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- EMDB-22428: Cryo-EM structure of human HUWE1 (focused on HECT) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22428
タイトルCryo-EM structure of human HUWE1 (focused on HECT)
マップデータmap from refinement after classification focused on HECT domain
試料
  • 細胞器官・細胞要素: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
機能・相同性
機能・相同性情報


histone ubiquitin ligase activity / negative regulation of mitochondrial fusion / : / HECT-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Golgi organization / protein monoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / circadian regulation of gene expression / base-excision repair ...histone ubiquitin ligase activity / negative regulation of mitochondrial fusion / : / HECT-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Golgi organization / protein monoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / circadian regulation of gene expression / base-excision repair / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / membrane fusion / cell differentiation / Golgi membrane / Neutrophil degranulation / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HUWE1, UBA domain / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / WWE domain / UBA-like domain / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / WWE domain superfamily ...HUWE1, UBA domain / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF908 / E3 ubiquitin ligase, domain of unknown function DUF913 / Domain of Unknown Function (DUF908) / Domain of Unknown Function (DUF913) / WWE domain / UBA-like domain / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Hunkeler M / Fischer ES
資金援助 米国, スイス, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA2144608 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA218278 米国
Swiss National Science Foundation174331 スイス
Swiss National Science Foundation191053 スイス
Other privateDRR-50-18 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Solenoid architecture of HUWE1 contributes to ligase activity and substrate recognition.
著者: Moritz Hunkeler / Cyrus Y Jin / Michelle W Ma / Julie K Monda / Daan Overwijn / Eric J Bennett / Eric S Fischer /
要旨: HECT ubiquitin ligases play essential roles in metazoan development and physiology. The HECT ligase HUWE1 is central to the cellular stress response by mediating degradation of key death or survival ...HECT ubiquitin ligases play essential roles in metazoan development and physiology. The HECT ligase HUWE1 is central to the cellular stress response by mediating degradation of key death or survival factors, including Mcl1, p53, DDIT4, and Myc. Although mutations in HUWE1 and related HECT ligases are widely implicated in human disease, our molecular understanding remains limited. Here we present a comprehensive investigation of full-length HUWE1, deepening our understanding of this class of enzymes. The N-terminal ∼3,900 amino acids of HUWE1 are indispensable for proper ligase function, and our cryo-EM structures of HUWE1 offer a complete molecular picture of this large HECT ubiquitin ligase. HUWE1 forms an alpha solenoid-shaped assembly with a central pore decorated with protein interaction modules. Structures of HUWE1 variants linked to neurodevelopmental disorders as well as of HUWE1 bound to a model substrate link the functions of this essential enzyme to its three-dimensional organization.
履歴
登録2020年8月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月28日-
マップ公開2021年7月28日-
更新2021年9月15日-
現状2021年9月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mwd
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22428.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22428.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 184 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map from refinement after classification focused on HECT domain
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 364 pix.
= 300.3 Å		0.83 Å/pix.
x 364 pix.
= 300.3 Å		0.83 Å/pix.
x 364 pix.
= 300.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.017 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.04175356 - 0.09367054
平均 (標準偏差)0.0001846184 (±0.0021022726)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ364364364
Spacing364364364
セルA=B=C: 300.3 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8250.8250.825
M x/y/z364364364
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z300.300300.300300.300
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS364364364
D min/max/mean-0.0420.0940.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22428_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: main map blurred to B=10A2

ファイルemd_22428_additional_1.map
注釈main map blurred to B=10A2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: main map blurred to B=-20A2

ファイルemd_22428_additional_2.map
注釈main map blurred to B=-20A2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_22428_half_map_1.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_22428_half_map_2.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1

全体名称: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
要素
  • 細胞器官・細胞要素: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1

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超分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1

超分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: full length, crosslinked with BS3, refinement after classification focused on HECT domain
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 480 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換株: Expi293 / 組換プラスミド: pDEST

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKL AAANSSIDLI STSLYKKAGF KGTNSVDMKV DRTKLKKTPT EAPADCRALI DKLKVCNDEQ LLLELQQIKT WNIGKCELYH WVDLLDRFDG ILADAGQTVE NMSWMLVCDR PEREQLKMLL LAVLNFTALL IEYSFSRHLY SSIEHLTTLL ASSDMQVVLA ...文字列:
MDYKDDDDKL AAANSSIDLI STSLYKKAGF KGTNSVDMKV DRTKLKKTPT EAPADCRALI DKLKVCNDEQ LLLELQQIKT WNIGKCELYH WVDLLDRFDG ILADAGQTVE NMSWMLVCDR PEREQLKMLL LAVLNFTALL IEYSFSRHLY SSIEHLTTLL ASSDMQVVLA VLNLLYVFSK RSNYITRLGS DKRTPLLTRL QHLAESWGGK ENGFGLAECC RDLHMMKYPP SATTLHFEFY ADPGAEVKIE KRTTSNTLHY IHIEQLDKIS ESPSEIMESL TKMYSIPKDK QMLLFTHIRL AHGFSNHRKR LQAVQARLHA ISILVYSNAL QESANSILYN GLIEELVDVL QITDKQLMEI KAASLRTLTS IVHLERTPKL SSIIDCTGTA SYHGFLPVLV RNCIQAMIDP SMDPYPHQFA TALFSFLYHL ASYDAGGEAL VSCGMMEALL KVIKFLGDEQ DQITFVTRAV RVVDLITNLD MAAFQSHSGL SIFIYRLEHE VDLCRKECPF VIKPKIQRPN TTQEGEEMET DMDGVQCIPQ RAALLKSMLN FLKKAIQDPA FSDGIRHVMD GSLPTSLKHI ISNAEYYGPS LFLLATEVVT VFVFQEPSLL SSLQDNGLTD VMLHALLIKD VPATREVLGS LPNVFSALCL NARGLQSFVQ CQPFERLFKV LLSPDYLPAM RRRRSSDPLG DTASNLGSAV DELMRHQPTL KTDATTAIIK LLEEICNLGR DPKYICQKPS IQKADGTATA PPPRSNHAAE EASSEDEEEE EVQAMQSFNS TQQNETEPNQ QVVGTEERIP IPLMDYILNV MKFVESILSN NTTDDHCQEF VNQKGLLPLV TILGLPNLPI DFPTSAACQA VAGVCKSILT LSHEPKVLQE GLLQLDSILS SLEPLHRPIE SPGGSVLLRE LACAGNVADA TLSAQATPLL HALTAAHAYI MMFVHTCRVG QSEIRSISVN QWGSQLGLSV LSKLSQLYCS LVWESTVLLS LCTPNSLPSG CEFGQADMQK LVPKDEKAGT TQGGKRSDGE QDGAAGSMDA STQGLLEGIG LDGDTLAPME TDEPTASDSK GKSKITPAMA ARIKQIKPLL SASSRLGRAL AELFGLLVKL CVGSPVRQRR SHHAASTTTA PTPAARSTAS ALTKLLTKGL SWQPPPYTPT PRFRLTFFIC SVGFTSPMLF DERKYPYHLM LQKFLCSGGH NALFETFNWA LSMGGKVPVS EGLEHSDLPD GTGEFLDAWL MLVEKMVNPT TVLESPHSLP AKLPGGVQNF PQFSALRFLV VTQKAAFTCI KNLWNRKPLK VYGGRMAESM LAILCHILRG EPVIRERLSK EKEGSRGEED TGQEEGGSRR EPQVNQQQLQ QLMDMGFTRE HAMEALLNTS TMEQATEYLL THPPPIMGGV VRDLSMSEED QMMRAIAMSL GQDIPMDQRA ESPEEVACRK EEEERKAREK QEEEEAKCLE KFQDADPLEQ DELHTFTDTM LPGCFHLLDE LPDTVYRVCD LIMTAIKRNG ADYRDMILKQ VVNQVWEAAD VLIKAALPLT TSDTKTVSEW ISQMATLPQA SNLATRILLL TLLFEELKLP CAWVVESSGI LNVLIKLLEV VQPCLQAAKE QKEVQTPKWI TPVLLLIDFY EKTAISSKRR AQMTKYLQSN SNNWRWFDDR SGRWCSYSAS NNSTIDSAWK SGETSVRFTA GRRRYTVQFT TMVQVNEETG NRRPVMLTLL RVPRLNKNSK NSNGQELEKT LEESKEMDIK RKENKGNDTP LALESTNTEK ETSLEETKIG EILIQGLTED MVTVLIRACV SMLGVPVDPD TLHATLRLCL RLTRDHKYAM MFAELKSTRM ILNLTQSSGF NGFTPLVTLL LRHIIEDPCT LRHTMEKVVR SAATSGAGST TSGVVSGSLG SREINYILRV LGPAACRNPD IFTEVANCCI RIALPAPRGS GTASDDEFEN LRIKGPNAVQ LVKTTPLKPS PLPVIPDTIK EVIYDMLNAL AAYHAPEEAD KSDPKPGVMT QEVGQLLQDM GDDVYQQYRS LTRQSSDFDT QSGFSINSQV FAADGASTET SASGTSQGEA STPEESRDGK KDKEGDRASE EGKQKGKGSK PLMPTSTILR LLAELVRSYV GIATLIANYS YTVGQSELIK EDCSVLAFVL DHLLPHTQNA EDKDTPALAR LFLASLAAAG SGTDAQVALV NEVKAALGRA LAMAESTEKH ARLQAVMCII STIMESCPST SSFYSSATAK TQHNGMNNII RLFLKKGLVN DLARVPHSLD LSSPNMANTV NAALKPLETL SRIVNQPSSL FGSKSASSKN KSEQDAQGAS QDSSSNQQDP GEPGEAEVQE EDHDVTQTEV ADGDIMDGEA ETDSVVIAGQ PEVLSSQEMQ VENELEDLID ELLERDGGSG NSTIIVSRSG EDESQEDVLM DEAPSNLSQA STLQANREDS MNILDPEDEE EHTQEEDSSG SNEDEDDSQD EEEEEEEDEE DDQEDDEGEE GDEDDDDDGS EMELDEDYPD MNASPLVRFE RFDREDDLII EFDNMFSSAT DIPPSPGNIP TTHPLMVRHA DHSSLTLGSG SSTTRLTQGI GRSQRTLRQL TANTGHTIHV HYPGNRQPNP PLILQRLLGP SAAADILQLS SSLPLQSRGR ARLLVGNDDV HIIARSDDEL LDDFFHDQST ATSQAGTLSS IPTALTRWTE ECKVLDAESM HDCVSVVKVS IVNHLEFLRD EELEERREKR RKQLAEEETK ITDKGKEDKE NRDQSAQCTA SKSNDSTEQN LSDGTPMPDS YPTTPSSTDA ATSESKETLG TLQSSQQQPT LPTPPALGEV PQELQSPAGE GGSSTQLLMP VEPEELGPTR PSGEAETTQM ELSPAPTITS LSPERAEDSD ALTAVSSQLE GSPMDTSSLA SCTLEEAVGD TSAAGSSEQP RAGSSTPGDA PPAVAEVQGR SDGSGESAQP PEDSSPPASS ESSSTRDSAV AISGADSRGI LEEPLPSTSS EEEDPLAGIS LPEGVDPSFL AALPDDIRRE VLQNQLGIRP PTRTAPSTNS SAPAVVGNPG VTEVSPEFLA ALPPAIQEEV LAQQRAEQQR RELAQNASSD TPMDPVTFIQ TLPSDLRRSV LEDMEDSVLA VMPPDIAAEA QALRREQEAR QRQLMHERLF GHSSTSALSA ILRSPAFTSR LSGNRGVQYT RLAVQRGGTF QMGGSSSHNR PSGSNVDTLL RLRGRLLLDH EALSCLLVLL FVDEPKLNTS RLHRVLRNLC YHAQTRHWVI RSLLSILQRS SESELCIETP KLTTSEEKGK KSSKSCGSSS HENRPLDLLH KMESKSSNQL SWLSVSMDAA LGCRTNIFQI QRSGGRKHTE KHASGGSTVH IHPQAAPVVC RHVLDTLIQL AKVFPSHFTQ QRTKETNCES DRERGNKACS PCSSQSSSSG ICTDFWDLLV KLDNMNVSRK GKNSVKSVPV SAGGEGETSP YSLEASPLGQ LMNMLSHPVI RRSSLLTEKL LRLLSLISIA LPENKVSEAQ ANSGSGASST TTATSTTSTT TTTAASTTPT PPTAPTPVTS APALVAATAI STIVVAASTT VTTPTTATTT VSISPTTKGS KSPAKVSDGG SSSTDFKMVS SGLTENQLQL SVEVLTSHSC SEEGLEDAAN VLLQLSRGDS GTRDTVLKLL LNGARHLGYT LCKQIGTLLA ELREYNLEQQ RRAQCETLSP DGLPEEQPQT TKLKGKMQSR FDMAENVVIV ASQKRPLGGR ELQLPSMSML TSKTSTQKFF LRVLQVIIQL RDDTRRANKK AKQTGRLGSS GLGSASSIQA AVRQLEAEAD AIIQMVREGQ RARRQQQAAT SESSQSEASV RREESPMDVD QPSPSAQDTQ SIASDGTPQG EKEKEERPPE LPLLSEQLSL DELWDMLGEC LKELEESHDQ HAVLVLQPAV EAFFLVHATE RESKPPVRDT RESQLAHIKD EPPPLSPAPL TPATPSSLDP FFSREPSSMH ISSSLPPDTQ KFLRFAETHR TVLNQILRQS TTHLADGPFA VLVDYIRVLD FDVKRKYFRQ ELERLDEGLR KEDMAVHVRR DHVFEDSYRE LHRKSPEEMK NRLYIVFEGE EGQDAGGLLR EWYMIISREM FNPMYALFRT SPGDRVTYTI NPSSHCNPNH LSYFKFVGRI VAKAVYDNRL LECYFTRSFY KHILGKSVRY TDMESEDYHF YQGLVYLLEN DVSTLGYDLT FSTEVQEFGV CEVRDLKPNG ANILVTEENK KEYVHLVCQM RMTGAIRKQL AAFLEGFYEI IPKRLISIFT EQELELLISG LPTIDIDDLK SNTEYHKYQS NSIQIQWFWR ALRSFDQADR AKFLQFVTGT SKVPLQGFAA LEGMNGIQKF QIHRDDRSTD RLPSAHTCFN QLDLPAYESF EKLRHMLLLA IQECSEGFGL A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.9 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4S(4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid)
150.0 mMNaClSodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 12.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: CHAPSO detergent added to final conc. of 0.8 mM. Sample applied twice..
詳細Sample crosslinked with BS3. Monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細Data colleciton in counting mode, using multi-shot scheme (4 holes per stage position, 3 movies per hole)
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10390 / 平均露光時間: 2.4 sec. / 平均電子線量: 45.68 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2110785
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND, RELION) / 詳細: standard correction in Relion
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: de novo model generated in cryoSPARCv2
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 詳細: as implemented in Relion / 使用した粒子像数: 33078
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION / 詳細: Relion
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類クラス数: 8 / 平均メンバー数/クラス: 40000 / ソフトウェア - 名称: RELION / 詳細: classification with mask focusing on HECT domain
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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