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- EMDB-21686: CryoEM structure of the SLC38A9-RagA-RagC-Ragulator complex in th... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21686
タイトルCryoEM structure of the SLC38A9-RagA-RagC-Ragulator complex in the pre-GAP state
マップデータRagulator-RagA-GDP-RagC-XTPgS-SLC38A9; density modified with Phenix ResolveCryoEM and Phenix Autoshparpen Map
試料
  • 複合体: Complex of pentameric Ragulator, dimeric Rag GTPases and SLC38A9
    • 複合体: pentameric Ragulator
      • タンパク質・ペプチド: x 5種
    • 複合体: dimeric Rag GTPases
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
    • 複合体: SLC38A9
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 3種
キーワードsmall GTPase / mTORC1 activation / amino acid signaling / lysosome / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine transport / L-asparagine transmembrane transporter activity / sterol sensor activity / L-arginine transmembrane transport / regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / L-arginine transmembrane transporter activity / regulation of cell-substrate junction organization / regulation of cholesterol efflux / Gtr1-Gtr2 GTPase complex ...asparagine transport / L-asparagine transmembrane transporter activity / sterol sensor activity / L-arginine transmembrane transport / regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / L-arginine transmembrane transporter activity / regulation of cell-substrate junction organization / regulation of cholesterol efflux / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / L-glutamine transmembrane transporter activity / L-glutamine transport / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / L-leucine transmembrane transporter activity / amino acid transmembrane transport / regulation of TORC1 signaling / L-amino acid transmembrane transporter activity / protein localization to lysosome / fibroblast migration / lysosome localization / MTOR signalling / regulation of TOR signaling / endosome organization / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Amino acids regulate mTORC1 / amino acid transmembrane transporter activity / arginine binding / kinase activator activity / protein localization to membrane / endosomal transport / azurophil granule membrane / cholesterol binding / regulation of cell size / small GTPase-mediated signal transduction / lysosome organization / Macroautophagy / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / TORC1 signaling / tertiary granule membrane / RHOG GTPase cycle / mTORC1-mediated signalling / RHOH GTPase cycle / response to amino acid / ficolin-1-rich granule membrane / regulation of receptor recycling / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of TOR signaling / enzyme-substrate adaptor activity / specific granule membrane / protein-membrane adaptor activity / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of TORC1 signaling / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cellular response to nutrient levels / RNA splicing / viral genome replication / cholesterol homeostasis / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / Regulation of PTEN gene transcription / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of autophagy / positive regulation of interleukin-8 production / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to amino acid stimulus / regulation of cell growth / phosphoprotein binding / MAP2K and MAPK activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to virus / GDP binding / intracellular protein localization / late endosome / late endosome membrane / glucose homeostasis / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / GTPase binding / molecular adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / lysosome / endosome membrane / intracellular signal transduction / membrane raft / protein heterodimerization activity / lysosomal membrane / focal adhesion / GTPase activity / apoptotic process / Neutrophil degranulation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Amino acid transporter, transmembrane domain / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Transmembrane amino acid transporter protein / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator ...Amino acid transporter, transmembrane domain / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Transmembrane amino acid transporter protein / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / RagA/B / RagC/D / Gtr1/RagA G protein / Gtr1/RagA G protein conserved region / Ragulator complex protein LAMTOR2-like / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR1 / Ras-related GTP-binding protein A / Neutral amino acid transporter 9 / Ras-related GTP-binding protein C / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Fromm SA / Hurley JH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM111730 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structural mechanism for amino acid-dependent Rag GTPase nucleotide state switching by SLC38A9.
著者: Simon A Fromm / Rosalie E Lawrence / James H Hurley /
要旨: The Rag GTPases (Rags) recruit mTORC1 to the lysosomal membrane in response to nutrients, where it is then activated in response to energy and growth factor availability. The lysosomal folliculin ...The Rag GTPases (Rags) recruit mTORC1 to the lysosomal membrane in response to nutrients, where it is then activated in response to energy and growth factor availability. The lysosomal folliculin (FLCN) complex (LFC) consists of the inactive Rag dimer, the pentameric scaffold Ragulator, and the FLCN:FNIP2 (FLCN-interacting protein 2) GTPase activating protein (GAP) complex, and prevents Rag dimer activation during amino acid starvation. How the LFC is disassembled upon amino acid refeeding is an outstanding question. Here we show that the cytoplasmic tail of the human lysosomal solute carrier family 38 member 9 (SLC38A9) destabilizes the LFC and thereby triggers GAP activity of FLCN:FNIP2 toward RagC. We present the cryo-EM structures of Rags in complex with their lysosomal anchor complex Ragulator and the cytoplasmic tail of SLC38A9 in the pre- and post-GTP hydrolysis state of RagC, which explain how SLC38A9 destabilizes the LFC and so promotes Rag dimer activation.
履歴
登録2020年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月2日-
マップ公開2020年9月2日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wj2
  • 表面レベル: 1.5
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21686.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21686.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 14.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Ragulator-RagA-GDP-RagC-XTPgS-SLC38A9; density modified with Phenix ResolveCryoEM and Phenix Autoshparpen Map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.85 Å/pix.
x 123 pix.
= 104.821 Å		0.85 Å/pix.
x 151 pix.
= 128.682 Å		0.85 Å/pix.
x 209 pix.
= 178.11 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8522 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-12.077762 - 19.070822
平均 (標準偏差)-0.000000000002204 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin12264131
サイズ151209123
Spacing123151209
セルA: 104.820595 Å / B: 128.68219 Å / C: 178.10979 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.852203252032520.852198675496690.8522009569378
M x/y/z123151209
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z104.821128.682178.110
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ13112264
NX/NY/NZ123151209
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS64122131
NC/NR/NS209151123
D min/max/mean-12.07819.071-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_21686_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
マスク #2

ファイルemd_21686_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map A

ファイルemd_21686_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map B

ファイルemd_21686_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of pentameric Ragulator, dimeric Rag GTPases and SLC38A9

全体名称: Complex of pentameric Ragulator, dimeric Rag GTPases and SLC38A9
要素
  • 複合体: Complex of pentameric Ragulator, dimeric Rag GTPases and SLC38A9
    • 複合体: pentameric Ragulator
      • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR1
      • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR2
      • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR3
      • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR4
      • タンパク質・ペプチド: Ragulator complex protein LAMTOR5
    • 複合体: dimeric Rag GTPases
      • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein A
      • タンパク質・ペプチド: Ras-related GTP-binding protein C
    • 複合体: SLC38A9
      • タンパク質・ペプチド: Sodium-coupled neutral amino acid transporter 9
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: 9-{5-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy(thiophosphonooxy)phosphoryl]oxy}phosphoryl]-alpha-L-arabinofuranosyl}-3,9-dihydro-1H-purine-2,6-dione
  • リガンド: MAGNESIUM ION

+
超分子 #1: Complex of pentameric Ragulator, dimeric Rag GTPases and SLC38A9

超分子名称: Complex of pentameric Ragulator, dimeric Rag GTPases and SLC38A9
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8 / 詳細: RagA bound to GDP, RagC bound to XTPgammaS
分子量理論値: 170 KDa

+
超分子 #2: pentameric Ragulator

超分子名称: pentameric Ragulator / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: dimeric Rag GTPases

超分子名称: dimeric Rag GTPases / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: SLC38A9

超分子名称: SLC38A9 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Ragulator complex protein LAMTOR1

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.32535 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
SNAEFMACCY SSENEDSDQD REERKLLLDP SSPPTKALNG AEPNYHSLPS ARTDEQALLS SILAKTASNI IDVSAADSQG MEQHEYMDR ARQYSTRLAV LSSSLTHWKK LPPLPSLTSQ PHQVLASEPI PFSDLQQVSR IAAYAYSALS QIRVDAKEEL V VQFGIP

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR1

+
分子 #2: Ragulator complex protein LAMTOR2

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.645579 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
GAMLRPKALT QVLSQANTGG VQSTLLLNNE GSLLAYSGYG DTDARVTAAI ASNIWAAYDR NGNQAFNEDN LKFILMDCME GRVAITRVA NLLLCMYAKE TVGFGMLKAK AQALVQYLEE PLTQVAAS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR2

+
分子 #3: Ragulator complex protein LAMTOR3

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.637678 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MADDLKRFLY KKLPSVEGLH AIVVSDRDGV PVIKVANDNA PEHALRPGFL STFALATDQG SKLGLSKNKS IICYYNTYQV VQFNRLPLV VSFIASSSAN TGLIVSLEKE LAPLFEELRQ VVEVS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR3

+
分子 #4: Ragulator complex protein LAMTOR4

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.753236 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MTSALTQGLE RIPDQLGYLV LSEGAVLASS GDLENDEQAA SAISELVSTA CGFRLHRGMN VPFKRLSVVF GEHTLLVTVS GQRVFVVKR QNRGREPIDV

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR4

+
分子 #5: Ragulator complex protein LAMTOR5

分子名称: Ragulator complex protein LAMTOR5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.17852 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MEPGAGHLDG HRAGSPSLRQ ALCDGSAVMF SSKERGRCTV INFVPLEAPL RSTPRSRQVT EACGGEGRAV PLGSEPEWSV GGMEATLEQ HLEDTMKNPS IVGVLCTDSQ GLNLGCRGTL SDEHAGVISV LAQQAAKLTS DPTDIPVVCL ESDNGNIMIQ K HDGITVAV HKMAS

UniProtKB: Ragulator complex protein LAMTOR5

+
分子 #6: Ras-related GTP-binding protein A

分子名称: Ras-related GTP-binding protein A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.362078 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSWSHPQFEK GGFDIDYKDD DDKMPNTAMK KKVLLMGKSG SGKTSMRSII FANYIARDTR RLGATIDVEH SHVRFLGNLV LNLWDCGGQ DTFMENYFTS QRDNIFRNVE VLIYVFDVES RELEKDMHYY QSCLEAILQN SPDAKIFCLV HKMDLVQEDQ R DLIFKERE ...文字列:
MSWSHPQFEK GGFDIDYKDD DDKMPNTAMK KKVLLMGKSG SGKTSMRSII FANYIARDTR RLGATIDVEH SHVRFLGNLV LNLWDCGGQ DTFMENYFTS QRDNIFRNVE VLIYVFDVES RELEKDMHYY QSCLEAILQN SPDAKIFCLV HKMDLVQEDQ R DLIFKERE EDLRRLSRPL ECACFRTSIW DETLYKAWSS IVYQLIPNVQ QLEMNLRNFA QIIEADEVLL FERATFLVIS HY QCKEQRD VHRFEKISNI IKQFKLSCSK LAASFQSMEV RNSNFAAFID IFTSNTYVMV VMSDPSIPSA ATLINIRNAR KHF EKLERV DGPKHSLLMR

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein A

+
分子 #7: Ras-related GTP-binding protein C

分子名称: Ras-related GTP-binding protein C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.758336 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GADSRMSLQY GAEETPLAGS YGAADSFPKD FGYGVEEEEE EAAAAGGGVG AGAGGGCGPG GADSSKPRIL LMGLRRSGKS SIQKVVFHK MSPNETLFLE STNKIYKDDI SNSSFVNFQI WDFPGQMDFF DPTFDYEMIF RGTGALIYVI DAQDDYMEAL T RLHITVSK ...文字列:
GADSRMSLQY GAEETPLAGS YGAADSFPKD FGYGVEEEEE EAAAAGGGVG AGAGGGCGPG GADSSKPRIL LMGLRRSGKS SIQKVVFHK MSPNETLFLE STNKIYKDDI SNSSFVNFQI WDFPGQMDFF DPTFDYEMIF RGTGALIYVI DAQDDYMEAL T RLHITVSK AYKVNPDMNF EVFIHKVNGL SDDHKIETQR DIHQRANDDL ADAGLEKLHL SFYLTSIYDH SIFEAFSKVV QK LIPQLPT LENLLNIFIS NSGIEKAFLF DVVSKIYIAT DSSPVDMQSY ELCCDMIDVV IDVSCIYGLK EDGSGSAYDK ESM AIIKLN NTTVLYLKEV TKFLALVCIL REESFERKGL IDYNFHCFRK AIHEVFEVGV TSHRSCGHQT SASSLKALTH NGTP RNAI

UniProtKB: Ras-related GTP-binding protein C

+
分子 #8: Sodium-coupled neutral amino acid transporter 9

分子名称: Sodium-coupled neutral amino acid transporter 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.610139 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GGTMANMNSD SRHLGTSEVD HERDPGPMNI QFEPSDLRSK RPFCIEPTNI VNVNHVIQRV SDHASAMNKR IHYYSRLTTP ADKALIAPD HVVPAPEECY VYSPLGSAYK LQSYTEGYGK NTS

UniProtKB: Neutral amino acid transporter 9

+
分子 #9: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #10: 9-{5-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy(thiophosphonooxy)phosphoryl]oxy}...

分子名称: 9-{5-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy(thiophosphonooxy)phosphoryl]oxy}phosphoryl]-alpha-L-arabinofuranosyl}-3,9-dihydro-1H-purine-2,6-dione
タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: L8S
分子量理論値: 540.231 Da
Chemical component information

ChemComp-L8S:
9-{5-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy(thiophosphonooxy)phosphoryl]oxy}phosphoryl]-alpha-L-arabinofuranosyl}-3,9-dihydro-1H-purine-2,6-dione

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分子 #11: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 2.1 sec. / 平均電子線量: 59.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1419155
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryoSPARC v2 ab initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 129553
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6nzd

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nzd

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nzd

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nzd

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nzd

chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nzd

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nzd

chain_id: G, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6wj2:
CryoEM structure of the SLC38A9-RagA-RagC-Ragulator complex in the pre-GAP state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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