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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1740 | |||||||||
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タイトル | Mechanism of Gate Opening in the 20S proteasome by the proteasomal ATPases | |||||||||
マップデータ | Archaeal 20S proteasome with a closed gate | |||||||||
試料 |
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キーワード | 20S proteasome from Thermoplasma acidophilum with a closed gate | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Thermoplasma acidophilum (好酸性) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Rabl J / Smith DM / Yu Y / Chang SC / Goldberg AL / Cheng Y | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2008 タイトル: Mechanism of gate opening in the 20S proteasome by the proteasomal ATPases. 著者: Julius Rabl / David M Smith / Yadong Yu / Shih-Chung Chang / Alfred L Goldberg / Yifan Cheng / 要旨: Substrates enter the cylindrical 20S proteasome through a gated channel that is regulated by the ATPases in the 19S regulatory particle in eukaryotes or the homologous PAN ATPase complex in archaea. ...Substrates enter the cylindrical 20S proteasome through a gated channel that is regulated by the ATPases in the 19S regulatory particle in eukaryotes or the homologous PAN ATPase complex in archaea. These ATPases contain a conserved C-terminal hydrophobic-tyrosine-X (HbYX) motif that triggers gate opening upon ATP binding. Using cryo-electron microscopy, we identified the sites in the archaeal 20S where PAN's C-terminal residues bind and determined the structures of the gate in its closed and open forms. Peptides containing the HbYX motif bind to 20S in the pockets between neighboring alpha subunits where they interact with conserved residues required for gate opening. This interaction induces a rotation in the alpha subunits and displacement of a reverse-turn loop that stabilizes the open-gate conformation. This mechanism differs from that of PA26/28, which lacks the HbYX motif and does not cause alpha subunit rotation. These findings demonstrated how the ATPases' C termini function to facilitate substrate entry. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1740.map.gz | 10.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1740-v30.xml emd-1740.xml | 9.1 KB 9.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd1740.tif | 537.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1740 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1740 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1740_validation.pdf.gz | 388.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1740_full_validation.pdf.gz | 388.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1740_validation.xml.gz | 5.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1740 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1740 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1740.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Archaeal 20S proteasome with a closed gate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.36825 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Thermoplasma acidophilum 20S proteasome
全体 | 名称: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome |
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要素 |
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-超分子 #1000: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome
超分子 | 名称: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 700 KDa / 理論値: 700 KDa |
-分子 #1: Archaeal 20S proteasome
分子 | 名称: Archaeal 20S proteasome / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Archaeal 20S proteasome / コピー数: 14 / 集合状態: 4 rings of heptamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性) |
分子量 | 実験値: 700 KDa / 理論値: 700 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
グリッド | 詳細: 400 Quantifoil |
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凍結 | 凍結剤: NITROGEN / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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詳細 | Low Dose |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side-entry cryoholder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Each Particle |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称) アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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詳細 | Protocol: Rigid Body |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
得られたモデル | PDB-3c92: |