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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | Yeast ATP synthase State 1binding(a) with 10 mM ATP backbone model | ||||||||||||
![]() | Unsharpened map. | ||||||||||||
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![]() | F1-ATPase / ATP Synthase / Hydrolase / Nanomotor / Complex | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() : / : / cristae formation / : / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / mitochondrial nucleoid ...: / : / cristae formation / : / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / protein-containing complex assembly / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å | ||||||||||||
![]() | Guo H / Rubinstein JL | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of ATP synthase under strain during catalysis. 著者: Hui Guo / John L Rubinstein / ![]() 要旨: ATP synthases are macromolecular machines consisting of an ATP-hydrolysis-driven F motor and a proton-translocation-driven F motor. The F and F motors oppose each other's action on a shared rotor ...ATP synthases are macromolecular machines consisting of an ATP-hydrolysis-driven F motor and a proton-translocation-driven F motor. The F and F motors oppose each other's action on a shared rotor subcomplex and are held stationary relative to each other by a peripheral stalk. Structures of resting mitochondrial ATP synthases revealed a left-handed curvature of the peripheral stalk even though rotation of the rotor, driven by either ATP hydrolysis in F or proton translocation through F, would apply a right-handed bending force to the stalk. We used cryoEM to image yeast mitochondrial ATP synthase under strain during ATP-hydrolysis-driven rotary catalysis, revealing a large deformation of the peripheral stalk. The structures show how the peripheral stalk opposes the bending force and suggests that during ATP synthesis proton translocation causes accumulation of strain in the stalk, which relaxes by driving the relative rotation of the rotor through six sub-steps within F, leading to catalysis. #1: ![]() タイトル: Structure of ATP synthase under strain during catalysis 著者: Guo H / Rubinstein JL | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 31.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 32.3 KB 32.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 8.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 48.7 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 64 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 8 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 59.4 MB 59.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 16.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 21.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7tk2MC ![]() 7tjsC ![]() 7tjtC ![]() 7tjuC ![]() 7tjvC ![]() 7tjwC ![]() 7tjxC ![]() 7tjyC ![]() 7tjzC ![]() 7tk0C ![]() 7tk1C ![]() 7tk3C ![]() 7tk4C ![]() 7tk5C ![]() 7tk6C ![]() 7tk7C ![]() 7tk8C ![]() 7tk9C ![]() 7tkaC ![]() 7tkbC ![]() 7tkcC ![]() 7tkdC ![]() 7tkeC ![]() 7tkfC ![]() 7tkgC ![]() 7tkhC ![]() 7tkiC ![]() 7tkjC ![]() 7tkkC ![]() 7tklC ![]() 7tkmC ![]() 7tknC ![]() 7tkoC ![]() 7tkpC ![]() 7tkqC ![]() 7tkrC ![]() 7tksC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Unsharpened map. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.3475 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_25954_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_25954_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Yeast ATP synthase State 1binding(a) with 10 mM ATP backbone model
+超分子 #1: Yeast ATP synthase State 1binding(a) with 10 mM ATP backbone model
+分子 #1: ATP synthase subunit 9, mitochondrial
+分子 #2: ATP synthase subunit alpha
+分子 #3: ATP synthase subunit beta
+分子 #4: ATP synthase subunit gamma
+分子 #5: ATP synthase subunit delta
+分子 #6: ATP synthase subunit epsilon
+分子 #7: ATP synthase subunit 5
+分子 #8: ATP synthase subunit a
+分子 #9: ATP synthase subunit 4
+分子 #10: ATP synthase subunit d
+分子 #11: ATP synthase subunit f
+分子 #12: ATP synthase subunit H
+分子 #13: ATP synthase subunit J
+分子 #14: ATP synthase protein 8
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 15 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
グリッド | モデル: Homemade / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 35 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 10037 / 平均露光時間: 11.9 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 103896 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.1 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |