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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1676 | |||||||||
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タイトル | CryoEM 3D reconstruction of Rhodobacter capsulatus Mg-chelatase BchID complex in the presence of ADP | |||||||||
マップデータ | This is the volume of the complex of Magnesium Chelatase subunit BchI and BchD incubated with ADP. | |||||||||
試料 |
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キーワード | AAA+ atpase / metallation / tetrapyrroles / Mg chelatase | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacteriochlorophyll biosynthetic process / magnesium chelatase / magnesium chelatase activity / photosynthesis / ATP hydrolysis activity / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Rhodobacter capsulatus (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 7.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Lundqvist J / Elmlund H / Peterson-Wulff R / Elmlund D / Emanuelsson C / Hebert H / Willows R / Hansson M / Lindahl M / Al-Karadaghi S | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2008 タイトル: A new cryo-EM single-particle ab initio reconstruction method visualizes secondary structure elements in an ATP-fueled AAA+ motor. 著者: Hans Elmlund / Joakim Lundqvist / Salam Al-Karadaghi / Mats Hansson / Hans Hebert / Martin Lindahl / 要旨: The generation of ab initio three-dimensional (3D) models is a bottleneck in the studies of large macromolecular assemblies by single-particle cryo-electron microscopy. We describe here a novel ...The generation of ab initio three-dimensional (3D) models is a bottleneck in the studies of large macromolecular assemblies by single-particle cryo-electron microscopy. We describe here a novel method, in which established methods for two-dimensional image processing are combined with newly developed programs for joint rotational 3D alignment of a large number of class averages (RAD) and calculation of 3D volumes from aligned projections (VolRec). We demonstrate the power of the method by reconstructing an approximately 660-kDa ATP-fueled AAA+ motor to 7.5 A resolution, with secondary structure elements identified throughout the structure. We propose the method as a generally applicable automated strategy to obtain 3D reconstructions from unstained single particles imaged in vitreous ice. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1676.map.gz | 14 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1676-v30.xml emd-1676.xml | 10 KB 10 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_1676.jpg | 47.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1676 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1676 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1676_validation.pdf.gz | 220.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1676_full_validation.pdf.gz | 220.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1676_validation.xml.gz | 5.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1676 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1676 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1676.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is the volume of the complex of Magnesium Chelatase subunit BchI and BchD incubated with ADP. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.167 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ADP
全体 | 名称: Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ADP |
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要素 |
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-超分子 #1000: Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ADP
超分子 | 名称: Complex of Mg-chelatase subunits BchI and BchD in presence of ADP タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 660 KDa / 理論値: 660 KDa |
-分子 #1: Biosynthetic enzyme
分子 | 名称: Biosynthetic enzyme / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Mg chelatase / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 660 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.1 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: Vitrification |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2010F |
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撮影 | デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / 実像数: 18 |
電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 60000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: JEOL |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 29400 |
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最終 2次元分類 | クラス数: 258 |