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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23459 | |||||||||
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タイトル | Infectious mammalian prion fibril (263K scrapie) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of protein targeting to membrane / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / protein destabilization / protein homooligomerization / terminal bouton / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / nuclear membrane / microtubule binding / protease binding / response to oxidative stress / amyloid fibril formation / learning or memory / regulation of cell cycle / membrane raft / copper ion binding / dendrite / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / identical protein binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mesocricetus auratus (ネズミ) / Golden hamster (ネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å | |||||||||
データ登録者 | Kraus A / Hoyt F / Schwartz CL / Hansen B / Hughson AG / Artikis E / Race B / Caughey B | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021 タイトル: High-resolution structure and strain comparison of infectious mammalian prions. 著者: Allison Kraus / Forrest Hoyt / Cindi L Schwartz / Bryan Hansen / Efrosini Artikis / Andrew G Hughson / Gregory J Raymond / Brent Race / Gerald S Baron / Byron Caughey / 要旨: Within the extensive range of self-propagating pathologic protein aggregates of mammals, prions are the most clearly infectious (e.g., ∼10 lethal doses per milligram). The structures of such lethal ...Within the extensive range of self-propagating pathologic protein aggregates of mammals, prions are the most clearly infectious (e.g., ∼10 lethal doses per milligram). The structures of such lethal assemblies of PrP molecules have been poorly understood. Here we report a near-atomic core structure of a brain-derived, fully infectious prion (263K strain). Cryo-electron microscopy showed amyloid fibrils assembled with parallel in-register intermolecular β sheets. Each monomer provides one rung of the ordered fibril core, with N-linked glycans and glycolipid anchors projecting outward. Thus, single monomers form the templating surface for incoming monomers at fibril ends, where prion growth occurs. Comparison to another prion strain (aRML) revealed major differences in fibril morphology but, like 263K, an asymmetric fibril cross-section without paired protofilaments. These findings provide structural insights into prion propagation, strains, species barriers, and membrane pathogenesis. This structure also helps frame considerations of factors influencing the relative transmissibility of other pathologic amyloids. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_23459.map.gz | 7.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-23459-v30.xml emd-23459.xml | 17.7 KB 17.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_23459_fsc.xml | 12 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_23459.png | 48.7 KB | ||
その他 | emd_23459_half_map_1.map.gz emd_23459_half_map_2.map.gz | 118.4 MB 118.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23459 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23459 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_23459.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.09 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_23459_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_23459_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : infectious mammalian prion fibril (263K scrapie)
全体 | 名称: infectious mammalian prion fibril (263K scrapie) |
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要素 |
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-超分子 #1: infectious mammalian prion fibril (263K scrapie)
超分子 | 名称: infectious mammalian prion fibril (263K scrapie) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Purified from brains of hamsters with clinical scrapie prion disease. |
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由来(天然) | 生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 器官: brain / 組織: brain |
-分子 #1: Major prion protein
分子 | 名称: Major prion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: Protease-resistant glycosylated, glycophophatidlyinositol-anchored infectious prion amyloid core (inclusive of residues 90-231). コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Golden hamster (ネズミ) / 器官: brain |
分子量 | 理論値: 16.264101 KDa |
配列 | 文字列: GQGGGTHNQW NKPSKPKTNM KHMAGAAAAG AVVGGLGGYM LGSAMSRPMM HFGNDWEDRY YRENMNRYPN QVYYRPVDQY NNQNNFVHD CVNITIKQHT VTTTTKGENF TETDIKIMER VVEQMCTTQY QKESQAYYDG RRS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 前処理 - 気圧: 0.07200000000000001 kPa / 詳細: Solarus 950 (Gatan, Pleasanton CA) |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: LEICA EM GP |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | PDB-7lna: |