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- EMDB-13753: Human GYS1-GYG1 complex activated state bound to glucose-6-phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13753
タイトルHuman GYS1-GYG1 complex activated state bound to glucose-6-phosphate, uridine diphosphate, and glucose
マップデータLocally filtered map
試料
  • 複合体: Ternary complex of phosphorylated full-length human glycogen synthase 1 in complex with minimum region of human glycogenin-1
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen [starch] synthase, muscle
    • タンパク質・ペプチド: Glycogenin-1
  • リガンド: 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose
  • リガンド: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: alpha-D-glucopyranose
キーワードGlycogen / Complex / Phosphorylation / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding ...glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycosyltransferase activity / inclusion body / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / lysosomal lumen / heart development / manganese ion binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase / Glycogen synthase / : / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen [starch] synthase, muscle / Glycogenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者McCorvie TJ / Shrestha L
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other private
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Molecular basis for the regulation of human glycogen synthase by phosphorylation and glucose-6-phosphate.
著者: Thomas J McCorvie / Paula M Loria / Meihua Tu / Seungil Han / Leela Shrestha / D Sean Froese / Igor M Ferreira / Allison P Berg / Wyatt W Yue /
要旨: Glycogen synthase (GYS1) is the central enzyme in muscle glycogen biosynthesis. GYS1 activity is inhibited by phosphorylation of its amino (N) and carboxyl (C) termini, which is relieved by ...Glycogen synthase (GYS1) is the central enzyme in muscle glycogen biosynthesis. GYS1 activity is inhibited by phosphorylation of its amino (N) and carboxyl (C) termini, which is relieved by allosteric activation of glucose-6-phosphate (Glc6P). We present cryo-EM structures at 3.0-4.0 Å resolution of phosphorylated human GYS1, in complex with a minimal interacting region of glycogenin, in the inhibited, activated and catalytically competent states. Phosphorylations of specific terminal residues are sensed by different arginine clusters, locking the GYS1 tetramer in an inhibited state via intersubunit interactions. The Glc6P activator promotes conformational change by disrupting these interactions and increases the flexibility of GYS1, such that it is poised to adopt a catalytically competent state when the sugar donor UDP-glucose (UDP-glc) binds. We also identify an inhibited-like conformation that has not transitioned into the activated state, in which the locking interaction of phosphorylation with the arginine cluster impedes subsequent conformational changes due to Glc6P binding. Our results address longstanding questions regarding the mechanism of human GYS1 regulation.
履歴
登録2021年10月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月27日-
マップ公開2022年7月27日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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添付画像

emd_13753.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13753.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å		1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 339.2 Å

表面

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
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表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.19025126 - 0.36271828
平均 (標準偏差)0.00005345028 (±0.0056077307)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 339.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13753_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
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ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened map

ファイルemd_13753_additional_1.map
注釈Sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Non-sharpened map

ファイルemd_13753_additional_2.map
注釈Non-sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_13753_half_map_1.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_13753_half_map_2.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of phosphorylated full-length human glycogen synt...

全体名称: Ternary complex of phosphorylated full-length human glycogen synthase 1 in complex with minimum region of human glycogenin-1
要素
  • 複合体: Ternary complex of phosphorylated full-length human glycogen synthase 1 in complex with minimum region of human glycogenin-1
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen [starch] synthase, muscle
    • タンパク質・ペプチド: Glycogenin-1
  • リガンド: 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose
  • リガンド: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: alpha-D-glucopyranose

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超分子 #1: Ternary complex of phosphorylated full-length human glycogen synt...

超分子名称: Ternary complex of phosphorylated full-length human glycogen synthase 1 in complex with minimum region of human glycogenin-1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: muscle
分子量理論値: 350 KDa

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分子 #1: Glycogen [starch] synthase, muscle

分子名称: Glycogen [starch] synthase, muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogen(starch) synthase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: muscle
分子量理論値: 83.88543 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPLNRTLSMS SLPGLEDWED EFDLENAVLF EVAWEVANKV GGIYTVLQTK AKVTGDEWGD NYFLVGPYTE QGVRTQVELL EAPTPALKR TLDSMNSKGC KVYFGRWLIE GGPLVVLLDV GASAWALERW KGELWDTCNI GVPWYDREAN DAVLFGFLTT W FLGEFLAQ ...文字列:
MPLNRTLSMS SLPGLEDWED EFDLENAVLF EVAWEVANKV GGIYTVLQTK AKVTGDEWGD NYFLVGPYTE QGVRTQVELL EAPTPALKR TLDSMNSKGC KVYFGRWLIE GGPLVVLLDV GASAWALERW KGELWDTCNI GVPWYDREAN DAVLFGFLTT W FLGEFLAQ SEEKPHVVAH FHEWLAGVGL CLCRARRLPV ATIFTTHATL LGRYLCAGAV DFYNNLENFN VDKEAGERQI YH RYCMERA AAHCAHVFTT VSQITAIEAQ HLLKRKPDIV TPNGLNVKKF SAMHEFQNLH AQSKARIQEF VRGHFYGHLD FNL DKTLYF FIAGRYEFSN KGADVFLEAL ARLNYLLRVN GSEQTVVAFF IMPARTNNFN VETLKGQAVR KQLWDTANTV KEKF GRKLY ESLLVGSLPD MNKMLDKEDF TMMKRAIFAT QRQSFPPVCT HNMLDDSSDP ILTTIRRIGL FNSSADRVKV IFHPE FLSS TSPLLPVDYE EFVRGCHLGV FPSYYEPWGY TPAECTVMGI PSISTNLSGF GCFMEEHIAD PSAYGIYILD RRFRSL DDS CSQLTSFLYS FCQQSRRQRI IQRNRTERLS DLLDWKYLGR YYMSARHMAL SKAFPEHFTY EPNEADAAQG YRYPRPA SV PPSPSLSRHS SPHQSEDEED PRNGPLEEDG ERYDEDEEAA KDRRNIRAPE WPRRASCTSS TSGSKRNSVD TATSSSLS T PSEPLSPTSS LGEERN

UniProtKB: Glycogen [starch] synthase, muscle

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分子 #2: Glycogenin-1

分子名称: Glycogenin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogenin glucosyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: muscle
分子量理論値: 39.422621 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MTDQAFVTLT TNDAYAKGAL VLGSSLKQHR TTRRLVVLAT PQVSDSMRKV LETVFDEVIM VDVLDSGDSA HLTLMKRPEL GVTLTKLHC WSLTQYSKCV FMDADTLVLA NIDDLFDREE LSAAPDPGWP DCFNSGVFVY QPSVETYNQL LHLASEQGSF D GGDQGILN ...文字列:
MTDQAFVTLT TNDAYAKGAL VLGSSLKQHR TTRRLVVLAT PQVSDSMRKV LETVFDEVIM VDVLDSGDSA HLTLMKRPEL GVTLTKLHC WSLTQYSKCV FMDADTLVLA NIDDLFDREE LSAAPDPGWP DCFNSGVFVY QPSVETYNQL LHLASEQGSF D GGDQGILN TFFSSWATTD IRKHLPFIYN LSSISIYSYL PAFKVFGASA KVVHFLGRVK PWNYTYDPKT KSVKSEAHDP NM THPEFLI LWWNIFTTNV LPLLQQFGLV KDTCSYVNVL SDLVYTLAFS CGFCRKEDVS GAISHLSLGE IPAMAQPFVS SEE RKERWE QGQADYMGAD SFDNIKRKLD TYLQ

UniProtKB: Glycogenin-1

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分子 #3: 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose

分子名称: 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: G6P
分子量理論値: 260.136 Da
Chemical component information

ChemComp-G6P:
6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / グルコ-ス6-りん酸

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分子 #4: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: UDP
分子量理論値: 404.161 Da
Chemical component information

ChemComp-UDP:
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / UDP*YM

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分子 #5: alpha-D-glucopyranose

分子名称: alpha-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: GLC
分子量理論値: 180.156 Da
Chemical component information

ChemComp-GLC:
alpha-D-glucopyranose / α-D-グルコピラノ-ス

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMHEPESHEPES
200.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMTCEPTCEP
0.05 % (v/v)Tween-20Tween-20
5.0 mMGlucose-6-phosphateGlucose-6-phosphate
5.0 mMUDP-glucoseUDP-glucose

詳細: 25 mM HEPES, pH 7.5, 200 mM NaCl, 2.0 mM TCEP, 0.05% (v/v) tween-20 filtered sterilised with 5 mM glucose-6-phosphate and 5 mM UDP-glucose
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 10011868
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1.) / 使用した粒子像数: 35604
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1.)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1.)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1.)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3nb0

chain_id: A, residue_range: 22-659, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4qlb

chain_id: E, residue_range: 268-301, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 41.65 / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7q13:
Human GYS1-GYG1 complex activated state bound to glucose-6-phosphate, uridine diphosphate, and glucose

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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