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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of apolipoprotein N-acyltransferase Lnt from E. coli in complex with PE | |||||||||
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![]() | Lnt / apolipoprotein N-acyltransferase / bacterial lipoprotein / transferase / cryo-EM | |||||||||
機能・相同性 | ![]() apolipoprotein N-acyltransferase / N-acyltransferase activity / lipoprotein biosynthetic process / outer membrane-bounded periplasmic space / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å | |||||||||
![]() | Degtjarik O / Smithers L / Boland C / Caffrey M / Shalev Benami M | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure snapshots reveal the mechanism of a bacterial membrane lipoprotein -acyltransferase. 著者: Luke Smithers / Oksana Degtjarik / Dietmar Weichert / Chia-Ying Huang / Coilín Boland / Katherine Bowen / Abraham Oluwole / Corinne Lutomski / Carol V Robinson / Eoin M Scanlan / Meitian ...著者: Luke Smithers / Oksana Degtjarik / Dietmar Weichert / Chia-Ying Huang / Coilín Boland / Katherine Bowen / Abraham Oluwole / Corinne Lutomski / Carol V Robinson / Eoin M Scanlan / Meitian Wang / Vincent Olieric / Moran Shalev-Benami / Martin Caffrey / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Bacterial lipoproteins (BLPs) decorate the surface of membranes in the cell envelope. They function in membrane assembly and stability, as enzymes, and in transport. The final enzyme in the BLP ...Bacterial lipoproteins (BLPs) decorate the surface of membranes in the cell envelope. They function in membrane assembly and stability, as enzymes, and in transport. The final enzyme in the BLP synthesis pathway is the apolipoprotein -acyltransferase, Lnt, which is proposed to act by a ping-pong mechanism. Here, we use x-ray crystallography and cryo-electron microscopy to chart the structural changes undergone during the progress of the enzyme through the reaction. We identify a single active site that has evolved to bind, individually and sequentially, substrates that satisfy structural and chemical criteria to position reactive parts next to the catalytic triad for reaction. This study validates the ping-pong mechanism, explains the molecular bases for Lnt's substrate promiscuity, and should facilitate the design of antibiotics with minimal off-target effects. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 32.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.1 KB 18.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 8.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 43.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 31.4 MB 42.1 MB 42.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 911.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 911.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 16.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 20.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8b0lMC ![]() 8aq2C ![]() 8aq3C ![]() 8aq4C ![]() 8b0kC ![]() 8b0mC ![]() 8b0nC ![]() 8b0oC ![]() 8b0pC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.826 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_15787_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15787_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15787_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Apolipoprotein N-acyltransferase
全体 | 名称: Apolipoprotein N-acyltransferase |
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要素 |
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-超分子 #1: Apolipoprotein N-acyltransferase
超分子 | 名称: Apolipoprotein N-acyltransferase / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Apolipoprotein N-acyltransferase
分子 | 名称: Apolipoprotein N-acyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 59.248695 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAFASLIERQ RIRLLLALLF GACGTLAFSP YDVWPAAIIS LMGLQALTFN RRPLQSAAIG FCWGFGLFG SGINWVYVSI ATFGGMPGPV NIFLVVLLAA YLSLYTGLFA GVLSRLWPKT TWLRVAIAAP ALWQVTEFLR G WVLTGFPW ...文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAFASLIERQ RIRLLLALLF GACGTLAFSP YDVWPAAIIS LMGLQALTFN RRPLQSAAIG FCWGFGLFG SGINWVYVSI ATFGGMPGPV NIFLVVLLAA YLSLYTGLFA GVLSRLWPKT TWLRVAIAAP ALWQVTEFLR G WVLTGFPW LQFGYSQIDG PLKGLAPIMG VEAINFLLMM VSGLLALALV KRNWRPLVVA VVLFALPFPL RYIQWFTPQP EK TIQVSMV QGDIPQSLKW DEGQLLNTLK IYYNATAPLM GKSSLIIWPE SAITDLEINQ QPFLKALDGE LRDKGSSLVT GIV DARLNK QNRYDTYNTI ITLGKGAPYS YESADRYNKN HLVPFGEFVP LESILRPLAP FFDLPMSSFS RGPYIQPPLS ANGI ELTAA IAYEIILGEQ VRDNFRPDTD YLLTISNDAW FGKSIGPWQH FQMARMRALE LARPLLRSTN NGITAVIGPQ GEIQA MIPQ FTREVLTTNV TPTTGLTPYA RTGNWPLWVL TALFGFAAVL MSLRQRRK |
-分子 #2: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
分子 | 名称: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: PTY |
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分子量 | 理論値: 734.039 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-PTY: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 14 mg/mL | ||||||||
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緩衝液 | pH: 6 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 33.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |