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万見
- EMDB-23187: Mouse Norovirus Protruding domain complexed with neutralizing Fab... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23187
タイトルMouse Norovirus Protruding domain complexed with neutralizing Fab fragment from mAb A6.2
マップデータSoluble form of mouse norovirus protruding domain complexed with Fab fragments from neutralizing mAb A6.2
試料
  • 複合体: Murine norovirus 1 - Fab complex
    • 複合体: Capsid protein
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
    • 複合体: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab
      • タンパク質・ペプチド: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab light chain
      • タンパク質・ペプチド: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab heavy chain
機能・相同性Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / virus-mediated perturbation of host defense response / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Smith TJ / Sherman MB
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01-AI141465 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2021
タイトル: A Norovirus Uses Bile Salts To Escape Antibody Recognition While Enhancing Receptor Binding.
著者: Alexis N Williams / Michael B Sherman / Hong Q Smith / Stefan Taube / B Montgomery Pettitt / Christiane E Wobus / Thomas J Smith /
要旨: Noroviruses, members of the family, are the major cause of epidemic gastroenteritis in humans, causing ∼20 million cases annually. These plus-strand RNA viruses have T=3 icosahedral protein ...Noroviruses, members of the family, are the major cause of epidemic gastroenteritis in humans, causing ∼20 million cases annually. These plus-strand RNA viruses have T=3 icosahedral protein capsids with 90 pronounced protruding (P) domain dimers to which antibodies and cellular receptors bind. In the case of mouse norovirus (MNV), bile salts have been shown to enhance receptor (CD300lf) binding to the P domain. We demonstrated previously that the P domains of several genotypes are markedly flexible and "float" over the shell, but the role of this flexibility was unclear. Recently, we demonstrated that bile causes a 90° rotation and collapse of the P domain onto the shell surface. Since bile binds distally to the P-shell interface, it was not at all clear how it could cause such dramatic changes. Here, we present the near-atomic resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the MNV protruding domain complexed with a neutralizing Fab. On the basis of previous results, we show here that bile salts cause allosteric conformational changes in the P domain that block antibody recognition of the top of the P domain. In addition, bile causes a major rearrangement of the P domain dimers that is likely responsible for the bile-induced collapse of the P domain onto the shell. In the contracted shell conformation, antibodies to the P1 and shell domains are not expected to bind. Therefore, at the site of infection in the gut, the host's own bile allows the virus to escape antibody-mediated neutralization while enhancing cell attachment. The major feature of calicivirus capsids is the 90 protruding domains (P domains) that are the site of cell receptor attachment and antibody epitopes. We demonstrated previously that these P domains are highly mobile and that bile causes these "floating" P domains in mouse norovirus (MNV) to contract onto the shell surface. Here, we present the near-atomic cryo-EM structure of the isolated MNV P domain complexed with a neutralizing Fab fragment. Our data show that bile causes two sets of changes. First, bile causes allosteric conformational changes in the epitopes at the top of the P domain that block antibody binding. Second, bile causes the P domain dimer subunits to rotate relative to each other, causing a contraction of the P domain that buries epitopes at the base of the P and shell domains. Taken together, the results show that MNV uses the host's own metabolites to enhance cell receptor binding while simultaneously blocking antibody recognition.
履歴
登録2020年12月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月7日-
マップ公開2021年4月7日-
更新2021年6月23日-
現状2021年6月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.31
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.31
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7l5j
  • 表面レベル: 0.31
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23187.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23187.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Soluble form of mouse norovirus protruding domain complexed with Fab fragments from neutralizing mAb A6.2
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.31 / ムービー #1: 0.31
最小 - 最大-1.7439922 - 2.7713642
平均 (標準偏差)0.0012879022 (±0.08286352)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 217.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.850.850.85
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z217.600217.600217.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-1.7442.7710.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Murine norovirus 1 - Fab complex

全体名称: Murine norovirus 1 - Fab complex
要素
  • 複合体: Murine norovirus 1 - Fab complex
    • 複合体: Capsid protein
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
    • 複合体: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab
      • タンパク質・ペプチド: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab light chain
      • タンパク質・ペプチド: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab heavy chain

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超分子 #1: Murine norovirus 1 - Fab complex

超分子名称: Murine norovirus 1 - Fab complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Capsid protein

超分子名称: Capsid protein / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab

超分子名称: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Murine norovirus 1 (マウスノロウイルス 1)
分子量理論値: 34.858281 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SNATIYRMVD LPVIQPRLCT HARWPAPVYG LLVDPSLPSN PQWQNGRVHV DGTLLGTTPI SGSWVSCFAA EAAYEFQSGT GEVATFTLI EQDGSAYVPG DRAAPLGYPD FSGQLEIEVQ TETTKTGDKL KVTTFEMILG PTTNADQAPY QGRVFASVTA A ASLDLVDG ...文字列:
SNATIYRMVD LPVIQPRLCT HARWPAPVYG LLVDPSLPSN PQWQNGRVHV DGTLLGTTPI SGSWVSCFAA EAAYEFQSGT GEVATFTLI EQDGSAYVPG DRAAPLGYPD FSGQLEIEVQ TETTKTGDKL KVTTFEMILG PTTNADQAPY QGRVFASVTA A ASLDLVDG RVRAVPRSIY GFQDTIPEYN DGLLVPLAPP IGPFLPGEVL LRFRTYMRQI DTADAAAEAI DCALPQEFVS WF ASNAFTV QSEALLLRYR NTLTGQLLFE CKLYNEGYIA LSYSGSGPLT FPTDGIFEVV SWVPRLYQLA SVGSLATGRM LKQ

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分子 #2: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab light chain

分子名称: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 23.083512 KDa
配列文字列: QIVLTQSPAI MSASPGEKVT ITCSASSSVS YMHWFQQKPG TSPKLWIYST SNLASGVPAR FSGSGSGTSY SLTISRMEAE DAATYYCQQ RSSYPFTFGG GTKLEIKRAD AAPTVSIFPP SSEQLTSGGA SVVCFLNNFY PKDINVKWKI DGSERQNGVL N SWTDQDSK ...文字列:
QIVLTQSPAI MSASPGEKVT ITCSASSSVS YMHWFQQKPG TSPKLWIYST SNLASGVPAR FSGSGSGTSY SLTISRMEAE DAATYYCQQ RSSYPFTFGG GTKLEIKRAD AAPTVSIFPP SSEQLTSGGA SVVCFLNNFY PKDINVKWKI DGSERQNGVL N SWTDQDSK DSTYSMSSTL TLTKDEYERH NSYTCEATHK TSTSPIVKSF NRN

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分子 #3: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab heavy chain

分子名称: Anti mouse norovirus mAb A6.2 Fab heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 23.759061 KDa
配列文字列: EVKLLESGGG LVQPGGSLKL SCAASGFDFS RYWMSWVRQA PGKGLEWIGQ INPHSSTINY TPSLRDKFII SRDNAKNTLY LQMTKVRSE DTALYYCARL LRYFYALDYW GQGASVTVSS AKTTPPSVYP LAPGRAAAAA SMVTLGCLVK GYFPEPVTVT W NSGSLAAG ...文字列:
EVKLLESGGG LVQPGGSLKL SCAASGFDFS RYWMSWVRQA PGKGLEWIGQ INPHSSTINY TPSLRDKFII SRDNAKNTLY LQMTKVRSE DTALYYCARL LRYFYALDYW GQGASVTVSS AKTTPPSVYP LAPGRAAAAA SMVTLGCLVK GYFPEPVTVT W NSGSLAAG VHTFPAVLQA ALYTLSSSVT VPSSSWPSET VTCNVAHPAS STKVDKKIVP RAA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: OTHER / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial model was ab initio from hand picked particles.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1825383
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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