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万見
- EMDB-30015: The membrane-embedded Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30015
タイトルThe membrane-embedded Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus
マップデータThe membrane-embedded Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus.
試料
  • 複合体: Membrane-embedded Vo domain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit I
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase, subunit K
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit E
キーワードrotary ATPase / V/A-ATPase / molecular motor / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATPase binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / : / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily ...V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / : / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-ATPase proteolipid subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM) / V-type ATP synthase subunit I / V-type ATP synthase, subunit K
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.93 Å
データ登録者Kishikawa J / Nakanishi A / Furuta A / Kato T / Namba K / Tamakoshi M / Mitsuoka K / Yokoyama K
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17H03648 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)12024046 日本
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Mechanical inhibition of isolated V from V/A-ATPase for proton conductance.
著者: Jun-Ichi Kishikawa / Atsuko Nakanishi / Aya Furuta / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Masatada Tamakoshi / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama /
要旨: V-ATPase is an energy converting enzyme, coupling ATP hydrolysis/synthesis in the hydrophilic V domain, with proton flow through the V membrane domain, via rotation of the central rotor complex ...V-ATPase is an energy converting enzyme, coupling ATP hydrolysis/synthesis in the hydrophilic V domain, with proton flow through the V membrane domain, via rotation of the central rotor complex relative to the surrounding stator apparatus. Upon dissociation from the V domain, the V domain of the eukaryotic V-ATPase can adopt a physiologically relevant auto-inhibited form in which proton conductance through the V domain is prevented, however the molecular mechanism of this inhibition is not fully understood. Using cryo-electron microscopy, we determined the structure of both the V/A-ATPase and isolated V at near-atomic resolution, respectively. These structures clarify how the isolated V domain adopts the auto-inhibited form and how the complex prevents formation of the inhibited V form.
履歴
登録2020年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月9日-
マップ公開2020年9月9日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ly9
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ly9
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30015.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30015.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The membrane-embedded Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å		1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å		1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 220. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.063989334 - 0.11663879
平均 (標準偏差)0.0005525833 (±0.0044713207)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 220.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.000220.000220.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ480480480
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0640.1170.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Membrane-embedded Vo domain

全体名称: Membrane-embedded Vo domain
要素
  • 複合体: Membrane-embedded Vo domain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit I
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase, subunit K
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit E

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超分子 #1: Membrane-embedded Vo domain

超分子名称: Membrane-embedded Vo domain / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: V/A-type ATPase from Thermus thermophilus
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 260 KDa

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分子 #1: V-type ATP synthase subunit I

分子名称: V-type ATP synthase subunit I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 72.204289 KDa
配列文字列: MIAPMEKLVL AGPKGRAKEL LQSLQQAGVV HLETLRPEAL SAYQLSPEER AELRRWEAVS AGAEHTLSLL GLEAEPARPF PEGLEAAEK ALSPIQAHAE GLTRQKQELE EELALAQAYL EPLERLAALA HGLDKSPFLR VIPFLLTEKE LPLVEEALRK A LEDRYLLA ...文字列:
MIAPMEKLVL AGPKGRAKEL LQSLQQAGVV HLETLRPEAL SAYQLSPEER AELRRWEAVS AGAEHTLSLL GLEAEPARPF PEGLEAAEK ALSPIQAHAE GLTRQKQELE EELALAQAYL EPLERLAALA HGLDKSPFLR VIPFLLTEKE LPLVEEALRK A LEDRYLLA HEAYAGGVAA LVVVHRKEVD QAKAALSRAG VAELRLPGAL GELPLSEAAR RLKERAEAAP RELSEVRQHL AK LARESAS TLQSLWTRAQ DEVARLKALE ELASGRFGFA LLGYVPVKAK PKVEEALARH KESVVYAFEP VDEHHEADRI PVV LDNPPW AKPFELLVSF LNTPKYGTFD PTPVVPVFFP FWFGMIVGDI GYALLFYLVG RWLSGYVKRN EPLVIDLFAL KLKP QVIGK LVHILNWMVF WTVVWGVIYG EFFGTFLEHL GVFGTPEHPG LIPILIHRID TAKTANLLIL LSVAFGVVLV FFGLA LRAY LGLKHRHMAH FWEGVGYLGG LVGVLALAAS YLGNLQAGWL QGLMYLGFGV FLLAVLMSRI WLMIPEIFTQ AGHILS HIR IYAVGAAGGI LAGLLTDVGF ALAERLGLLG VLLGLLVAGV LHLLILLLTT LGHMLQPIRL LWVEFFTKFG FYEENGR PY RPFKSVREAQ

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit I

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分子 #2: V-type ATP synthase, subunit K

分子名称: V-type ATP synthase, subunit K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 9.841714 KDa
配列文字列:
MKKLLVTVLL AVFGALAFAA EEAAASGGLD RGLIAVGMGL AVGLAALGTG VAQARIGAAG VGAIAEDRSN FGTALIFLLL PETLVIFGL LIAFILNGRL

UniProtKB: V-type ATP synthase, subunit K

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分子 #3: V-type ATP synthase subunit C

分子名称: V-type ATP synthase subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 35.96857 KDa
配列文字列: MADDFAYLNA RVRVRRGTLL KESFFQEALD LSFADFLRLL SETVYGGELA GQGLPDVDRA VLRTQAKLVG DLPRLVTGEA REAVRLLLL RNDLHNLQAL LRAKATGRPF EEVLLLPGTL REEVWRQAYE AQDPAGMAQV LAVPGHPLAR ALRAVLRETQ D LARVEALL ...文字列:
MADDFAYLNA RVRVRRGTLL KESFFQEALD LSFADFLRLL SETVYGGELA GQGLPDVDRA VLRTQAKLVG DLPRLVTGEA REAVRLLLL RNDLHNLQAL LRAKATGRPF EEVLLLPGTL REEVWRQAYE AQDPAGMAQV LAVPGHPLAR ALRAVLRETQ D LARVEALL AKRFFEDVAK AAKGLDQPAL RDYLALEVDA ENLRTAFKLQ GSGLAPDAFF LKGGRFVDRV RFARLMEGDY AV LDELSGT PFSGLSGVRD LKALERGLRC VLLKEAKKGV QDPLGVGLVL AYVKEREWEA VRLRLLARRA YFGLPRAQVE EEV VCP

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit C

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分子 #4: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)

分子名称: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 13.166218 KDa
配列文字列:
MTGGLVLNAI SRAGGAMGGL GLIKSLAEKE KQLLERLEAA KKEAEERVKR AEAEAKALLE EAEAKAKALE AQYRERERAE TEALLARYR ERAEAEAKAV REKAMARLDE AVALVLKEVL P

UniProtKB: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)

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分子 #5: V-type ATP synthase subunit E

分子名称: V-type ATP synthase subunit E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 20.645582 KDa
配列文字列:
MSKLEAILSQ EVEAEIQALL QEAEAKAEAV KREAEEKAKA LLQARERALE AQYRAALRRA ESAGELLVAT ARTQARGEVL EEVRRRVRE ALEALPQKPE WPEVVRKLAL EALEALPGAK ALVANPEDLP HLEALARERG VELQAEPALR LGVRAVGAEG K TQVENSLL ARLDRAWDAL SSKVAQALWG

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit E

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.0 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HCl
150.0 mMNaClSodium Chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample was purified from cell membrane of Thermus thermophilus and incorporated into nanodisc.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-60 / 実像数: 5988 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 79.2 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.4 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3140000
詳細: The particles selected from manually-selected 3268 micrographs.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Previous result of same enzyme.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / ソフトウェア - 詳細: 3.0.7 / 使用した粒子像数: 157618
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION / ソフトウェア - 詳細: 3.0.7
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION / ソフトウェア - 詳細: 3.0.7
最終 3次元分類クラス数: 100 / 平均メンバー数/クラス: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION / ソフトウェア - 詳細: 3.0.7
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6qum


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6ly9:
The membrane-embedded Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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