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- EMDB-10688: 5'domain of human 17S U2 snRNP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10688
タイトル5'domain of human 17S U2 snRNP
マップデータ5'domain of human 17S U2 snRNP
試料
  • 複合体: human 17S U2 snRNP
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3A subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: PHD finger-like domain-containing protein 5A
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3B subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3B subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3B subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3B subunit 1
    • RNA: U2 snRNA
    • タンパク質・ペプチド: HIV Tat-specific factor 1
    • タンパク質・ペプチド: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46
  • リガンド: ZINC ION
キーワード17S U2 snRNP / SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / protein localization to site of double-strand break / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome ...U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / protein localization to site of double-strand break / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / SAGA complex / U2 snRNP / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / U2-type prespliceosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / regulation of RNA splicing / mRNA 3'-splice site recognition / U2 snRNA binding / regulation of DNA repair / Cajal body / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / stem cell differentiation / spliceosomal complex / double-strand break repair via homologous recombination / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of protein catabolic process / mRNA processing / fibrillar center / nuclear matrix / mRNA splicing, via spliceosome / site of double-strand break / RNA helicase activity / RNA helicase / nuclear speck / chromatin remodeling / mRNA binding / protein-containing complex binding / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / Splicing factor SF3a60 binding domain / Splicing factor SF3a60 binding domain / : / Replication stress response SDE2 C-terminal / Splicing factor SF3a60 /Prp9 subunit, C-terminal / SF3A3 domain / SF3a60/Prp9 C-terminal / Pre-mRNA-splicing factor SF3A3, of SF3a complex, Prp9 ...TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / Splicing factor SF3a60 binding domain / Splicing factor SF3a60 binding domain / : / Replication stress response SDE2 C-terminal / Splicing factor SF3a60 /Prp9 subunit, C-terminal / SF3A3 domain / SF3a60/Prp9 C-terminal / Pre-mRNA-splicing factor SF3A3, of SF3a complex, Prp9 / Splicing factor 3B, subunit 5 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Domain of unknown function DUF382 / Domain of unknown function (DUF382) / PHF5-like / PHF5-like protein / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / Splicing factor 3B subunit 5/RDS3 complex subunit 10 / Splicing factor 3B subunit 10 (SF3b10) / Splicing factor 3B subunit 1-like / Matrin/U1-C, C2H2-type zinc finger / Zinc finger matrin-type profile. / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
17S U2 SnRNP complex component HTATSF1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3A subunit 3 / Splicing factor 3B subunit 2 / Splicing factor 3B subunit 3 / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46 / PHD finger-like domain-containing protein 5A / Splicing factor 3B subunit 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Zhang Z / Will CL
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nature / : 2020
タイトル: Molecular architecture of the human 17S U2 snRNP.
著者: Zhenwei Zhang / Cindy L Will / Karl Bertram / Olexandr Dybkov / Klaus Hartmuth / Dmitry E Agafonov / Romina Hofele / Henning Urlaub / Berthold Kastner / Reinhard Lührmann / Holger Stark /
要旨: The U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) has an essential role in the selection of the precursor mRNA branch-site adenosine, the nucleophile for the first step of splicing. Stable addition of ...The U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) has an essential role in the selection of the precursor mRNA branch-site adenosine, the nucleophile for the first step of splicing. Stable addition of U2 during early spliceosome formation requires the DEAD-box ATPase PRP5. Yeast U2 small nuclear RNA (snRNA) nucleotides that form base pairs with the branch site are initially sequestered in a branchpoint-interacting stem-loop (BSL), but whether the human U2 snRNA folds in a similar manner is unknown. The U2 SF3B1 protein, a common mutational target in haematopoietic cancers, contains a HEAT domain (SF3B1) with an open conformation in isolated SF3b, but a closed conformation in spliceosomes, which is required for stable interaction between U2 and the branch site. Here we report a 3D cryo-electron microscopy structure of the human 17S U2 snRNP at a core resolution of 4.1 Å and combine it with protein crosslinking data to determine the molecular architecture of this snRNP. Our structure reveals that SF3B1 interacts with PRP5 and TAT-SF1, and maintains its open conformation in U2 snRNP, and that U2 snRNA forms a BSL that is sandwiched between PRP5, TAT-SF1 and SF3B1. Thus, substantial remodelling of the BSL and displacement of BSL-interacting proteins must occur to allow formation of the U2-branch-site helix. Our studies provide a structural explanation of why TAT-SF1 must be displaced before the stable addition of U2 to the spliceosome, and identify RNP rearrangements facilitated by PRP5 that are required for stable interaction between U2 and the branch site.
履歴
登録2020年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月1日-
マップ公開2020年7月1日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.038
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6y50
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10688.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈5'domain of human 17S U2 snRNP
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.038 / ムービー #1: 0.038
最小 - 最大-0.088184975 - 0.15606657
平均 (標準偏差)0.00045497718 (±0.0051613487)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 348.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.161.161.16
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.000348.000348.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0880.1560.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human 17S U2 snRNP

全体名称: human 17S U2 snRNP
要素
  • 複合体: human 17S U2 snRNP
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3A subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: PHD finger-like domain-containing protein 5A
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3B subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3B subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3B subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Splicing factor 3B subunit 1
    • RNA: U2 snRNA
    • タンパク質・ペプチド: HIV Tat-specific factor 1
    • タンパク質・ペプチド: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: human 17S U2 snRNP

超分子名称: human 17S U2 snRNP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Splicing factor 3A subunit 3

分子名称: Splicing factor 3A subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.934844 KDa
配列文字列: METILEQQRR YHEEKERLMD VMAKEMLTKK STLRDQINSD HRTRAMQDRY MEVSGNLRDL YDDKDGLRKE ELNAISGPNE FAEFYNRLK QIKEFHRKHP NEICVPMSVE FEELLKAREN PSEEAQNLVE FTDEEGYGRY LDLHDCYLKY INLKASEKLD Y ITYLSIFD ...文字列:
METILEQQRR YHEEKERLMD VMAKEMLTKK STLRDQINSD HRTRAMQDRY MEVSGNLRDL YDDKDGLRKE ELNAISGPNE FAEFYNRLK QIKEFHRKHP NEICVPMSVE FEELLKAREN PSEEAQNLVE FTDEEGYGRY LDLHDCYLKY INLKASEKLD Y ITYLSIFD QLFDIPKERK NAEYKRYLEM LLEYLQDYTD RVKPLQDQNE LFGKIQAEFE KKWENGTFPG WPKETSSALT HA GAHLDLS AFSSWEELAS LGLDRLKSAL LALGLKCGGT LEERAQRLFS TKGKSLESLD TSLFAKNPKS KGTKRDTERN KDI AFLEAQ IYEYVEILGE QRHLTHENVQ RKQARTGEER EEEEEEQISE SESEDEENEI IYNPKNLPLG WDGKPIPYWL YKLH GLNIN YNCEICGNYT YRGPKAFQRH FAEWRHAHGM RCLGIPNTAH FANVTQIEDA VSLWAKLKLQ KASERWQPDT EEEYE DSSG NVVNKKTYED LKRQGLL

UniProtKB: Splicing factor 3A subunit 3

+
分子 #2: PHD finger-like domain-containing protein 5A

分子名称: PHD finger-like domain-containing protein 5A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.427524 KDa
配列文字列:
MAKHHPDLIF CRKQAGVAIG RLCEKCDGKC VICDSYVRPC TLVRICDECN YGSYQGRCVI CGGPGVSDAY YCKECTIQEK DRDGCPKIV NLGSSKTDLF YERKKYGFKK R

UniProtKB: PHD finger-like domain-containing protein 5A

+
分子 #3: Splicing factor 3B subunit 5

分子名称: Splicing factor 3B subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.149369 KDa
配列文字列:
MTDRYTIHSQ LEHLQSKYIG TGHADTTKWE WLVNQHRDSY CSYMGHFDLL NYFAIAENES KARVRFNLME KMLQPCGPPA DKPEEN

UniProtKB: Splicing factor 3B subunit 5

+
分子 #4: Splicing factor 3B subunit 2

分子名称: Splicing factor 3B subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100.377812 KDa
配列文字列: MATEHPEPPK AELQLPPPPP PGHYGAWAAQ ELQAKLAEIG APIQGNREEL VERLQSYTRQ TGIVLNRPVL RGEDGDKAAP PPMSAQLPG IPMPPPPLGL PPLQPPPPPP PPPPGLGLGF PMAHPPNLGP PPPLRVGEPV ALSEEERLKL AQQQAALLMQ Q EERAKQQG ...文字列:
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UniProtKB: Splicing factor 3B subunit 2

+
分子 #5: Splicing factor 3B subunit 3

分子名称: Splicing factor 3B subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 135.718844 KDa
配列文字列: MFLYNLTLQR ATGISFAIHG NFSGTKQQEI VVSRGKILEL LRPDPNTGKV HTLLTVEVFG VIRSLMAFRL TGGTKDYIVV GSDSGRIVI LEYQPSKNMF EKIHQETFGK SGCRRIVPGQ FLAVDPKGRA VMISAIEKQK LVYILNRDAA ARLTISSPLE A HKANTLVY ...文字列:
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UniProtKB: Splicing factor 3B subunit 3

+
分子 #6: Splicing factor 3B subunit 1

分子名称: Splicing factor 3B subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 146.024938 KDa
配列文字列: MAKIAKTHED IEAQIREIQG KKAALDEAQG VGLDSTGYYD QEIYGGSDSR FAGYVTSIAA TELEDDDDDY SSSTSLLGQK KPGYHAPVA LLNDIPQSTE QYDPFAEHRP PKIADREDEY KKHRRTMIIS PERLDPFADG GKTPDPKMNA RTYMDVMREQ H LTKEEREI ...文字列:
MAKIAKTHED IEAQIREIQG KKAALDEAQG VGLDSTGYYD QEIYGGSDSR FAGYVTSIAA TELEDDDDDY SSSTSLLGQK KPGYHAPVA LLNDIPQSTE QYDPFAEHRP PKIADREDEY KKHRRTMIIS PERLDPFADG GKTPDPKMNA RTYMDVMREQ H LTKEEREI RQQLAEKAKA GELKVVNGAA ASQPPSKRKR RWDQTADQTP GATPKKLSSW DQAETPGHTP SLRWDETPGR AK GSETPGA TPGSKIWDPT PSHTPAGAAT PGRGDTPGHA TPGHGGATSS ARKNRWDETP KTERDTPGHG SGWAETPRTD RGG DSIGET PTPGASKRKS RWDETPASQM GGSTPVLTPG KTPIGTPAMN MATPTPGHIM SMTPEQLQAW RWEREIDERN RPLS DEELD AMFPEGYKVL PPPAGYVPIR TPARKLTATP TPLGGMTGFH MQTEDRTMKS VNDQPSGNLP FLKPDDIQYF DKLLV DVDE STLSPEEQKE RKIMKLLLKI KNGTPPMRKA ALRQITDKAR EFGAGPLFNQ ILPLLMSPTL EDQERHLLVK VIDRIL YKL DDLVRPYVHK ILVVIEPLLI DEDYYARVEG REIISNLAKA AGLATMISTM RPDIDNMDEY VRNTTARAFA VVASALG IP SLLPFLKAVC KSKKSWQARH TGIKIVQQIA ILMGCAILPH LRSLVEIIEH GLVDEQQKVR TISALAIAAL AEAATPYG I ESFDSVLKPL WKGIRQHRGK GLAAFLKAIG YLIPLMDAEY ANYYTREVML ILIREFQSPD EEMKKIVLKV VKQCCGTDG VEANYIKTEI LPPFFKHFWQ HRMALDRRNY RQLVDTTVEL ANKVGAAEII SRIVDDLKDE AEQYRKMVME TIEKIMGNLG AADIDHKLE EQLIDGILYA FQEQTTEDSV MLNGFGTVVN ALGKRVKPYL PQICGTVLWR LNNKSAKVRQ QAADLISRTA V VMKTCQEE KLMGHLGVVL YEYLGEEYPE VLGSILGALK AIVNVIGMHK MTPPIKDLLP RLTPILKNRH EKVQENCIDL VG RIADRGA EYVSAREWMR ICFELLELLK AHKKAIRRAT VNTFGYIAKA IGPHDVLATL LNNLKVQERQ NRVCTTVAIA IVA ETCSPF TVLPALMNEY RVPELNVQNG VLKSLSFLFE YIGEMGKDYI YAVTPLLEDA LMDRDLVHRQ TASAVVQHMS LGVY GFGCE DSLNHLLNYV WPNVFETSPH VIQAVMGALE GLRVAIGPCR MLQYCLQGLF HPARKVRDVY WKIYNSIYIG SQDAL IAHY PRIYNDDKNT YIRYELDYIL

UniProtKB: Splicing factor 3B subunit 1

+
分子 #8: HIV Tat-specific factor 1

分子名称: HIV Tat-specific factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 85.965961 KDa
配列文字列: MSGTNLDGND EFDEQLRMQE LYGDGKDGDT QTDAGGEPDS LGQQPTDTPY EWDLDKKAWF PKITEDFIAT YQANYGFSND GASSSTANV EDVHARTAEE PPQEKAPEPT DARKKGEKRK AESGWFHVEE DRNTNVYVSG LPPDITVDEF IQLMSKFGII M RDPQTEEF ...文字列:
MSGTNLDGND EFDEQLRMQE LYGDGKDGDT QTDAGGEPDS LGQQPTDTPY EWDLDKKAWF PKITEDFIAT YQANYGFSND GASSSTANV EDVHARTAEE PPQEKAPEPT DARKKGEKRK AESGWFHVEE DRNTNVYVSG LPPDITVDEF IQLMSKFGII M RDPQTEEF KVKLYKDNQG NLKGDGLCCY LKRESVELAL KLLDEDEIRG YKLHVEVAKF QLKGEYDASK KKKKCKDYKK KL SMQQKQL DWRPERRAGP SRMRHERVVI IKNMFHPMDF EDDPLVLNEI REDLRVECSK FGQIRKLLLF DRHPDGVASV SFR DPEEAD YCIQTLDGRW FGGRQITAQA WDGTTDYQVE ETSREREERL RGWEAFLNAP EANRGLRRSD SVSASERAGP SRAR HFSEH PSTSKMNAQE TATGMAFEEP IDEKKFEKTE DGGEFEEGAS ENNAKESSPE KEAEEGCPEK ESEEGCPKRG FEGSC SQKE SEEGNPVRGS EEDSPKKESK KKTLKNDCEE NGLAKESEDD LNKESEEEVG PTKESEEDDS EKESDEDCSE KQSEDG SER EFEENGLEKD LDEEGSEKEL HENVLDKELE ENDSENSEFE DDGSEKVLDE EGSEREFDED SDEKEEEEDT YEKVFDD ES DEKEDEEYAD EKGLEAADKK AEEGDADEKL FEESDDKEDE DADGKEVEDA DEKLFEDDDS NEKLFDEEED SSEKLFDD S DERGTLGGFG SVEEGPLSTG SSFILSSDDD DDDI

UniProtKB: 17S U2 SnRNP complex component HTATSF1

+
分子 #9: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46

分子名称: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 117.576484 KDa
配列文字列: MGRESRHYRK RSASRGRSGS RSRSRSPSDK RSKRGDDRRS RSRDRDRRRE RSRSRDKRRS RSRDRKRLRR SRSRERDRSR ERRRSRSRD RRRSRSRSRG RRSRSSSPGN KSKKTENRSR SKEKTDGGES SKEKKKDKDD KEDEKEKDAG NFDQNKLEEE M RKRKERVE ...文字列:
MGRESRHYRK RSASRGRSGS RSRSRSPSDK RSKRGDDRRS RSRDRDRRRE RSRSRDKRRS RSRDRKRLRR SRSRERDRSR ERRRSRSRD RRRSRSRSRG RRSRSSSPGN KSKKTENRSR SKEKTDGGES SKEKKKDKDD KEDEKEKDAG NFDQNKLEEE M RKRKERVE KWREEQRKKA MENIGELKKE IEEMKQGKKW SLEDDDDDED DPAEAEKEGN EMEGEELDPL DAYMEEVKEE VK KFNMRSV KGGGGNEKKS GPTVTKVVTV VTTKKAVVDS DKKKGELMEN DQDAMEYSSE EEEVDLQTAL TGYQTKQRKL LEP VDHGKI EYEPFRKNFY VEVPELAKMS QEEVNVFRLE MEGITVKGKG CPKPIKSWVQ CGISMKILNS LKKHGYEKPT PIQT QAIPA IMSGRDLIGI AKTGSGKTIA FLLPMFRHIM DQRSLEEGEG PIAVIMTPTR ELALQITKEC KKFSKTLGLR VVCVY GGTG ISEQIAELKR GAEIIVCTPG RMIDMLAANS GRVTNLRRVT YVVLDEADRM FDMGFEPQVM RIVDNVRPDR QTVMFS ATF PRAMEALARR ILSKPIEVQV GGRSVVCSDV EQQVIVIEEE KKFLKLLELL GHYQESGSVI IFVDKQEHAD GLLKDLM RA SYPCMSLHGG IDQYDRDSII NDFKNGTCKL LVATSVAARG LDVKHLILVV NYSCPNHYED YVHRAGRTGR AGNKGYAY T FITEDQARYA GDIIKALELS GTAVPPDLEK LWSDFKDQQK AEGKIIKKSS GFSGKGFKFD ETEQALANER KKLQKAALG LQDSDDEDAA VDIDEQIESM FNSKKRVKDM AAPGTSSVPA PTAGNAEKLE IAKRLALRIN AQKNLGIESQ DVMQQATNAI LRGGTILAP TVSAKTIAEQ LAEKINAKLN YVPLEKQEEE RQDGGQNESF KRYEEELEIN DFPQTARWKV TSKEALQRIS E YSEAAITI RGTYFPPGKE PKEGERKIYL AIESANELAV QKAKAEITRL IKEELIRLQN SYQPTNKGRY KVL

UniProtKB: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46

+
分子 #7: U2 snRNA

分子名称: U2 snRNA / タイプ: rna / ID: 7 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.186445 KDa
配列文字列:
AUCGCUUCUC GGCCUUUUGG CUAAGAUCAA GUGUAGUAUC UGUUCUUAUC AGUUUAAUAU CUGAUACGUC CUCUAUCCGA GGACAAUAU AUUAAAUGGA UUUUUGGAGC AGGGAGAUGG AAUAGGAGCU UGCUCCGUCC ACUCCACGCA UCGACCUGGU A UUGCAGUA CCUCCAGGAA CGGUGCACCC

GENBANK: GENBANK: X02665.1

+
分子 #10: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 3 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.9
グリッドモデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 72.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 120070
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6y50:
5'domain of human 17S U2 snRNP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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