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万見
- EMDB-23272: The mature Usutu SAAR-1776, Map A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23272
タイトルThe mature Usutu SAAR-1776, Map A
マップデータUsutu Map A
試料
  • ウイルス: Usutu virus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Envelope protein E
    • タンパク質・ペプチド: Membrane protein M
  • リガンド: TRIMETHYL-[2-[[(2S,3S)-2-(OCTADECANOYLAMINO)-3-OXIDANYL-BUTOXY]-OXIDANYL-PHOSPHORYL]OXYETHYL]AZANIUM
  • リガンド: (7S)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)METHYL]-3,5,8-TRIOXA-4-PHOSPHAHEXACOSAN-1-AMINIUM 4-OXIDE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Usutu virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Khare B / Klose T / Fang Q / Kuhn R
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI076331 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI095366 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Structure of Usutu virus SAAR-1776 displays fusion loop asymmetry.
著者: Baldeep Khare / Thomas Klose / Qianglin Fang / Michael G Rossmann / Richard J Kuhn /
要旨: Usutu virus (USUV) is an emerging arbovirus in Europe that has been increasingly identified in asymptomatic humans and donated blood samples and is a cause of increased incidents of neuroinvasive ...Usutu virus (USUV) is an emerging arbovirus in Europe that has been increasingly identified in asymptomatic humans and donated blood samples and is a cause of increased incidents of neuroinvasive human disease. Treatment or prevention options for USUV disease are currently nonexistent, the result of a lack of understanding of the fundamental elements of USUV pathogenesis. Here, we report two structures of the mature USUV virus, determined at a resolution of 2.4 Å, using single-particle cryogenic electron microscopy. Mature USUV is an icosahedral shell of 180 copies of envelope (E) and membrane (M) proteins arranged in the classic herringbone pattern. However, unlike previous reports of flavivirus structures, we observe virus subpopulations and differences in the fusion loop disulfide bond. Presence of a second, unique E glycosylation site could elucidate host interactions, contributing to the broad USUV tissue tropism. The structures provide a basis for exploring USUV interactions with glycosaminoglycans and lectins, the role of the RGD motif as a receptor, and the inability of West Nile virus therapeutic antibody E16 to neutralize the mature USUV strain SAAR-1776. Finally, we identify three lipid binding sites and predict key residues that likely participate in virus stability and flexibility during membrane fusion. Our findings provide a framework for the development of USUV therapeutics and expand the current knowledge base of flavivirus biology.
履歴
登録2021年1月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月1日-
マップ公開2021年9月1日-
更新2021年9月1日-
現状2021年9月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lcg
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7lcg
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23272.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23272.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Usutu Map A
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.664 Å
密度
表面レベル登録者による: 5.0 / ムービー #1: 5
最小 - 最大-14.63725 - 27.419811
平均 (標準偏差)0.16417278 (±1.610271)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 531.19995 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6640.6640.664
M x/y/z800800800
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z531.200531.200531.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS800800800
D min/max/mean-14.63727.4200.164

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Usutu virus

全体名称: Usutu virus (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Usutu virus (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Envelope protein E
    • タンパク質・ペプチド: Membrane protein M
  • リガンド: TRIMETHYL-[2-[[(2S,3S)-2-(OCTADECANOYLAMINO)-3-OXIDANYL-BUTOXY]-OXIDANYL-PHOSPHORYL]OXYETHYL]AZANIUM
  • リガンド: (7S)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)METHYL]-3,5,8-TRIOXA-4-PHOSPHAHEXACOSAN-1-AMINIUM 4-OXIDE
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Usutu virus

超分子名称: Usutu virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Virus purified using Vero cells. / NCBI-ID: 64286 / 生物種: Usutu virus / Sci species strain: SAAR-1776 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Turdus merula (クロウタドリ)
Host system生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 組換細胞: Vero cells

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分子 #1: Envelope protein E

分子名称: Envelope protein E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Usutu virus (ウイルス) / 株: SAAR-1776
分子量理論値: 53.623812 KDa
組換発現生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル)
配列文字列: FNCLGMSNRD FLEGVSGATW VDVVLEGDSC ITIMAKDKPT IDIKMMETEA TNLAEVRSYC YLATVSDVST VSNCPTTGEA HNPKRAEDT YVCKSGVTDR GWGNGCGLFG KGSIDTCANF TCSLKAVGRM IQPENVKYEV GIFIHGSTSS DTHGNYSSQL G ASQAGRFT ...文字列:
FNCLGMSNRD FLEGVSGATW VDVVLEGDSC ITIMAKDKPT IDIKMMETEA TNLAEVRSYC YLATVSDVST VSNCPTTGEA HNPKRAEDT YVCKSGVTDR GWGNGCGLFG KGSIDTCANF TCSLKAVGRM IQPENVKYEV GIFIHGSTSS DTHGNYSSQL G ASQAGRFT ITPNSPAITV KMGDYGEISV ECEPRNGLNT EAYYIMSVGT KHFLVHREWF NDLALPWTSP ASSNWRNREI LL EFEEPHA TKQSVVALGS QEGALHQALA GAVPVSFSSS VKLTSGHLKC RVKMEKLTLK GTTYGMCTEK FSFAKNPADT GHS TVVLEL QYTGSDGPCK IPISIVASLS DLTPIGRMVT ANPYVASSEA NAKVLVEMEP PFGDSYIVVG RGDKQINHHW HKAG SSIGK AFITTIKGAQ RLAALGDPAW DFGSVGGIFN SVGKAVHQVF GGAFRTLFGG MSWITQGLMG ALLLWMGVNA RDRSI ALVM LATGGVLLFL ATSVHA

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分子 #2: Membrane protein M

分子名称: Membrane protein M / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Usutu virus (ウイルス) / 株: SAAR-1776
分子量理論値: 8.33371 KDa
組換発現生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル)
配列文字列:
SIAVQTHGES MLANKKDAWL DSTKASRYLM KTENWIIRNP GYAFVAVLLG WMLGSNNGQR VVFVVLLLLV APAYS

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分子 #3: TRIMETHYL-[2-[[(2S,3S)-2-(OCTADECANOYLAMINO)-3-OXIDANYL-BUTOXY]-O...

分子名称: TRIMETHYL-[2-[[(2S,3S)-2-(OCTADECANOYLAMINO)-3-OXIDANYL-BUTOXY]-OXIDANYL-PHOSPHORYL]OXYETHYL]AZANIUM
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: 0SM
分子量理論値: 537.733 Da
Chemical component information

ChemComp-0SM:
TRIMETHYL-[2-[[(2S,3S)-2-(OCTADECANOYLAMINO)-3-OXIDANYL-BUTOXY]-OXIDANYL-PHOSPHORYL]OXYETHYL]AZANIUM

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分子 #4: (7S)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)METHYL]-3,5...

分子名称: (7S)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)METHYL]-3,5,8-TRIOXA-4-PHOSPHAHEXACOSAN-1-AMINIUM 4-OXIDE
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: PC7
分子量理論値: 763.1 Da
Chemical component information

ChemComp-PC7:
(7S)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)METHYL]-3,5,8-TRIOXA-4-PHOSPHAHEXACOSAN-1-AMINIUM 4-OXIDE / リン脂質*YM

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMNH2C(CH2OH)3Tris
120.0 mMNaClSodium chloride
1.0 mM(HO2CCH2)2NCH2CH2N(CH2CO2H)2EDTA

詳細: 20 mM Tris, 120 mM NaCl, 1 mM EDTA, pH 8.0
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3689 / 平均露光時間: 2.08 sec. / 平均電子線量: 23.68 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5wsn

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: jspr, RELION) / 使用した粒子像数: 101311
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: jspr
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: jspr
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: jspr

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5wsn

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-7lcg:
The mature Usutu SAAR-1776, Model A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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