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- PDB-3gut: Crystal structure of a higher-order complex of p50:RelA bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gut
タイトルCrystal structure of a higher-order complex of p50:RelA bound to the HIV-1 LTR
要素
  • HIV-LTR Core Forward Strand
  • HIV-LTR Core Reverse Strand
  • Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
  • Transcription factor p65
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / IG Fold / Protein-DNA Complex / Pseudocontinuous Helix / Rel Family / Multiprotein Assembly / Acetylation / Activator / Alternative splicing / Cytoplasm / DNA-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation / Ubl conjugation / ANK repeat / Apoptosis / Polymorphism / S-nitrosylation / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


I-kappaB/NF-kappaB complex / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / mammary gland involution / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / IkBA variant leads to EDA-ID / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway ...I-kappaB/NF-kappaB complex / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / mammary gland involution / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / IkBA variant leads to EDA-ID / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / antibacterial innate immune response / negative regulation of interleukin-12 production / cellular response to peptidoglycan / positive regulation of lipid storage / Regulated proteolysis of p75NTR / SUMOylation of immune response proteins / ankyrin repeat binding / CLEC7A/inflammasome pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / negative regulation of protein sumoylation / Interleukin-1 processing / postsynapse to nucleus signaling pathway / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Regulation of NFE2L2 gene expression / actinin binding / cellular response to dsRNA / positive regulation of miRNA metabolic process / response to UV-B / interleukin-1-mediated signaling pathway / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / toll-like receptor 4 signaling pathway / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / positive regulation of amyloid-beta formation / vascular endothelial growth factor signaling pathway / non-canonical NF-kappaB signal transduction / NF-kappaB complex / phosphate ion binding / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / TRAF6 mediated NF-kB activation / cellular response to angiotensin / Transcriptional Regulation by VENTX / The NLRP3 inflammasome / hair follicle development / positive regulation of cholesterol efflux / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular response to interleukin-1 / general transcription initiation factor binding / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / NF-kappaB binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / cellular defense response / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / JNK cascade / response to muscle stretch / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of interleukin-12 production / peptide binding / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / response to cytokine / CD209 (DC-SIGN) signaling / negative regulation of miRNA transcription / negative regulation of angiogenesis / response to interleukin-1 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / antiviral innate immune response / NF-kB is activated and signals survival / animal organ morphogenesis / : / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein catabolic process / B cell receptor signaling pathway / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription coregulator activity / liver development / neuropeptide signaling pathway / cellular response to mechanical stimulus / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / negative regulation of protein catabolic process / Activation of NF-kappaB in B cells / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / chromatin DNA binding / cellular response to virus / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / cellular response to nicotine / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of interleukin-6 production / PKMTs methylate histone lysines / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / specific granule lumen / cellular response to tumor necrosis factor
類似検索 - 分子機能
Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain ...Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Stroud, J.C. / Oltman, A.J. / Han, A. / Bates, D.L. / Chen, L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural basis of HIV-1 activation by NF-kappaB--a higher-order complex of p50:RelA bound to the HIV-1 LTR.
著者: Stroud, J.C. / Oltman, A. / Han, A. / Bates, D.L. / Chen, L.
履歴
登録2009年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor p65
B: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
C: Transcription factor p65
D: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
E: Transcription factor p65
F: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
G: Transcription factor p65
H: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
X: HIV-LTR Core Forward Strand
Y: HIV-LTR Core Reverse Strand
I: HIV-LTR Core Forward Strand
J: HIV-LTR Core Reverse Strand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,59012
ポリマ－295,59012
非ポリマー00
水00
1
A: Transcription factor p65
B: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
C: Transcription factor p65
D: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
X: HIV-LTR Core Forward Strand
Y: HIV-LTR Core Reverse Strand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,7956
ポリマ－147,7956
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12070 Å2
ΔGint-85.6 kcal/mol
Surface area61870 Å2
手法PISA
2
E: Transcription factor p65
F: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
G: Transcription factor p65
H: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
I: HIV-LTR Core Forward Strand
J: HIV-LTR Core Reverse Strand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,7956
ポリマ－147,7956
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12080 Å2
ΔGint-81.9 kcal/mol
Surface area61830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.493, 167.493, 172.757
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number77
Space group name H-MP42
詳細THE BIOLOGICAL UNIT IS MADE BY CHAINS A,B,C,D,X,Y. A NCS-RELATED UNIT IS MADE BY CHAINS E,F,G,H,I,J. TWO BIOLOGICAL UNITS ARE PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質
Transcription factor p65 / Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit


分子量: 30984.045 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 20-291 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q04206
#2: タンパク質
Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / DNA-binding factor KBF1 / EBP-1 / Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit


分子量: 34924.871 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 41-352 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19838
#3: DNA鎖 HIV-LTR Core Forward Strand


分子量: 7995.139 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HIV-LTR Core Forward Strand
由来: (天然) Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
#4: DNA鎖 HIV-LTR Core Reverse Strand


分子量: 7982.157 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HIV-LTR Core Reverse Strand
由来: (天然) Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
配列の詳細ACCORDING TO AUTHORS, THE CORRECT SEQUENCE OF ENTITY 1 (CHAINS A,C,E,G) IS NCBI LOCUS NP_033071, ...ACCORDING TO AUTHORS, THE CORRECT SEQUENCE OF ENTITY 1 (CHAINS A,C,E,G) IS NCBI LOCUS NP_033071, RESIDUES 20 TO 291, AS SHOWN IN THE COORDINATES. THE EXTRA RESIDUE NUMBER 19 IS A CLONING ARTIFACT. FOR ENTITY 2 (CHAINS B,D,F,H), THE CORRECT SEQUENCE IS THE NCBI LOCUS NP_032715, RESIDUES 39 TO 350. THE DIFFERENCE IN RESIDUE NUMBERING COMES FROM THE UNIPROT/SWISSPROT NUMBERING SCHEME. THIS SEEMS TO BE THE TRADITIONAL NUMBERING SCHEME FOR THIS FAMILY OF PROTEINS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.99 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 50mM BTP pH 6.3, 50mM CaCl2, 7% w/v PEG 3000, 1mM Spermine, 10mM DTT, 8% v/v Glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1BTP11
2CaCl211
3PEG 300011
4Spermine11
5DTT11
6Glycerol11
7BTP12
8CaCl212
9PEG 300012
10Spermine12
11DTT12
12Glycerol12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.0688 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月22日
放射モノクロメーター: Si(111) Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0688 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 47283 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.005 / Net I/σ(I): 23.101
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.5-3.645.50.84845761.44696.5
3.94-4.096.60.64447411.128100
4.09-4.286.90.36246831.023100
4.28-4.57.20.2447381.01100
4.5-4.797.60.16947260.948100
4.79-5.167.80.12347480.922100
5.16-5.677.80.0947520.897100
5.67-6.497.80.07347440.895100
6.49-8.187.70.04747650.928100
8.18-507.50.0348101.0399.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1VKX

1vkx


解像度: 3.59→46.45 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: 60.1506 / σ(F): 6020
詳細: Authors state that the differences between sfcheck parameters and the CNS calculated values are due to the bulk solvent correction parameters used in refinement
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 4541 8.2 %
Rwork0.245 --
obs-45190 81.2 %
溶媒の処理Bsol: 57.854 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 200 Å2 / Biso mean: 150.501 Å2 / Biso min: 32.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.977 Å20 Å20 Å2
2---2.977 Å20 Å2
3---5.954 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.59→46.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18520 2120 0 0 20640
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it8.0611.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it11.9772
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12.7622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it16.5992.5
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used
3.59-3.610.386788X-RAY DIFFRACTION50
3.61-3.640.3809730X-RAY DIFFRACTION50
3.64-3.660.4195843X-RAY DIFFRACTION50
3.66-3.690.4383920X-RAY DIFFRACTION50
3.69-3.720.3674730X-RAY DIFFRACTION50
3.72-3.750.3575846X-RAY DIFFRACTION50
3.75-3.780.3441849X-RAY DIFFRACTION50
3.78-3.80.3516877X-RAY DIFFRACTION50
3.8-3.840.3751805X-RAY DIFFRACTION50
3.84-3.870.3717687X-RAY DIFFRACTION50
3.87-3.90.3682915X-RAY DIFFRACTION50
3.9-3.930.3208809X-RAY DIFFRACTION50
3.93-3.970.3474772X-RAY DIFFRACTION50
3.97-4.010.2926890X-RAY DIFFRACTION50
4.01-4.040.3065871X-RAY DIFFRACTION50
4.04-4.080.3093900X-RAY DIFFRACTION50
4.08-4.120.313832X-RAY DIFFRACTION50
4.12-4.170.2794934X-RAY DIFFRACTION50
4.17-4.210.2887924X-RAY DIFFRACTION50
4.21-4.260.2752896X-RAY DIFFRACTION50
4.26-4.30.3019962X-RAY DIFFRACTION50
4.3-4.350.2721943X-RAY DIFFRACTION50
4.35-4.410.2715935X-RAY DIFFRACTION50
4.41-4.460.2516947X-RAY DIFFRACTION50
4.46-4.520.2443921X-RAY DIFFRACTION50
4.52-4.580.2308961X-RAY DIFFRACTION50
4.58-4.650.2406961X-RAY DIFFRACTION50
4.65-4.720.2441944X-RAY DIFFRACTION50
4.72-4.790.2394969X-RAY DIFFRACTION50
4.79-4.870.258940X-RAY DIFFRACTION50
4.87-4.960.2561948X-RAY DIFFRACTION50
4.96-5.050.2436988X-RAY DIFFRACTION50
5.05-5.140.2599957X-RAY DIFFRACTION50
5.14-5.250.2256969X-RAY DIFFRACTION50
5.25-5.360.2273989X-RAY DIFFRACTION50
5.36-5.490.2207976X-RAY DIFFRACTION50
5.49-5.620.2244996X-RAY DIFFRACTION50
5.62-5.770.203949X-RAY DIFFRACTION50
5.77-5.940.203980X-RAY DIFFRACTION50
5.94-6.140.22851001X-RAY DIFFRACTION50
6.14-6.350.2271992X-RAY DIFFRACTION50
6.35-6.610.249970X-RAY DIFFRACTION50
6.61-6.910.2324988X-RAY DIFFRACTION50
6.91-7.270.2321995X-RAY DIFFRACTION50
7.27-7.720.2236985X-RAY DIFFRACTION50
7.72-8.320.211998X-RAY DIFFRACTION50
8.32-9.150.19811030X-RAY DIFFRACTION50
9.15-10.460.2334998X-RAY DIFFRACTION50
10.46-13.130.2319992X-RAY DIFFRACTION50
13.13-46.450.32481011X-RAY DIFFRACTION50
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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