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- EMDB-21250: Cryo-EM structure of the C-terminal half of the Parkinson's Disea... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21250
タイトルCryo-EM structure of the C-terminal half of the Parkinson's Disease-linked protein Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2)
マップデータ3.8A signal subtracted locally filtered cryo-EM map of C-terminal half of Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2)
試料
  • 複合体: The C-terminal half of the Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2) protein.
    • タンパク質・ペプチド: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードKinase / GTPase / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


caveola neck / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of cell projection organization / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / GTP-dependent protein kinase activity ...caveola neck / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of cell projection organization / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / GTP-dependent protein kinase activity / regulation of SNARE complex assembly / regulation of neuroblast proliferation / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / peroxidase inhibitor activity / negative regulation of late endosome to lysosome transport / regulation of mitochondrial depolarization / negative regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / regulation of synaptic vesicle transport / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / regulation of lysosomal lumen pH / amphisome / co-receptor binding / mitochondrion localization / regulation of dopamine receptor signaling pathway / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of neuron maturation / positive regulation of microglial cell activation / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of autophagosome assembly / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / neuron projection arborization / regulation of cAMP/PKA signal transduction / olfactory bulb development / multivesicular body, internal vesicle / regulation of dendritic spine morphogenesis / JUN kinase kinase kinase activity / striatum development / protein localization to mitochondrion / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / cellular response to dopamine / endoplasmic reticulum organization / positive regulation of protein autoubiquitination / Wnt signalosome / positive regulation of programmed cell death / negative regulation of protein processing / GTP metabolic process / syntaxin-1 binding / regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of GTPase activity / exploration behavior / regulation of reactive oxygen species metabolic process / lysosome organization / Golgi-associated vesicle / clathrin binding / regulation of locomotion / negative regulation of macroautophagy / protein kinase A binding / PTK6 promotes HIF1A stabilization / neuromuscular junction development / regulation of mitochondrial fission / Golgi organization / regulation of synaptic vesicle exocytosis / intracellular distribution of mitochondria / locomotory exploration behavior / autolysosome / endoplasmic reticulum exit site / microvillus / negative regulation of Notch signaling pathway / regulation of synaptic vesicle endocytosis / MAP kinase kinase kinase activity / cellular response to manganese ion / Rho protein signal transduction / canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / presynaptic cytosol / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / phagocytic vesicle / JNK cascade / positive regulation of autophagy / tubulin binding / dendrite cytoplasm / GTPase activator activity / SNARE binding / cellular response to starvation / positive regulation of protein ubiquitination / neuron projection morphogenesis / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / determination of adult lifespan / cellular response to reactive oxygen species / mitochondrion organization / trans-Golgi network / calcium-mediated signaling / mitochondrial membrane / regulation of protein stability / small GTPase binding / autophagy / terminal bouton
類似検索 - 分子機能
: / : / : / LRRK2 ARM repeat / LRRK2 ANK repeat / LRRK2 beta propeller / : / C-terminal of Roc, COR-B domain / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR-A domain ...: / : / : / LRRK2 ARM repeat / LRRK2 ANK repeat / LRRK2 beta propeller / : / C-terminal of Roc, COR-B domain / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR-A domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Leschziner A / Deniston C / Lahiri I
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Michael J. Fox Foundation11425 米国
Michael J. Fox Foundation11425.02 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM107214 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structure of LRRK2 in Parkinson's disease and model for microtubule interaction.
著者: C K Deniston / J Salogiannis / S Mathea / D M Snead / I Lahiri / M Matyszewski / O Donosa / R Watanabe / J Böhning / A K Shiau / S Knapp / E Villa / S L Reck-Peterson / A E Leschziner /
要旨: Leucine-rich repeat kinase 2 (LRRK2) is the most commonly mutated gene in familial Parkinson's disease and is also linked to its idiopathic form. LRRK2 has been proposed to function in membrane ...Leucine-rich repeat kinase 2 (LRRK2) is the most commonly mutated gene in familial Parkinson's disease and is also linked to its idiopathic form. LRRK2 has been proposed to function in membrane trafficking and colocalizes with microtubules. Despite the fundamental importance of LRRK2 for understanding and treating Parkinson's disease, structural information on the enzyme is limited. Here we report the structure of the catalytic half of LRRK2, and an atomic model of microtubule-associated LRRK2 built using a reported cryo-electron tomography in situ structure. We propose that the conformation of the LRRK2 kinase domain regulates its interactions with microtubules, with a closed conformation favouring oligomerization on microtubules. We show that the catalytic half of LRRK2 is sufficient for filament formation and blocks the motility of the microtubule-based motors kinesin 1 and cytoplasmic dynein 1 in vitro. Kinase inhibitors that stabilize an open conformation relieve this interference and reduce the formation of LRRK2 filaments in cells, whereas inhibitors that stabilize a closed conformation do not. Our findings suggest that LRRK2 can act as a roadblock for microtubule-based motors and have implications for the design of therapeutic LRRK2 kinase inhibitors.
履歴
登録2020年1月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月26日-
マップ公開2020年8月26日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0267
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  • 表面レベル: 0.0267
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  • 原子モデル: PDB-6vno
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-6vp6
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  • 原子モデル: PDB-6vp7
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-6vp8
  • 表面レベル: 0.0267
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6vno
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6vp6
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6vp7
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6vp8
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21250.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21250.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 172.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3.8A signal subtracted locally filtered cryo-EM map of C-terminal half of Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 356 pix.
= 380.92 Å		1.07 Å/pix.
x 356 pix.
= 380.92 Å		1.07 Å/pix.
x 356 pix.
= 380.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0267 / ムービー #1: 0.0267
最小 - 最大-0.032042872 - 0.0754334
平均 (標準偏差)0.00008440901 (±0.0022088308)
対称性空間群: 0
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ356356356
Spacing356356356
セルA=B=C: 380.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z356356356
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z380.920380.920380.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS356356356
D min/max/mean-0.0320.0750.000

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添付データ

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追加マップ: 3.47A C3 symmetric locally filtered cryo-EM map of...

ファイルemd_21250_additional_1.map
注釈3.47A C3 symmetric locally filtered cryo-EM map of C-terminal half of Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Half map 1 of C3 symmetric map

ファイルemd_21250_additional_2.map
注釈Half map 1 of C3 symmetric map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Half map 2 of C3 symmetric map

ファイルemd_21250_additional_3.map
注釈Half map 2 of C3 symmetric map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 1 of signal subtracted map

ファイルemd_21250_half_map_1.map
注釈Half map 1 of signal subtracted map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 2 of signal subtracted map

ファイルemd_21250_half_map_2.map
注釈Half map 2 of signal subtracted map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The C-terminal half of the Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2) p...

全体名称: The C-terminal half of the Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2) protein.
要素
  • 複合体: The C-terminal half of the Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2) protein.
    • タンパク質・ペプチド: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: The C-terminal half of the Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2) p...

超分子名称: The C-terminal half of the Leucine Rich Repeat Kinase 2 (LRRK2) protein.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: C-terminal half runs from residue 1327-2527.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 137 KDa

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分子 #1: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2

分子名称: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: C-terminal residues 1330-2527 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 136.943609 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: KKAVPYNRMK LMIVGN(TPO)GSG KTTLLQQLMK TKKSDLGMQS ATVGIDVKDW PIQIRDKRKR DLVLNVWDFA GREEFY STH PHFMTQRALY LAVYDLSKGQ AEVDAMKPWL FNIKARASSS PVILVGTHLD VSDEKQRKAC MSKITKELLN KRGFPAI RD ...文字列:
KKAVPYNRMK LMIVGN(TPO)GSG KTTLLQQLMK TKKSDLGMQS ATVGIDVKDW PIQIRDKRKR DLVLNVWDFA GREEFY STH PHFMTQRALY LAVYDLSKGQ AEVDAMKPWL FNIKARASSS PVILVGTHLD VSDEKQRKAC MSKITKELLN KRGFPAI RD YHFVNATEES DALAKLRKTI INESLNFKIR DQLVVGQLIP DCYVELEKII LSERKNVPIE FPVIDRKRLL QLVRENQL Q LDENELPHAV HFLNESGVLL HFQDPALQLS DLYFVEPKWL CKIMAQILTV KVEGCPKHPK GIISRRDVEK FLSKKRKFP KNYMSQYFKL LEKFQIALPI GEEYLLVPSS LSDHRPVIEL PHCENSEIII RLYEMPYFPM GFWSRLINRL LEISPYMLSG RERALRPNR MYWRQGIYLN WSPEAYCLVG SEVLDNHPES FLKITVPSCR KGCILLGQVV DHIDSLMEEW FPGLLEIDIC G EGETLLKK WALYSFNDGE EHQKILLDDL MKKAEEGDLL VNPDQPRLTI PISQIAPDLI LADLPRNIML NNDELEFEQA PE FLLGDGS FGSVYRAAYE GEEVAVKIFN KHTSLRLLRQ ELVVLCHLHH PSLISLLAAG IRPRMLVMEL ASKGSLDRLL QQD KASLTR TLQHRIALHV ADGLRYLHSA MIIYRDLKPH NVLLFTLYPN AAIIAKIADY GIAQYCCRMG IKTSEGTPGF RAPE VARGN VIYNQQADVY SFGLLLYDIL TTGGRIVEGL KFPNEFDELE IQGKLPDPVK EYGCAPWPMV EKLIKQCLKE NPQER PTSA QVFDILNSAE LVCLTRRILL PKNVIVECMV ATHHNSRNAS IWLGCGHTDR GQLSFLDLNT EGYTSEEVAD SRILCL ALV HLPVEKESWI VSGTQSGTLL VINTEDGKKR HTLEKMTDSV TCLYCNSFSK QSKQKNFLLV GTADGKLAIF EDKTVKL KG AAPLKILNIG NVSTPLMCLS ESTNSTERNV MWGGCGTKIF SFSNDFTIQK LIETRTSQLF SYAAFSDSNI ITVVVDTA L YIAKQNSPVV EVWDKKTEKL CGLIDCVHFL REVMVKENKE SKHKMSYSGR VKTLCLQKNT ALWIGTGGGH ILLLDLSTR RLIRVIYNFC NSVRVMMTAQ LGSLKNVMLV LGYNRKNTEG TQKQKEIQSC LTVWDINLPH EVQNLEKHIE VRKELAEKMR RTSVE

UniProtKB: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2

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分子 #2: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
80.0 mMNaCl
0.5 mMTCEP
5.0 %Glycerol
2.5 mMMgCl2
20.0 uMGDP
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II
詳細4uM concentration

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF 2002
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3826 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 6.65 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 836956
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Generated initial models from ab initio refinement in Cryosparc.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
ソフトウェア:
名称詳細
RELION (ver. 3)C1
cryoSPARC (ver. 2)C3

詳細: For the signal subtracted map, 105,787 (tripled) particles went into the final map that achieved 3.8A resolution.
使用した粒子像数: 70953
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3), cryoSPARC (ver. 2))
詳細: Signal subtracted map was generated in Relion3. The C3 map however was created in Cryosparc 2.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3), cryoSPARC (ver. 2))
詳細: Signal subtracted map was generated in Relion3. The C3 map however was created in Cryosparc 2.
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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