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万見
- EMDB-11339: Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11339
タイトルKinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain
マップデータKinesin binding protein (KBP) complexed with Kif15 motor domain sharpened/filtered cryo-EM density.
試料
  • 複合体: Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain cryo-EM density
    • タンパク質・ペプチド: KIF-binding protein
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KIF15
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードKinesin / microtubules / kinesin binding protein / KBP / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end kinesin complex / central nervous system projection neuron axonogenesis / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule motor activity / kinesin complex / mitochondrial transport / microtubule-based movement / cytoskeletal motor activity / kinesin binding ...plus-end kinesin complex / central nervous system projection neuron axonogenesis / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule motor activity / kinesin complex / mitochondrial transport / microtubule-based movement / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / neuron projection maintenance / MHC class II antigen presentation / microtubule cytoskeleton organization / spindle / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / in utero embryonic development / cytoskeleton / centrosome / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hyaluronan-mediated motility receptor, C-terminal / Kinesin-like protein KIF15/KIN-12E / Hyaluronan mediated motility receptor C-terminal / KIF-1 binding protein / KIF-1 binding protein C terminal / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...Hyaluronan-mediated motility receptor, C-terminal / Kinesin-like protein KIF15/KIN-12E / Hyaluronan mediated motility receptor C-terminal / KIF-1 binding protein / KIF-1 binding protein C terminal / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
KIF-binding protein / Kinesin-like protein KIF15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å
データ登録者Atherton J / Hummel JJA
資金援助 英国, スイス, 米国, 6件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R000352/1 英国
Worldwide Cancer Research16-0037 英国
Swiss National Science Foundation31003A_166608 スイス
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM130556 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The mechanism of kinesin inhibition by kinesin-binding protein.
著者: Joseph Atherton / Jessica Ja Hummel / Natacha Olieric / Julia Locke / Alejandro Peña / Steven S Rosenfeld / Michel O Steinmetz / Casper C Hoogenraad / Carolyn A Moores /
要旨: Subcellular compartmentalisation is necessary for eukaryotic cell function. Spatial and temporal regulation of kinesin activity is essential for building these local environments via control of ...Subcellular compartmentalisation is necessary for eukaryotic cell function. Spatial and temporal regulation of kinesin activity is essential for building these local environments via control of intracellular cargo distribution. Kinesin-binding protein (KBP) interacts with a subset of kinesins via their motor domains, inhibits their microtubule (MT) attachment, and blocks their cellular function. However, its mechanisms of inhibition and selectivity have been unclear. Here we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of KBP and of a KBP-kinesin motor domain complex. KBP is a tetratricopeptide repeat-containing, right-handed α-solenoid that sequesters the kinesin motor domain's tubulin-binding surface, structurally distorting the motor domain and sterically blocking its MT attachment. KBP uses its α-solenoid concave face and edge loops to bind the kinesin motor domain, and selected structure-guided mutations disrupt KBP inhibition of kinesin transport in cells. The KBP-interacting motor domain surface contains motifs exclusively conserved in KBP-interacting kinesins, suggesting a basis for kinesin selectivity.
履歴
登録2020年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月30日-
マップ公開2020年12月30日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zph
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11339.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11339.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Kinesin binding protein (KBP) complexed with Kif15 motor domain sharpened/filtered cryo-EM density.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.055 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.16055004 - 0.32128808
平均 (標準偏差)0.0011099321 (±0.009799091)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 188.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0481.0481.048
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z188.640188.640188.640
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1610.3210.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain cryo-EM...

全体名称: Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain cryo-EM density
要素
  • 複合体: Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain cryo-EM density
    • タンパク質・ペプチド: KIF-binding protein
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KIF15
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain cryo-EM...

超分子名称: Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain cryo-EM density
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72 KDa

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分子 #1: KIF-binding protein

分子名称: KIF-binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 71.913945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MANVPWAEVC EKFQAALALS RVELHKNPEK EPYKSKYSAR ALLEEVKALL GPAPEDEDER PEAEDGPGAG DHALGLPAEV VEPEGPVAQ RAVRLAVIEF HLGVNHIDTE ELSAGEEHLV KCLRLLRRYR LSHDCISLCI QAQNNLGILW SEREEIETAQ A YLESSEAL ...文字列:
MANVPWAEVC EKFQAALALS RVELHKNPEK EPYKSKYSAR ALLEEVKALL GPAPEDEDER PEAEDGPGAG DHALGLPAEV VEPEGPVAQ RAVRLAVIEF HLGVNHIDTE ELSAGEEHLV KCLRLLRRYR LSHDCISLCI QAQNNLGILW SEREEIETAQ A YLESSEAL YNQYMKEVGS PPLDPTERFL PEEEKLTEQE RSKRFEKVYT HNLYYLAQVY QHLEMFEKAA HYCHSTLKRQ LE HNAYHPI EWAINAATLS QFYINKLCFM EARHCLSAAN VIFGQTGKIS ATEDTPEAEG EVPELYHQRK GEIARCWIKY CLT LMQNAQ LSMQDNIGEL DLDKQSELRA LRKKELDEEE SIRKKAVQFG TGELCDAISA VEEKVSYLRP LDFEEARELF LLGQ HYVFE AKEFFQIDGY VTDHIEVVQD HSALFKVLAF FETDMERRCK MHKRRIAMLE PLTVDLNPQY YLLVNRQIQF EIAHA YYDM MDLKVAIADR LRDPDSHIVK KINNLNKSAL KYYQLFLDSL RDPNKVFPEH IGEDVLRPAM LAKFRVARLY GKIITA DPK KELENLATSL EHYKFIVDYC EKHPEAAQEI EVELELSKEM VSLLPTKMER FRTKMALT

UniProtKB: KIF-binding protein

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分子 #2: Kinesin-like protein KIF15

分子名称: Kinesin-like protein KIF15 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.986004 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAPGSKTELR SVTNGQSNQP SNEGDAIKVF VRIRPPAERS GSADGEQNLS LSVLSSTSLR LHSNPEPKTF TFDHVADVDT TQESVFATV AKSIVESCMS GYNGTIFAYG QTGSGKTFTM MGPSESDNFS HNLRGVIPRS FEYLFSLIDR EKEKAGAGKS F LSKCSFIE ...文字列:
MAPGSKTELR SVTNGQSNQP SNEGDAIKVF VRIRPPAERS GSADGEQNLS LSVLSSTSLR LHSNPEPKTF TFDHVADVDT TQESVFATV AKSIVESCMS GYNGTIFAYG QTGSGKTFTM MGPSESDNFS HNLRGVIPRS FEYLFSLIDR EKEKAGAGKS F LSKCSFIE IYNEQIYDLL DSASAGLYLR EHIKKGVFVV GAVEQVVTSA AEAYQVLSGG WRNRRVASTS MNRESSRSHA VF TITIESM EKCNEIVNIR TSLLNLVDLA GSERQKDTHA EGMRLKEAGN INRSLSTLGQ VITALVDVGN GKQRHVSYRD SKL TFLLRD SLGGNAKTAI IANVHPGSRS FGETLSTLNF AQRAKLIKNK AVVNEDTQCL EHHHHHH

UniProtKB: Kinesin-like protein KIF15

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 42.0 e/Å2 / 詳細: Movies were dose weighted.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: De novo generated model in cryoSPARC2.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 7513
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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