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- EMDB-24540: Structure of ligand-free ALDH1L1 (10-formyltetrahydrofolate dehyd... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24540
タイトルStructure of ligand-free ALDH1L1 (10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase)
マップデータPost-processed map
試料
  • 複合体: ligand-free ALDH1L1
    • タンパク質・ペプチド: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
  • リガンド: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of folate and pterines / aldehyde dehydrogenase (NADP+) activity / formyltetrahydrofolate dehydrogenase / formyltetrahydrofolate dehydrogenase activity / 10-formyltetrahydrofolate catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / NADPH regeneration / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / bile acid signaling pathway / folic acid metabolic process ...Metabolism of folate and pterines / aldehyde dehydrogenase (NADP+) activity / formyltetrahydrofolate dehydrogenase / formyltetrahydrofolate dehydrogenase activity / 10-formyltetrahydrofolate catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / NADPH regeneration / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / bile acid signaling pathway / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / protein-containing complex binding / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily ...10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / Formyl transferase, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Tsybovsky Y / Sereda V / Golczak M / Krupenko NI / Krupenko SA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK54388 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Structure of putative tumor suppressor ALDH1L1.
著者: Yaroslav Tsybovsky / Valentin Sereda / Marcin Golczak / Natalia I Krupenko / Sergey A Krupenko /
要旨: Putative tumor suppressor ALDH1L1, the product of natural fusion of three unrelated genes, regulates folate metabolism by catalyzing NADP-dependent conversion of 10-formyltetrahydrofolate to ...Putative tumor suppressor ALDH1L1, the product of natural fusion of three unrelated genes, regulates folate metabolism by catalyzing NADP-dependent conversion of 10-formyltetrahydrofolate to tetrahydrofolate and CO. Cryo-EM structures of tetrameric rat ALDH1L1 revealed the architecture and functional domain interactions of this complex enzyme. Highly mobile N-terminal domains, which remove formyl from 10-formyltetrahydrofolate, undergo multiple transient inter-domain interactions. The C-terminal aldehyde dehydrogenase domains, which convert formyl to CO, form unusually large interfaces with the intermediate domains, homologs of acyl/peptidyl carrier proteins (A/PCPs), which transfer the formyl group between the catalytic domains. The 4'-phosphopantetheine arm of the intermediate domain is fully extended and reaches deep into the catalytic pocket of the C-terminal domain. Remarkably, the tetrameric state of ALDH1L1 is indispensable for catalysis because the intermediate domain transfers formyl between the catalytic domains of different protomers. These findings emphasize the versatility of A/PCPs in complex, highly dynamic enzymatic systems.
履歴
登録2021年7月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月12日-
マップ公開2022年1月12日-
更新2022年2月2日-
現状2022年2月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7rlt
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7rlt
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24540.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24540.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.13307178 - 0.20036858
平均 (標準偏差)0.000535989 (±0.008558723)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 211.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z211.200211.200211.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.1330.2000.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_24540_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Refined map before post-processing

ファイルemd_24540_additional_1.map
注釈Refined map before post-processing
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_24540_half_map_1.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_24540_half_map_2.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ligand-free ALDH1L1

全体名称: ligand-free ALDH1L1
要素
  • 複合体: ligand-free ALDH1L1
    • タンパク質・ペプチド: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase
  • リガンド: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE

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超分子 #1: ligand-free ALDH1L1

超分子名称: ligand-free ALDH1L1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
分子量理論値: 395 KDa

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分子 #1: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase

分子名称: Cytosolic 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formyltetrahydrofolate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 98.985055 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MKIAVIGQSL FGQEVYCQLR KEGHEVVGVF TIPDKDGKAD PLGLEAEKDG VPVFKFPRWR ARGQALPEVV AKYQALGAEL NVLPFCSQF IPMEVINAPR HGSIIYHPSL LPRHRGASAI NWTLIHGDKK GGFTIFWADD GLDTGDLLLQ KECEVLPDDT V STLYNRFL ...文字列:
MKIAVIGQSL FGQEVYCQLR KEGHEVVGVF TIPDKDGKAD PLGLEAEKDG VPVFKFPRWR ARGQALPEVV AKYQALGAEL NVLPFCSQF IPMEVINAPR HGSIIYHPSL LPRHRGASAI NWTLIHGDKK GGFTIFWADD GLDTGDLLLQ KECEVLPDDT V STLYNRFL FPEGIKGMVQ AVRLIAEGTA PRCPQSEEGA TYEGIQKKET AKINWDQPAE AIHNWIRGND KVPGAWTEAC GQ KLTFFNS TLNTSGLSTQ GEALPIPGAH RPGVVTKAGL ILFGNDDRML LVKNIQLEDG KMMPASQFFK GSASSDLELT EAE LATAEA VRSSWMRILP NVPEVEDSTD FFKSGAASVD VVRLVEEVKE LCDGLELENE DVYMATTFRG FIQLLVRKLR GEDD ESECV INYVEKAVNK LTLQMPYQLF IGGEFVDAEG SKTYNTINPT DGSVICQVSL AQVSDVDKAV AAAKEAFENG LWGKI NARD RGRLLYRLAD VMEQHQEELA TIEALDAGAV YTLALKTHVG MSIQTFRYFA GWCDKIQGAT IPINQARPNR NLTLTK KEP VGVCGIVIPW NYPLMMLSWK TAACLAAGNT VVIKPAQVTP LTALKFAELT LKAGIPKGVV NILPGSGSLV GQRLSDH PD VRKIGFTGST EVGKHIMKSC ALSNVKKVSL ELGGKSPLII FADCDLNKAV QMGMSSVFFN KGENCIAAGR LFVEESIH N QFVQKVVEEV EKMKIGNPLE RDTNHGPQNH EAHLRKLVEY CQRGVKEGAT LVCGGNQVPR PGFFFQPTVF TDVEDHMYI AKEESFGPIM IISRFADGDV DAVLSRANAT EFGLASGVFT RDINKALYVS DKLQAGTVFI NTYNKTDVAA PFGGFKQSGF GKDLGEAAL NEYLRIKTVT FEY

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分子 #2: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE

分子名称: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: PNS
分子量理論値: 358.348 Da
Chemical component information

ChemComp-PNS:
4'-PHOSPHOPANTETHEINE / パンテテイン4′-りん酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2o2p

最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 86276
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2o2p

精密化プロトコル: BACKBONE TRACE
得られたモデル

PDB-7rlt:
Structure of ligand-free ALDH1L1 (10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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