 KDa

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分子 #1: Ams1

分子名称: Ams1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: alpha-mannosidase
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
分子量理論値: 129.201672 KDa
組換発現生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
配列文字列: MTLFPVLNNT PVGKQVDSIY ESRLDQFLSE GQYRDFNLPS VYDHARIDNP SGDVNNDLSK GFVDLKVYRV PDLSRPSFNE VVGHKKFDE TASKGDTFGP SWATFWFEVH IRLPKSWAKY EQVIFQWNCD NEGLVYSQDG VPLQAFSGSE RTDFILPDSW K TTEDTFYI ...文字列:
MTLFPVLNNT PVGKQVDSIY ESRLDQFLSE GQYRDFNLPS VYDHARIDNP SGDVNNDLSK GFVDLKVYRV PDLSRPSFNE VVGHKKFDE TASKGDTFGP SWATFWFEVH IRLPKSWAKY EQVIFQWNCD NEGLVYSQDG VPLQAFSGSE RTDFILPDSW K TTEDTFYI EMACNGMFGT GAGSQIAPPD PNRYFTLTKA DLVAPNLPAM ALAYDFLLMQ QCVKQLPSNC WQKYKARQIC ND IMNTFHP NDLSTINECR NLAKAFLGND IDSEAVFEKN NDKANVFAIG HCHIDTAWLW PFAETRRKIV RSWATQMNIM DRY PEYQFV CSQALQYLWL KEDHPDVFEK LKEYVNQNKF IPIGGSWVEH DTNIPNGESL IRQFLLGQHF FEKEFGVRCR TFWL PDTFG YSSQIPQICR LCGMDRFLTQ KLSWNNINSF PTSTFNWVAL DGSQVICHMP PANTYTADTN VNDVLHSIDQ HKNLV NDQA GLLVFGIGDG GGGPTPEMLE KLRRCKGIAN TVGYLPNVKL GNTVDEFFDG ILKRTNAGQT LPSWNGELYF EFHRGT YTT QAELKKLMRK VEIALHDAEY VSTLASIFSK DYSYPKESLQ DLWRDTLLCQ FHDVLPGSCI EMVYKDAIPI MSKVLKN TE ALLWQAIEQL GFKKASSSDN KEQLCLLNTL PWNVRGVITE TEENKLVYFE SCDGKGILTA AHTSLKHPAA AYQKDDNF I LVNDHLRVTI APNGLILSLF DLHKEREILD LKSGKNHAGA NQYVLFEDTP LSWQAWDTEV FSLEKYEVLD KGKVSIKES GPLRASVVVD IPISELSHMK ATISLEGYND CSEFTGVNFT CEVDWHESCK FLKVEFPVDI HSEFASYETQ FGITKRPTHY NTSWDVAKF EVCHQKFADY SDFTYGVSVL NDCKYGFSTH GNLMRLSLLR SPKQPDAHAD MGKHTIRYAV YPHSKPLDSS T VRAAHKFN SNFRLLTRAS DTANLDIFDA FQLVGEPNVI LSHIKMAEKG KSIILRVYES LGGKSRARLV IKSLTVASVT KC NGLEEDL EELCTLKSND YYEVPIELRA FEIATFKVNL GSMSKGKVVD IMDYKDDDDK PMDYKDDDDK HHHHHHDELY KRS GAPLLN KRISYDL

UniProtKB: Alpha-mannosidase

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HClTris hydrochloride
150.0 mMNaClSodium chloride
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: GIF Tridiem 4K / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 597 / 平均露光時間: 8.4 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8166


詳細: S. cerevisiae Ams1
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 75460
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6lz1


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6lz1:
Structure of S.pombe alpha-mannosidase Ams1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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