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万見
- EMDB-21489: cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21489
タイトルcryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102
マップデータCryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 complex; unsharpened map
試料
  • 複合体: cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 7
    • タンパク質・ペプチド: Actin-like protein ARP9
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear protein STH1/NPS1
    • タンパク質・ペプチド: Regulator of Ty1 transposition protein 102
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードChromatin remodeling / Nucleosome / Gene Regulation / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / chromatin remodeling at centromere / Platelet degranulation / DNA translocase activity / RSC-type complex / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity ...RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / chromatin remodeling at centromere / Platelet degranulation / DNA translocase activity / RSC-type complex / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / chromosome, centromeric region / ATP-dependent activity, acting on DNA / meiotic cell cycle / cytoskeleton organization / lysine-acetylated histone binding / helicase activity / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / base-excision repair / double-strand break repair / chromatin organization / DNA helicase / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription regulator protein Rtt102 / Rtt102p-like transcription regulator protein / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily ...Transcription regulator protein Rtt102 / Rtt102p-like transcription regulator protein / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Actin / Actin family / Actin / Helicase conserved C-terminal domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ATPase, nucleotide binding domain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Bromodomain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear protein STH1/NPS1 / Regulator of Ty1 transposition protein 102 / Actin-like protein ARP9 / Actin-related protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Leschziner AE / Baker RW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM092895-08 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structural insights into assembly and function of the RSC chromatin remodeling complex.
著者: Richard W Baker / Janice M Reimer / Peter J Carman / Bengi Turegun / Tsutomu Arakawa / Roberto Dominguez / Andres E Leschziner /
要旨: SWI/SNF chromatin remodelers modify the position and spacing of nucleosomes and, in humans, are linked to cancer. To provide insights into the assembly and regulation of this protein family, we ...SWI/SNF chromatin remodelers modify the position and spacing of nucleosomes and, in humans, are linked to cancer. To provide insights into the assembly and regulation of this protein family, we focused on a subcomplex of the Saccharomyces cerevisiae RSC comprising its ATPase (Sth1), the essential actin-related proteins (ARPs) Arp7 and Arp9 and the ARP-binding protein Rtt102. Cryo-EM and biochemical analyses of this subcomplex shows that ARP binding induces a helical conformation in the helicase-SANT-associated (HSA) domain of Sth1. Surprisingly, the ARP module is rotated 120° relative to the full RSC about a pivot point previously identified as a regulatory hub in Sth1, suggesting that large conformational changes are part of Sth1 regulation and RSC assembly. We also show that a conserved interaction between Sth1 and the nucleosome acidic patch enhances remodeling. As some cancer-associated mutations dysregulate rather than inactivate SWI/SNF remodelers, our insights into RSC complex regulation advance a mechanistic understanding of chromatin remodeling in disease states.
履歴
登録2020年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月2日-
マップ公開2020年12月2日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vzg
  • 表面レベル: 0.015
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21489.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21489.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 complex; unsharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.013791972 - 0.042575225
平均 (標準偏差)-0.00000629925 (±0.0014617345)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 278.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.161.161.16
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z278.400278.400278.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ79740
NX/NY/NZ93103213
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0140.043-0.000

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添付データ

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追加マップ: Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 complex; sharpened map

ファイルemd_21489_additional_1.map
注釈Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 complex; sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 complex; half map 1

ファイルemd_21489_half_map_1.map
注釈Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 complex; half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 complex; half map 2

ファイルemd_21489_half_map_2.map
注釈Cryo-EM map of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 complex; half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102

全体名称: cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102
要素
  • 複合体: cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 7
    • タンパク質・ペプチド: Actin-like protein ARP9
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear protein STH1/NPS1
    • タンパク質・ペプチド: Regulator of Ty1 transposition protein 102
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102

超分子名称: cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 200 KDa

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分子 #1: Actin-related protein 7

分子名称: Actin-related protein 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 53.863016 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTLNRKCVVI HNGSHRTVAG FSNVELPQCI IPSSYIKRTD EGGEAEFIFG TYNMIDAAAE KRNGDEVYTL VDSQGLPYNW DALEMQWRY LYDTQLKVSP EELPLVITMP ATNGKPDMAI LERYYELAFD KLNVPVFQIV IEPLAIALSM GKSSAFVIDI G ASGCNVTP ...文字列:
MTLNRKCVVI HNGSHRTVAG FSNVELPQCI IPSSYIKRTD EGGEAEFIFG TYNMIDAAAE KRNGDEVYTL VDSQGLPYNW DALEMQWRY LYDTQLKVSP EELPLVITMP ATNGKPDMAI LERYYELAFD KLNVPVFQIV IEPLAIALSM GKSSAFVIDI G ASGCNVTP IIDGIVVKNA VVRSKFGGDF LDFQVHERLA PLIKEENDME NMADEQKRST DVWYEASTWI QQFKSTMLQV SE KDLFELE RYYKEQADIY AKQQEQLKQM DQQLQYTALT GSPNNPLVQK KNFLFKPLNK TLTLDLKECY QFAEYLFKPQ LIS DKFSPE DGLGPLMAKS VKKAGASINS MKANTSTNPN GLGTSHINTN VGDNNSTASS SNISPEQVYS LLLTNVIITG STSL IEGME QRIIKELSIR FPQYKLTTFA NQVMMDRKIQ GWLGALTMAN LPSWSLGKWY SKEDYETLKR DRKQSQATNA TN

UniProtKB: Actin-related protein 7

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分子 #2: Actin-like protein ARP9

分子名称: Actin-like protein ARP9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 53.13193 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAPFRQDSIL IIYPRSQTTL VQFGLNEETF TVPELEIPTQ IYRTTRQDGS YTYHSTNKDN KAELIKPIQN GEIIDISAFT QFLRLIFVS ILSDRANKNQ DAFEAELSNI PLLLITHHSW SQSDLEIITQ YVFESLEINN LIQLPASLAA TYSMISLQNC C IIDVGTHH ...文字列:
MAPFRQDSIL IIYPRSQTTL VQFGLNEETF TVPELEIPTQ IYRTTRQDGS YTYHSTNKDN KAELIKPIQN GEIIDISAFT QFLRLIFVS ILSDRANKNQ DAFEAELSNI PLLLITHHSW SQSDLEIITQ YVFESLEINN LIQLPASLAA TYSMISLQNC C IIDVGTHH TDIIPIVDYA QLDHLVSSIP MGGQSINDSL KKLLPQWDDD QIESLKKSPI FEVLSDDAKK LSSFDFGNEN ED EDEGTLN VAEIITSGRD TREVLEERER GQKVKNVKNS DLEFNTFWDE KGNEIKVGKQ RFQGCNNLIK NISNRVGLTL DNI DDINKA KAVWENIIIV GGTTSISGFK EALLGQLLKD HLIIEPEEEK SKREEEAKSV LPAATKKKSK FMTNSTAFVP TIEY VQCPT VIKLAKYPDY FPEWKKSGYS EIIFLGAQIV SKQIFTHPKD TFYITREKYN MKGPAALWDV QF

UniProtKB: Actin-like protein ARP9

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分子 #3: Nuclear protein STH1/NPS1

分子名称: Nuclear protein STH1/NPS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 95.077289 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SQDPNSVRLA EELERQQLLE KRKKERNLHL QKINSIIDFI KERQSEQWSR QERCFQFGRL GASLHNQMEK DEQKRIEKT AKQRLAALKS NDEEAYLKLL DQTKDTRITQ LLRQTNSFLD SLSEAVRAQQ NEAKILHGEE VQPITDEERE K TDYYEVAH ...文字列:
MGSSHHHHHH SQDPNSVRLA EELERQQLLE KRKKERNLHL QKINSIIDFI KERQSEQWSR QERCFQFGRL GASLHNQMEK DEQKRIEKT AKQRLAALKS NDEEAYLKLL DQTKDTRITQ LLRQTNSFLD SLSEAVRAQQ NEAKILHGEE VQPITDEERE K TDYYEVAH RIKEKIDKQP SILVGGTLKE YQLRGLEWMV SLYNNHLNGI LADEMGLGKT IQSISLITYL YEVKKDIGPF LV IVPLSTI TNWTLEFEKW APSLNTIIYK GTPNQRHSLQ HQIRVGNFDV LLTTYEYIIK DKSLLSKHDW AHMIIDEGHR MKN AQSKLS FTISHYYRTR NRLILTGTPL QNNLPELWAL LNFVLPKIFN SAKTFEDWFN TPFANTGTQE KLELTEEETL LIIR RLHKV LRPFLLRRLK KEVEKDLPDK VEKVIKCKLS GLQQQLYQQM LKHNALFVGA GTEGATKGGI KGLNNKIMQL RKICN HPFV FDEVEGVVNP SRGNSDLLFR VAGKFELLDR VLPKFKASGH RVLMFFQMTQ VMDIMEDFLR MKDLKYMRLD GSTKTE ERT EMLNAFNAPD SDYFCFLLST RAGGLGLNLQ TADTVIIFDT DWNPHQDLQA QDRAHRIGQK NEVRILRLIT TDSVEEV IL ERAMQKLDID GKVIQAGKFD NKSTAEEQEA FLRRLIESET NRDDDDKAEL DDDELNDTLA RSADEKILFD KIDKERMN Q ERADAKAQGL RVPPPRLIQL DELPKVFRED IEEHFKKEDS EPLGRIRQKK RVYYDDGLTE EQFLEAVEDD NMSLEDAIK KRREARERRR LRQ

UniProtKB: Nuclear protein STH1/NPS1

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分子 #4: Regulator of Ty1 transposition protein 102

分子名称: Regulator of Ty1 transposition protein 102 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 17.817615 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDPQTLITKA NKVSYYGNPT SKESWRYDWY QPSKVSSNVQ QPQQQLGDME NNLEKYPFRY KTWLRNQEDE KNLQRESCED ILDLKEFDR RILKKSLMTS HTKGDTSKAT GAPSANQGDE ALSVDDIRGA VGNSEAIPGL SAGVNNDNTK ESKDVKMN

UniProtKB: Regulator of Ty1 transposition protein 102

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッド前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: Glow discharge for 20 seconds, 20 mAmp
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4 second blot time, blot force 20.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1986341
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model generation in cryoSPARC v2
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 415957
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4i6m

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5tgc

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Initial model docking was done in Chimera. Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 were refined in Rosetta and the top ten models were deposited.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6vzg:
Cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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