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- EMDB-30014: V1-ATPase built from cryo-EM map of V/A-ATPase from Thermus therm... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30014
タイトルV1-ATPase built from cryo-EM map of V/A-ATPase from Thermus thermophilus.
マップデータCryo-EM maps of V/A-ATPase from Thermus thermophilus. Soluble domain including V1, d, two EG stalks, and N-terminal domain of a-subunit.
試料
  • 複合体: Soluble domain of V/A-ATPase including V1, d, two EG stalks, and N-terminal of a-subunit
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase beta chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit F
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードrotary ATPase / V/A-ATPase / molecular motor / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase complex / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit barrel-sandwich domain ...ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit barrel-sandwich domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kishikawa J / Nakanishi A / Furuta A / Kato T / Namba K / Tamakoshi M / Mitsuoka K / Yokoyama K
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17H03648 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)12024046 日本
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Mechanical inhibition of isolated V from V/A-ATPase for proton conductance.
著者: Jun-Ichi Kishikawa / Atsuko Nakanishi / Aya Furuta / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Masatada Tamakoshi / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama /
要旨: V-ATPase is an energy converting enzyme, coupling ATP hydrolysis/synthesis in the hydrophilic V domain, with proton flow through the V membrane domain, via rotation of the central rotor complex ...V-ATPase is an energy converting enzyme, coupling ATP hydrolysis/synthesis in the hydrophilic V domain, with proton flow through the V membrane domain, via rotation of the central rotor complex relative to the surrounding stator apparatus. Upon dissociation from the V domain, the V domain of the eukaryotic V-ATPase can adopt a physiologically relevant auto-inhibited form in which proton conductance through the V domain is prevented, however the molecular mechanism of this inhibition is not fully understood. Using cryo-electron microscopy, we determined the structure of both the V/A-ATPase and isolated V at near-atomic resolution, respectively. These structures clarify how the isolated V domain adopts the auto-inhibited form and how the complex prevents formation of the inhibited V form.
履歴
登録2020年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月9日-
マップ公開2020年9月9日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.068
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.068
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ly8
  • 表面レベル: 0.068
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ly8
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30014.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30014.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM maps of V/A-ATPase from Thermus thermophilus. Soluble domain including V1, d, two EG stalks, and N-terminal domain of a-subunit.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 340 pix.
= 374. Å		1.1 Å/pix.
x 340 pix.
= 374. Å		1.1 Å/pix.
x 340 pix.
= 374. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.068 / ムービー #1: 0.068
最小 - 最大-0.36541933 - 0.51166797
平均 (標準偏差)0.000580391 (±0.010872319)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 374.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z340340340
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z374.000374.000374.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ480480480
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS340340340
D min/max/mean-0.3650.5120.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Soluble domain of V/A-ATPase including V1, d, two EG stalks, and ...

全体名称: Soluble domain of V/A-ATPase including V1, d, two EG stalks, and N-terminal of a-subunit
要素
  • 複合体: Soluble domain of V/A-ATPase including V1, d, two EG stalks, and N-terminal of a-subunit
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase beta chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit F
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Soluble domain of V/A-ATPase including V1, d, two EG stalks, and ...

超分子名称: Soluble domain of V/A-ATPase including V1, d, two EG stalks, and N-terminal of a-subunit
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / 詳細: V/A-type ATPase from Thermus thermophilus
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 500 KDa

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分子 #1: V-type ATP synthase alpha chain

分子名称: V-type ATP synthase alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 63.69998 KDa
配列文字列: MIQGVIQKIA GPAVIAKGML GARMYDICKV GEEGLVGEII RLDGDTAFVQ VYEDTSGLKV GEPVVSTGLP LAVELGPGML NGIYDGIQR PLERIREKTG IYITRGVVVH ALDREKKWAW TPMVKPGDEV RGGMVLGTVP EFGFTHKILV PPDVRGRVKE V KPAGEYTV ...文字列:
MIQGVIQKIA GPAVIAKGML GARMYDICKV GEEGLVGEII RLDGDTAFVQ VYEDTSGLKV GEPVVSTGLP LAVELGPGML NGIYDGIQR PLERIREKTG IYITRGVVVH ALDREKKWAW TPMVKPGDEV RGGMVLGTVP EFGFTHKILV PPDVRGRVKE V KPAGEYTV EEPVVVLEDG TELKMYHTWP VRRARPVQRK LDPNTPFLTG MRILDVLFPV AMGGTAAIPG PFGSGKTVTQ QS LAKWSNA DVVVYVGCGE RGNEMTDVLV EFPELTDPKT GGPLMHRTVL IANTSNMPVA AREASIYVGV TIAEYFRDQG FSV ALMADS TSRWAEALRE ISSRLEEMPA EEGYPPYLAA RLAAFYERAG KVITLGGEEG AVTIVGAVSP PGGDMSEPVT QSTL RIVGA FWRLDASLAF RRHFPAINWN GSYSLFTSAL DPWYRENVAE DYPELRDAIS ELLQREAGLQ EIVQLVGPDA LQDAE RLVI EVGRIIREDF LQQNAYHEVD AYCSMKKAYG IMKMILAFYK EAEAAIKRGV SIDEILQLPV LERIGRARYV SEEEFP AYF EEAMKEIQGA FKALA

UniProtKB: V-type ATP synthase alpha chain

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分子 #2: V-type ATP synthase beta chain

分子名称: V-type ATP synthase beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 53.2195 KDa
配列文字列: MDLLKKEYTG ITYISGPLLF VENAKDLAYG AIVDIKDGTG RVRGGQVIEV SEEYAVIQVF EETTGLDLAT TSVSLVEDVA RLGVSKEML GRRFNGIGKP IDGLPPITPE KRLPITGLPL NPVARRKPEQ FIQTGISTID VMNTLVRGQK LPIFSGSGLP A NEIAAQIA ...文字列:
MDLLKKEYTG ITYISGPLLF VENAKDLAYG AIVDIKDGTG RVRGGQVIEV SEEYAVIQVF EETTGLDLAT TSVSLVEDVA RLGVSKEML GRRFNGIGKP IDGLPPITPE KRLPITGLPL NPVARRKPEQ FIQTGISTID VMNTLVRGQK LPIFSGSGLP A NEIAAQIA RQATVRPDLS GEGEKEEPFA VVFAAMGITQ RELSYFIQEF ERTGALSRSV LFLNKADDPT IERILTPRMA LT VAEYLAF EHDYHVLVIL TDMTNYCEAL REIGAAREEI PGRRGYPGYM YTDLATIYER AGVVEGKKGS VTQIPILSMP DDD RTHPIP DLTGYITEGQ IQLSRELHRK GIYPPIDPLP SLSRLMNNGV GKGKTREDHK QVSDQLYSAY ANGVDIRKLV AIIG EDALT ENDRRYLQFA DAFERFFINQ GQQNRSIEES LQIAWALLSM LPQGELKRIS KDHIGKYYGQ KLEEIWGAPQ ALD

UniProtKB: V-type ATP synthase beta chain

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分子 #3: V-type ATP synthase subunit D

分子名称: V-type ATP synthase subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 24.715566 KDa
配列文字列: MSQVSPTRMN LLQRRGQLRL AQKGVDLLKK KRDALVAEFF GLVREAMEAR KALDQAAKEA YAALLLAQAF DGPEVVAGAA LGVPPLEGV EAEVENVWGS KVPRLKATFP DGALLSPVGT PAYTLEASRA FRRYAEALIR VANTETRLKK IGEEIKKTTR R VNALEQVV ...文字列:
MSQVSPTRMN LLQRRGQLRL AQKGVDLLKK KRDALVAEFF GLVREAMEAR KALDQAAKEA YAALLLAQAF DGPEVVAGAA LGVPPLEGV EAEVENVWGS KVPRLKATFP DGALLSPVGT PAYTLEASRA FRRYAEALIR VANTETRLKK IGEEIKKTTR R VNALEQVV IPGIRAQIRF IQQVLEQRER EDTFRLKRIK GKIEAREAEE EGGRPNPQVE IGAGL

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit D

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分子 #4: V-type ATP synthase subunit F

分子名称: V-type ATP synthase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8
分子量理論値: 11.294904 KDa
配列文字列:
MAVIADPETA QGFRLAGLEG YGASSAEEAQ SLLETLVERG GYALVAVDEA LLPDPERAVE RLMRGRDLPV LLPIAGLKEA FQGHDVEGY MRELVRKTIG FDIKL

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit F

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.0 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HCl
150.0 mMNaClSodium Chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample was purified from cell membrane of Thermus thermophilus and incorporated into nanodisc.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-34 / 実像数: 3694 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 2.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 350000
詳細: The particles selected from manually-selected 3084 micrographs.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Previous result of same enzyme.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / ソフトウェア - 詳細: 3.0.7
詳細: Focused classification on the soluble domain was carried out using RELION progarm.
使用した粒子像数: 71196
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION / ソフトウェア - 詳細: 3.0.7
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION / ソフトウェア - 詳細: 3.0.7
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 33 / ソフトウェア - 名称: RELION / ソフトウェア - 詳細: 3.0.7
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5y5y


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6ly8:
V/A-ATPase from Thermus thermophilus, the soluble domain, including V1, d, two EG stalks, and N-terminal domain of a-subunit.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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