[日本語] English
万見- EMDB-28186: Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide -
+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28186 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide | |||||||||
マップデータ | HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | HIV-1 / capsid / declination / pentamer / hexamer / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 exon-exon junction complex binding / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / perichromatin fibrils / mRNA alternative polyadenylation / paraspeckles ...exon-exon junction complex binding / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / perichromatin fibrils / mRNA alternative polyadenylation / paraspeckles / mRNA 3'-end processing / mRNA 3'-end processing / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / RNA Polymerase II Transcription Termination / protein heterotetramerization / viral budding via host ESCRT complex / ribosomal large subunit binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Signaling by FGFR1 in disease / protein tetramerization / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / mRNA processing / viral nucleocapsid / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Pornillos O / Ganser-Pornillos BK / Schirra RT / dos Santos NFB | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023 タイトル: A molecular switch modulates assembly and host factor binding of the HIV-1 capsid. 著者: Randall T Schirra / Nayara F B Dos Santos / Kaneil K Zadrozny / Iga Kucharska / Barbie K Ganser-Pornillos / Owen Pornillos / 要旨: The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a ...The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a molecular switch. Here, we identify a Thr-Val-Gly-Gly motif that modulates CA hexamer/pentamer switching by folding into a 3 helix in the pentamer and random coil in the hexamer. Manipulating the coil/helix configuration of the motif allowed us to control pentamer and hexamer formation in a predictable manner, thus proving its function as a molecular switch. Importantly, the switch also remodels the common binding site for host factors that are critical for viral replication and the new ultra-potent HIV-1 inhibitor lenacapavir. This study reveals that a critical assembly element also modulates the post-assembly and viral replication functions of the HIV-1 capsid and provides new insights on capsid function and inhibition. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
添付画像 |
---|
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28186.map.gz | 57.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-28186-v30.xml emd-28186.xml | 17.2 KB 17.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_28186_fsc.xml | 8.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_28186.png | 181 KB | ||
Filedesc metadata | emd-28186.cif.gz | 5.6 KB | ||
その他 | emd_28186_half_map_1.map.gz emd_28186_half_map_2.map.gz | 56.3 MB 56.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28186 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28186 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28186_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_28186_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28186_validation.xml.gz | 16.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28186_validation.cif.gz | 20.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28186 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28186 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28186.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 61 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_28186_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_28186_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in c...
全体 | 名称: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in complex with CPSF6-FG peptide |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in c...
超分子 | 名称: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in complex with CPSF6-FG peptide タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Capsids (0.27 mM CA) were incubated with peptide (3 mM) for 1 hour in ice |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) |
-分子 #1: HIV-1 capsid protein
分子 | 名称: HIV-1 capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) 株: NL4-3 |
分子量 | 理論値: 25.630426 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: PIVQNLQGQM VHQAISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSEGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRLHPVHAG PIAPGQMREP RGSDIAGTTS TLQEQIGWMT HNPPIPVGEI YKRWIILGLN KIVRMYSPTS ILDIRQGPKE P FRDYVDRF ...文字列: PIVQNLQGQM VHQAISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSEGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRLHPVHAG PIAPGQMREP RGSDIAGTTS TLQEQIGWMT HNPPIPVGEI YKRWIILGLN KIVRMYSPTS ILDIRQGPKE P FRDYVDRF YKTLRAEQAS QEVKNWMTET LLVQNANPDC KTILKALGPG ATLEEMMTAC QGVGGPGHKA RVL UniProtKB: Gag polyprotein |
-分子 #2: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6
分子 | 名称: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 1.708952 KDa |
配列 | 文字列: GTPVLFPGQP FGQPPLG UniProtKB: Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Manual plunge-freezing. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER | ||||||||||||
得られたモデル | PDB-8ejl: |