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- EMDB-17932: Structure of immature HTLV-1 CA-NTD from in vitro assembled MA126... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17932
タイトルStructure of immature HTLV-1 CA-NTD from in vitro assembled MA126-CANC tubes: axis angle -10 degrees
マップデータHTLV-1 MA126CANC tubes, axis angle -10, B-factor sharpened map
試料
  • ウイルス: Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Gag protein (Fragment)
キーワードRetrovirus / HTLV / immature capsid / CA / CA-NTD / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


viral process / viral capsid / nucleic acid binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Obr M / Percipalle M / Chernikova D / Yang H / Thader A / Pinke G / Porley D / Mansky LM / Dick RA / Schur FKM
資金援助 オーストリア, 米国, 4件
OrganizationGrant number国
Austrian Science FundP31445 オーストリア
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 GM151775 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 DE032878 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI147890 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Distinct stabilization of the human T cell leukemia virus type 1 immature Gag lattice.
著者: Martin Obr / Mathias Percipalle / Darya Chernikova / Huixin Yang / Andreas Thader / Gergely Pinke / Dario Porley / Louis M Mansky / Robert A Dick / Florian K M Schur /
要旨: Human T cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) immature particles differ in morphology from other retroviruses, suggesting a distinct way of assembly. Here we report the results of cryo-electron ...Human T cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) immature particles differ in morphology from other retroviruses, suggesting a distinct way of assembly. Here we report the results of cryo-electron tomography studies of HTLV-1 virus-like particles assembled in vitro, as well as derived from cells. This work shows that HTLV-1 uses a distinct mechanism of Gag-Gag interactions to form the immature viral lattice. Analysis of high-resolution structural information from immature capsid (CA) tubular arrays reveals that the primary stabilizing component in HTLV-1 is the N-terminal domain of CA. Mutagenesis analysis supports this observation. This distinguishes HTLV-1 from other retroviruses, in which the stabilization is provided primarily by the C-terminal domain of CA. These results provide structural details of the quaternary arrangement of Gag for an immature deltaretrovirus and this helps explain why HTLV-1 particles are morphologically distinct.
履歴
登録2023年7月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月23日-
マップ公開2023年8月23日-
更新2025年2月26日-
現状2025年2月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17932.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17932.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 55.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HTLV-1 MA126CANC tubes, axis angle -10, B-factor sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 244 pix.
= 323.788 Å		1.33 Å/pix.
x 244 pix.
= 323.788 Å		1.33 Å/pix.
x 244 pix.
= 323.788 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.327 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0016
最小 - 最大-0.0074720387 - 0.011264556
平均 (標準偏差)0.000028345501 (±0.0003233721)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ244244244
Spacing244244244
セルA=B=C: 323.788 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: HTLV-1 MA126CANC tubes, axis angle -10, halfmap 1

ファイルemd_17932_half_map_1.map
注釈HTLV-1 MA126CANC tubes, axis angle -10, halfmap 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: HTLV-1 MA126CANC tubes, axis angle -10, halfmap 2

ファイルemd_17932_half_map_2.map
注釈HTLV-1 MA126CANC tubes, axis angle -10, halfmap 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human T-cell leukemia virus type I

全体名称: Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Gag protein (Fragment)

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超分子 #1: Human T-cell leukemia virus type I

超分子名称: Human T-cell leukemia virus type I / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 11908 / 生物種: Human T-cell leukemia virus type I / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: Gag protein (Fragment)

分子名称: Gag protein (Fragment) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human T-cell leukemia virus type I (ウイルス)
分子量理論値: 13.969809 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
PVMHPHGAPP NHRPWQMKDL QAIKQEVSQA APGSPQFMQT IRLAVQQFDP TAKDLQDLLQ YLCSSLVASL HHQQLDSLIS EAETRGITG YNPLAGPLRV QANNPQQQGL RREYQQLWLA AFAALP

UniProtKB: Gag protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTRIStris(hydroxymethyl)aminomethane
50.0 mMNaClsodium chloride
0.5 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
1.0 mMEDTAethylenediamintetraacetic acid
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AMYLAMINE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Grids coated with 2nm continuous carbon layer.

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影Image recording ID: 1
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 平均露光時間: 0.3675 sec. / 平均電子線量: 3.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3708 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / 平均露光時間: 1.05 sec. / 平均電子線量: 3.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
詳細Datasets (1) and (2) combined during Multiparticle refinement. See Materials and methods for details.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Warp (ver. 1.0.9) / ソフトウェア - 詳細: Multiparticle refinement in M / 使用したサブトモグラム数: 74500
抽出トモグラム数: 69 / 使用した粒子像数: 245000
ソフトウェア: (名称: subTOM, Warp (ver. 1.0.9), MATLAB (ver. R2018b))
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: Warp (ver. 1.0.9) / ソフトウェア - 詳細: Multiparticle refinement in M

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Residue range: 13-125 / Chain - Source name: Other / Chain - Initial model type: other
詳細: rigid body fit derived from refined model deposited in D_1292131146
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8pu9:
Structure of immature HTLV-1 CA-NTD from in vitro assembled MA126-CANC tubes: axis angle -10 degrees

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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