[日本語] English
万見
- EMDB-23000: ClpP from Neisseria meningitidis - Compressed conformation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23000
タイトルClpP from Neisseria meningitidis - Compressed conformation
マップデータNmClpP compressed conformation
試料
  • 複合体: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
キーワードprotease / ClpP / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / ClpP/crotonase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ripstein ZA / Vahidi S
資金援助 カナダ, 3件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-503573 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-162186 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-148564 カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A pH-Dependent Conformational Switch Controls N. meningitidis ClpP Protease Function
著者: Ripstein ZR / Vahidi S / Rubinstein JL / Kay LE
履歴
登録2020年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月24日-
マップ公開2021年11月24日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.23
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.23
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7kr2
  • 表面レベル: 1.23
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23000.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23000.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈NmClpP compressed conformation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.23 / ムービー #1: 1.23
最小 - 最大-4.4218483 - 8.090347
平均 (標準偏差)0.015883278 (±0.23058555)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z271.360271.360271.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ260260260
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-4.4228.0900.016

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

全体名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
要素
  • 複合体: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

-
超分子 #1: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

超分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
分子量理論値: 860 KDa

-
分子 #1: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: endopeptidase Clp
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
分子量理論値: 22.700902 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSFDNYLVPT VIEQSGRGER AFDIYSRLLK ERIVFLVGPV TDESANLVVA QLLFLESENP DKDIFFYINS PGGSVTAGMS IYDTMNFIK PDVSTLCLGQ AASMGAFLLS AGEKGKRFAL PNSRIMIHQP LISGGLGGQA SDIEIHAREL LKIKEKLNRL M AKHCDRDL ...文字列:
MSFDNYLVPT VIEQSGRGER AFDIYSRLLK ERIVFLVGPV TDESANLVVA QLLFLESENP DKDIFFYINS PGGSVTAGMS IYDTMNFIK PDVSTLCLGQ AASMGAFLLS AGEKGKRFAL PNSRIMIHQP LISGGLGGQA SDIEIHAREL LKIKEKLNRL M AKHCDRDL ADLERDTDRD NFMSAEEAKE YGLIDQILEN RASLQL

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度名称
50.0 mMImidazole
100.0 mMPotassium Chloride
2.0 mMATP
2.0 mMMagnesium Chloride
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 30 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: Blotted for 15 seconds at an offset of -5 mm.
詳細Mono-disperse complexes

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 77.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3594 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio model in cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.10) / 使用した粒子像数: 742377
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.10)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.10)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.10)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5dzk


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7kr2:
ClpP from Neisseria meningitidis - Compressed conformation

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る