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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21041 | |||||||||
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タイトル | Structure of TrkH-TrkA in complex with ATP | |||||||||
マップデータ | Structure of TrkH-TrkA in complex with ATP | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 potassium ion transmembrane transporter activity / potassium:chloride symporter activity / potassium ion binding / potassium channel activity / potassium ion transmembrane transport / nucleotide binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Vibrio parahaemolyticus RIMD 2210633 (腸炎ビブリオ) / Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhou M / Zhang H | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: TrkA undergoes a tetramer-to-dimer conversion to open TrkH which enables changes in membrane potential. 著者: Hanzhi Zhang / Yaping Pan / Liya Hu / M Ashley Hudson / Katrina S Hofstetter / Zhichun Xu / Mingqiang Rong / Zhao Wang / B V Venkataram Prasad / Steve W Lockless / Wah Chiu / Ming Zhou / 要旨: TrkH is a bacterial ion channel implicated in K uptake and pH regulation. TrkH assembles with its regulatory protein, TrkA, which closes the channel when bound to ADP and opens it when bound to ATP. ...TrkH is a bacterial ion channel implicated in K uptake and pH regulation. TrkH assembles with its regulatory protein, TrkA, which closes the channel when bound to ADP and opens it when bound to ATP. However, it is unknown how nucleotides control the gating of TrkH through TrkA. Here we report the structures of the TrkH-TrkA complex in the presence of ADP or ATP. TrkA forms a tetrameric ring when bound to ADP and constrains TrkH to a closed conformation. The TrkA ring splits into two TrkA dimers in the presence of ATP and releases the constraints on TrkH, resulting in an open channel conformation. Functional studies show that both the tetramer-to-dimer conversion of TrkA and the loss of constraints on TrkH are required for channel gating. In addition, deletion of TrkA in Escherichia coli depolarizes the cell, suggesting that the TrkH-TrkA complex couples changes in intracellular nucleotides to membrane potential. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21041.map.gz | 38 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21041-v30.xml emd-21041.xml | 11.8 KB 11.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21041.png | 118.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21041 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21041 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21041_validation.pdf.gz | 521 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21041_full_validation.pdf.gz | 520.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21041_validation.xml.gz | 5.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21041_validation.cif.gz | 6.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21041 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21041 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21041.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of TrkH-TrkA in complex with ATP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.242 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : TrkH-TrkA
全体 | 名称: TrkH-TrkA |
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要素 |
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-超分子 #1: TrkH-TrkA
超分子 | 名称: TrkH-TrkA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio parahaemolyticus RIMD 2210633 (腸炎ビブリオ) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 400 KDa |
-分子 #1: Trk system potassium uptake protein TrkH
分子 | 名称: Trk system potassium uptake protein TrkH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ) 株: RIMD 2210633 |
分子量 | 理論値: 53.104375 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MQFRSIIRIV GLLLALFSVT MLAPALVALL YRDGAGVPFV TTFFVLLFCG AMCWFPNRRH KHELKSRDGF LIVVLFWTVL GSAGSLPFL IADNPNISVT DAFFESFSAL TTTGATVIVG LDELPKAILF YRQFLQWFGG MGIIVLAVAI LPVLGIGGMQ L YRAEIPGP ...文字列: MQFRSIIRIV GLLLALFSVT MLAPALVALL YRDGAGVPFV TTFFVLLFCG AMCWFPNRRH KHELKSRDGF LIVVLFWTVL GSAGSLPFL IADNPNISVT DAFFESFSAL TTTGATVIVG LDELPKAILF YRQFLQWFGG MGIIVLAVAI LPVLGIGGMQ L YRAEIPGP VKDTKMTPRI AETAKALWYI YLSLTIACAV AFWLAGMTPF DAISHSFSTI AIGGFSTHDA SMGYFDSYAI NL ITVVFLL ISACNFTLHF AAFASGGVHP KYYWKDPEFR AFIFIQVLLF LVCFLLLLKH HSYTSPYDAF DQALFQTVSI STT AGFTTT GFADWPLFLP VLLLFSSFIG GCAGSTGGGM KVIRILLLTL QGARELKRLV HPRAVYTIKV GGSALPQRVV DAVW GFFSA YALVFVVCML GLIATGMDEL SAFSAVAATL NNLGPGLGEV ALHFGDVNDK AKWVLIVSML FGRLEIFTLL ILLTP TFWR S |
-分子 #2: Potassium uptake protein TrkA
分子 | 名称: Potassium uptake protein TrkA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Vibrio parahaemolyticus serotype O3:K6 (strain RIMD 2210633) (腸炎ビブリオ) 株: RIMD 2210633 |
分子量 | 理論値: 50.193086 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MKIIILGAGQ VGGTLAENLV GENNDITIVD NNADRLRELQ DKYDLRVVNG HASHPDVLHE AGAQDADMLV AVTNTDETNM AACQVAFTL FNTPNRVARI RSPEYLAEKE ALFKSGAIPV DHLIAPEELV TSYIERLIQY PGALQVVSFA EQKVSLVAVK A YYGGPLVG ...文字列: MKIIILGAGQ VGGTLAENLV GENNDITIVD NNADRLRELQ DKYDLRVVNG HASHPDVLHE AGAQDADMLV AVTNTDETNM AACQVAFTL FNTPNRVARI RSPEYLAEKE ALFKSGAIPV DHLIAPEELV TSYIERLIQY PGALQVVSFA EQKVSLVAVK A YYGGPLVG NALSALREHM PHIDTRVAAI FRQGRPIRPQ GTTIIEADDE VFFVAASNHI RSVMSELQRL EKPYRRIMIV GG GNIGASL AKRLEQTYSV KLIERDYQRA EKLSEQLENT IVFCGDAADQ ELLTEENIDQ VDVFIALTNE DETNIMSAML AKR MGAKKV MVLIQRGAYV DLVQGGVIDV AISPQQATIS ALLTHVRRAD IVNVSSLRRG AAEAIEAVAH GDETTSKVVG RAIG DIKLP PGTTIGAVVR GEEVLIAHDR TVIEQDDHVV MFLVDKKYVP DVEALFQPSP FFL |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 3200FSC |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 80.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 72317 |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |