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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11210 | |||||||||
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タイトル | Structure of DPS determined by movement-free cryoEM with zero dose extrapolation | |||||||||
![]() | Masked map obtained suing zero-dose extrapolation thru exponential firs to amplitudes and linear fit to phases. The map is sharpened by a B factor of -55 Angstrom^2. | |||||||||
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![]() | DNA-BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() DnaA-Dps complex / 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / oxidoreductase activity, acting on metal ions / nucleoid / chromosome condensation / response to starvation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / ferric iron binding / intracellular iron ion homeostasis / DNA binding ...DnaA-Dps complex / 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / oxidoreductase activity, acting on metal ions / nucleoid / chromosome condensation / response to starvation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / ferric iron binding / intracellular iron ion homeostasis / DNA binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.9 Å | |||||||||
![]() | Naydenova K / Russo CJ | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM with sub-1 Å specimen movement. 著者: Katerina Naydenova / Peipei Jia / Christopher J Russo / ![]() ![]() 要旨: Most information loss in cryogenic electron microscopy (cryo-EM) stems from particle movement during imaging, which remains poorly understood. We show that this movement is caused by buckling and ...Most information loss in cryogenic electron microscopy (cryo-EM) stems from particle movement during imaging, which remains poorly understood. We show that this movement is caused by buckling and subsequent deformation of the suspended ice, with a threshold that depends directly on the shape of the frozen water layer set by the support foil. We describe a specimen support design that eliminates buckling and reduces electron beam-induced particle movement to less than 1 angstrom. The design allows precise foil tracking during imaging with high-speed detectors, thereby lessening demands on cryostage precision and stability. It includes a maximal density of holes, which increases throughput in automated cryo-EM without degrading data quality. Movement-free imaging allows extrapolation to a three-dimensional map of the specimen at zero electron exposure, before the onset of radiation damage. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 454.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 453.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6zglMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 1.5 TB Data #1: Unaligned multi-frame micrographs of DPS in 260 nm hole supports [micrographs - multiframe]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Masked map obtained suing zero-dose extrapolation thru exponential firs to amplitudes and linear fit to phases. The map is sharpened by a B factor of -55 Angstrom^2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.646 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
+マスク #1
+追加マップ: Frame 6 map
+追加マップ: Frame 11 map
+追加マップ: Frame 23 - half map 1
+追加マップ: Frame 23 - half map 2
+追加マップ: Frame 22 - half map 1
+追加マップ: Frame 22 - half map 2
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+追加マップ: Frame 10 map
+追加マップ: Frame 7 map
+追加マップ: Frame 5 map
+追加マップ: Frame 9 map
+追加マップ: Frame 8 map
+追加マップ: Frame 1 map
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+追加マップ: Frame 4 map
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+追加マップ: Frame 19 map
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+追加マップ: Frame 18 map
+追加マップ: Frame 30 map
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+追加マップ: Frame 32 map
+追加マップ: Frame 33 map
+追加マップ: Frame 34 map
+追加マップ: Same as main map, but sharpened with a...
+追加マップ: Same as main map, but sharpened with a...
+追加マップ: Frame 1 - half map 2
+追加マップ: Frame 27 - half map 2
+追加マップ: Frame 27 - half map 1
+追加マップ: Frame 12 map
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+追加マップ: Frame 15 - half map 1
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+追加マップ: Frame 14 - half map 1
+追加マップ: Frame 12 - half map 2
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+追加マップ: Frame 12 - half map 1
+追加マップ: Frame 17 map
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+追加マップ: Frame 31 - half map 1
+追加マップ: Frame 30 - half map 2
+追加マップ: Frame 28 - half map 2
+追加マップ: Frame 28 - half map 1
+追加マップ: Frame 16 map
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+追加マップ: Frame 3 - half map 1
+追加マップ: Frame 2 - half map 1
+追加マップ: Frame 33 - half map 2
+追加マップ: Frame 4 - half map 2
+追加マップ: Frame 5 - half map 1
+追加マップ: Frame 5 - half map 2
+追加マップ: Frame 6 - half map 1
+追加マップ: Frame 17 - half map 2
+追加マップ: Frame 24 - half map 1
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+追加マップ: Frame 21 - half map 1
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+追加マップ: Frame 20 - half map 1
+追加マップ: Frame 19 - half map 2
+追加マップ: Frame 19 - half map 1
+追加マップ: Frame 29 - half map 1
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+追加マップ: Frame 17 - half map 1
+追加マップ: Frame 11 - half map 1
+追加マップ: Frame 14 map
+追加マップ: Frame 7 - half map 2
+追加マップ: Frame 8 - half map 1
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+追加マップ: Frame 7 - half map 1
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+追加マップ: Frame 10 - half map 1
+追加マップ: Frame 8 - half map 2
+追加マップ: Frame 9 - half map 1
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+追加マップ: Frame 4 - half map 1
+追加マップ: Frame 13 map
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+追加マップ: Frame 26 - half map 1
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+追加マップ: Frame 1 - half map 1
+追加マップ: Frame 24 - half map 2
+追加マップ: Frame 13 - half map 1
+追加マップ: Frame 25 - half map 2
+追加マップ: Frame 16 - half map 2
+追加マップ: Frame 18 - half map 2
+追加マップ: Frame 18 - half map 1
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試料の構成要素
-全体 : DNA protection during starvation protein (DPS)
全体 | 名称: DNA protection during starvation protein (DPS) |
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要素 |
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-超分子 #1: DNA protection during starvation protein (DPS)
超分子 | 名称: DNA protection during starvation protein (DPS) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: DNA protection during starvation protein
分子 | 名称: DNA protection during starvation protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 18.720295 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSTAKLVKSK ATNLLYTRND VSDSEKKATV ELLNRQVIQF IDLSLITKQA HWNMRGANFI AVHEMLDGFR TALIDHLDTM AERAVQLGG VALGTTQVIN SKTPLKSYPL DIHNVQDHLK ELADRYAIVA NDVRKAIGEA KDDDTADILT AASRDLDKFL W FIESNIE UniProtKB: DNA protection during starvation protein |
-分子 #2: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 964 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 35.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 275623 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |