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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14590
タイトルSubtomogram averaging of Rubisco from native Halothiobacillus carboxysomes
マップデータfinal merged map
試料
  • 複合体: alpha carboxysomes
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit
キーワードRubisco / carboxysome / UNKNOWN FUNCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / monooxygenase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain ...Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ni T / Zhu Y / Yu X / Sun Y / Liu L / Zhang P
資金援助European Union, 英国, 3件
OrganizationGrant number
European Research Council (ERC)European Union
Wellcome Trust 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
引用
ジャーナル: Nat Commun / : 2022
タイトル: Structure and assembly of cargo Rubisco in two native α-carboxysomes.
著者: Tao Ni / Yaqi Sun / Will Burn / Monsour M J Al-Hazeem / Yanan Zhu / Xiulian Yu / Lu-Ning Liu / Peijun Zhang /
要旨: Carboxysomes are a family of bacterial microcompartments in cyanobacteria and chemoautotrophs. They encapsulate Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) and carbonic anhydrase ...Carboxysomes are a family of bacterial microcompartments in cyanobacteria and chemoautotrophs. They encapsulate Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) and carbonic anhydrase catalyzing carbon fixation inside a proteinaceous shell. How Rubisco complexes pack within the carboxysomes is unknown. Using cryo-electron tomography, we determine the distinct 3D organization of Rubisco inside two distant α-carboxysomes from a marine α-cyanobacterium Cyanobium sp. PCC 7001 where Rubiscos are organized in three concentric layers, and from a chemoautotrophic bacterium Halothiobacillus neapolitanus where they form intertwining spirals. We further resolve the structures of native Rubisco as well as its higher-order assembly at near-atomic resolutions by subtomogram averaging. The structures surprisingly reveal that the authentic intrinsically disordered linker protein CsoS2 interacts with Rubiscos in native carboxysomes but functions distinctively in the two α-carboxysomes. In contrast to the uniform Rubisco-CsoS2 association in the Cyanobium α-carboxysome, CsoS2 binds only to the Rubiscos close to the shell in the Halo α-carboxysome. Our findings provide critical knowledge of the assembly principles of α-carboxysomes, which may aid in the rational design and repurposing of carboxysome structures for new functions.
#1: ジャーナル: bioRxiv / : 2022
タイトル: Tales of Two alpha Carboxysomes the Structure and Assembly of Cargo Rubisco
著者: Ni T / Sun Y / Seaton-Burn W / AI-Hazeem M / Zhu Y / Yu X / Liu L / Zhang P
履歴
登録2022年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月20日-
マップ公開2022年7月20日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14590.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈final merged map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 177 pix.
= 237.18 Å
1.34 Å/pix.
x 177 pix.
= 237.18 Å
1.34 Å/pix.
x 177 pix.
= 237.18 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.0
最小 - 最大-12.244395000000001 - 17.588619999999999
平均 (標準偏差)0.031158246 (±0.8440962)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ177177177
Spacing177177177
セルA=B=C: 237.18001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_14590_half_map_1.map
注釈half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_14590_half_map_2.map
注釈half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : alpha carboxysomes

全体名称: alpha carboxysomes
要素
  • 複合体: alpha carboxysomes
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit

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超分子 #1: alpha carboxysomes

超分子名称: alpha carboxysomes / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)

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分子 #1: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain

分子名称: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribulose-bisphosphate carboxylase
由来(天然)生物種: Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
: ATCC 23641 / c2
分子量理論値: 52.7025 KDa
組換発現生物種: Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
配列文字列: MAVKKYSAGV KEYRQTYWMP EYTPLDSDIL ACFKITPQPG VDREEAAAAV AAESSTGTWT TVWTDLLTDM DYYKGRAYRI EDVPGDDAA FYAFIAYPID LFEEGSVVNV FTSLVGNVFG FKAVRGLRLE DVRFPLAYVK TCGGPPHGIQ VERDKMNKYG R PLLGCTIK ...文字列:
MAVKKYSAGV KEYRQTYWMP EYTPLDSDIL ACFKITPQPG VDREEAAAAV AAESSTGTWT TVWTDLLTDM DYYKGRAYRI EDVPGDDAA FYAFIAYPID LFEEGSVVNV FTSLVGNVFG FKAVRGLRLE DVRFPLAYVK TCGGPPHGIQ VERDKMNKYG R PLLGCTIK PKLGLSAKNY GRAVYECLRG GLDFTKDDEN INSQPFMRWR DRFLFVQDAT ETAEAQTGER KGHYLNVTAP TP EEMYKRA EFAKEIGAPI IMHDYITGGF TANTGLAKWC QDNGVLLHIH RAMHAVIDRN PNHGIHFRVL TKILRLSGGD HLH TGTVVG KLEGDRASTL GWIDLLRESF IPEDRSRGIF FDQDWGSMPG VFAVASGGIH VWHMPALVNI FGDDSVLQFG GGTL GHPWG NAAGAAANRV ALEACVEARN QGRDIEKEGK EILTAAAQHS PELKIAMETW KEIKFEFDTV DKLDTQNR

UniProtKB: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain

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分子 #2: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit

分子名称: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
: ATCC 23641 / c2
分子量理論値: 12.866575 KDa
組換発現生物種: Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
配列文字列:
MAEMQDYKQS LKYETFSYLP PMNAERIRAQ IKYAIAQGWS PGIEHVEVKN SMNQYWYMWK LPFFGEQNVD NVLAEIEACR SAYPTHQVK LVAYDNYAQS LGLAFVVYRG N

UniProtKB: Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 3.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細the raw micrographs were motioncorrected and stacked into tilt-series, aligned in etomo, the processed in emClarity
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D4 (2回x4回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: emClarity / 使用したサブトモグラム数: 149479
抽出トモグラム数: 60 / 使用した粒子像数: 149479
最終 3次元分類クラス数: 1
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: emClarity / 詳細: cross correlation
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 94.7
得られたモデル

PDB-7zbt:
Subtomogram averaging of Rubisco from native Halothiobacillus carboxysomes

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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