+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11724 | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Transcription termination intermediate complex IIIa | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
| |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / ATP-dependent activity, acting on RNA / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / translation elongation factor activity ...bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / ATP-dependent activity, acting on RNA / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / translation elongation factor activity / nitrate assimilation / DNA-directed RNA polymerase complex / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / helicase activity / transcription antitermination / DNA-templated transcription initiation / cell motility / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / ribosome biogenesis / protein complex oligomerization / response to heat / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / protein dimerization activity / protein domain specific binding / DNA-binding transcription factor activity / response to antibiotic / DNA-templated transcription / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Said N / Hilal T / Loll B / Wahl CM | |||||||||||||||
資金援助 | ドイツ, 米国, 4件
| |||||||||||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2021 タイトル: Steps toward translocation-independent RNA polymerase inactivation by terminator ATPase ρ. 著者: Nelly Said / Tarek Hilal / Nicholas D Sunday / Ajay Khatri / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Georgiy A Belogurov / Bernhard Loll / Ranjan Sen / Irina Artsimovitch / Markus C Wahl / 要旨: Factor-dependent transcription termination mechanisms are poorly understood. We determined a series of cryo-electron microscopy structures portraying the hexameric adenosine triphosphatase (ATPase) ...Factor-dependent transcription termination mechanisms are poorly understood. We determined a series of cryo-electron microscopy structures portraying the hexameric adenosine triphosphatase (ATPase) ρ on a pathway to terminating NusA/NusG-modified elongation complexes. An open ρ ring contacts NusA, NusG, and multiple regions of RNA polymerase, trapping and locally unwinding proximal upstream DNA. NusA wedges into the ρ ring, initially sequestering RNA. Upon deflection of distal upstream DNA over the RNA polymerase zinc-binding domain, NusA rotates underneath one capping ρ subunit, which subsequently captures RNA. After detachment of NusG and clamp opening, RNA polymerase loses its grip on the RNA:DNA hybrid and is inactivated. Our structural and functional analyses suggest that ρ, and other termination factors across life, may use analogous strategies to allosterically trap transcription complexes in a moribund state. | |||||||||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_11724.map.gz | 24 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-11724-v30.xml emd-11724.xml | 29.8 KB 29.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_11724_fsc.xml | 10.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_11724.png | 90.2 KB | ||
その他 | emd_11724_additional_1.map.gz | 5.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-11724 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-11724 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_11724_validation.pdf.gz | 256.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_11724_full_validation.pdf.gz | 255.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_11724_validation.xml.gz | 11.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-11724 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-11724 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_11724.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.24 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_11724_additional_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Transcription termination intermediate complex IIIa
+超分子 #1: Transcription termination intermediate complex IIIa
+超分子 #2: Transcription termination intermediate complex IIIa
+超分子 #3: ntDNA, tDNA and rut RNA
+分子 #1: Transcription termination factor Rho
+分子 #2: Transcription termination/antitermination protein NusA
+分子 #3: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
+分子 #4: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
+分子 #5: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
+分子 #6: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
+分子 #7: ntDNA
+分子 #8: tDNA
+分子 #9: rut RNA
+分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #11: MAGNESIUM ION
+分子 #12: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
+分子 #13: ZINC ION
+分子 #14: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 5 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 7.6 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 25.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 8.0 µm / 倍率(公称値): 31000 |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |