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- EMDB-22238: Apo full-length Hsc82 in complex with Aha1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22238
タイトルApo full-length Hsc82 in complex with Aha1
マップデータApo full-length Hsc82 in complex with Aha1
試料
  • 複合体: Hsc82 in complex with Aha1 CTD
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent molecular chaperone HSC82
    • タンパク質・ペプチド: Hsp90 co-chaperone AHA1
キーワードCo-chaperone (コシャペロン) / activator / CHAPERONE (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


ESR-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / : ...ESR-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / : / box C/D snoRNP assembly / ATPase activator activity / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / telomere maintenance / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / cellular response to heat / protein-folding chaperone binding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, Aha1 / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase homologue 1-like / Activator of Hsp90 ATPase homolog 1-like protein / START-like domain superfamily / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain ...Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, Aha1 / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase homologue 1-like / Activator of Hsp90 ATPase homolog 1-like protein / START-like domain superfamily / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent molecular chaperone HSC82 / Hsp90 co-chaperone AHA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Liu YX / Sun M
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute 米国
American Heart Association 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Apo full-length Hsc82 in complex with Aha1
著者: Liu YX / Sun M / Myasnikov AG / Elnatan D / Agard DA
履歴
登録2020年6月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月30日-
マップ公開2021年6月30日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xlb
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22238.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22238.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Apo full-length Hsc82 in complex with Aha1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.032 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.03252777 - 0.063868396
平均 (標準偏差)-0.000017912256 (±0.0019308681)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 330.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0321.0321.032
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z330.240330.240330.240
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ192139186
NX/NY/NZ211274246
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0330.064-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hsc82 in complex with Aha1 CTD

全体名称: Hsc82 in complex with Aha1 CTD
要素
  • 複合体: Hsc82 in complex with Aha1 CTD
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent molecular chaperone HSC82
    • タンパク質・ペプチド: Hsp90 co-chaperone AHA1

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超分子 #1: Hsc82 in complex with Aha1 CTD

超分子名称: Hsc82 in complex with Aha1 CTD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c

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分子 #1: ATP-dependent molecular chaperone HSC82

分子名称: ATP-dependent molecular chaperone HSC82 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 81.003594 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAGETFEFQA EITQLMSLII NTVYSNKEIF LRELISNASD ALDKIRYQAL SDPKQLETEP DLFIRITPKP EEKVLEIRDS GIGMTKAEL INNLGTIAKS GTKAFMEALS AGADVSMIGQ FGVGFYSLFL VADRVQVISK NNEDEQYIWE SNAGGSFTVT L DEVNERIG ...文字列:
MAGETFEFQA EITQLMSLII NTVYSNKEIF LRELISNASD ALDKIRYQAL SDPKQLETEP DLFIRITPKP EEKVLEIRDS GIGMTKAEL INNLGTIAKS GTKAFMEALS AGADVSMIGQ FGVGFYSLFL VADRVQVISK NNEDEQYIWE SNAGGSFTVT L DEVNERIG RGTVLRLFLK DDQLEYLEEK RIKEVIKRHS EFVAYPIQLL VTKEVEKEVP IPEEEKKDEE KKDEDDKKPK LE EVDEEEE EKKPKTKKVK EEVQELEELN KTKPLWTRNP SDITQEEYNA FYKSISNDWE DPLYVKHFSV EGQLEFRAIL FIP KRAPFD LFESKKKKNN IKLYVRRVFI TDEAEDLIPE WLSFVKGVVD SEDLPLNLSR EMLQQNKIMK VIRKNIVKKL IEAF NEIAE DSEQFDKFYS AFAKNIKLGV HEDTQNRAAL AKLLRYNSTK SVDELTSLTD YVTRMPEHQK NIYYITGESL KAVEK SPFL DALKAKNFEV LFLTDPIDEY AFTQLKEFEG KTLVDITKDF ELEETDEEKA EREKEIKEYE PLTKALKDIL GDQVEK VVV SYKLLDAPAA IRTGQFGWSA NMERIMKAQA LRDSSMSSYM SSKKTFEISP KSPIIKELKK RVDEGGAQDK TVKDLTN LL FETALLTSGF SLEEPTSFAS RINRLISLGL NIDEDEETET APEASTEAPV EEVPADTEME EVD

UniProtKB: ATP-dependent molecular chaperone HSC82

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分子 #2: Hsp90 co-chaperone AHA1

分子名称: Hsp90 co-chaperone AHA1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 39.486422 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MVVNNPNNWH WVDKNCIGWA KEYFKQKLVG VEAGSVKDKK YAKIKSVSSI EGDCEVNQRK GKVISLFDLK ITVLIEGHVD SKDGSALPF EGSINVPEVA FDSEASSYQF DISIFKETSE LSEAKPLIRS ELLPKLRQIF QQFGKDLLAT HGNDIQVPES Q VKSNYTRG ...文字列:
MVVNNPNNWH WVDKNCIGWA KEYFKQKLVG VEAGSVKDKK YAKIKSVSSI EGDCEVNQRK GKVISLFDLK ITVLIEGHVD SKDGSALPF EGSINVPEVA FDSEASSYQF DISIFKETSE LSEAKPLIRS ELLPKLRQIF QQFGKDLLAT HGNDIQVPES Q VKSNYTRG NQKSSFTEIK DSASKPKKNA LPSSTSTSAP VSSTNKVPQN GSGNSTSIYL EPTFNVPSSE LYETFLDKQR IL AWTRSAQ FFNSGPKLET KEKFELFGGN VISELVSCEK DKKLVFHWKL KDWSAPFNST IEMTFHESQE FHETKLQVKW TGI PVGEED RVRANFEEYY VRSIKLTFGF GAVL

UniProtKB: Hsp90 co-chaperone AHA1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 72.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 62906
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6xlb:
Apo full-length Hsc82 in complex with Aha1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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