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- EMDB-10585: Ubiquitin Ligation to substrate by a cullin-RING E3 ligase at 3.7... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10585
タイトルUbiquitin Ligation to substrate by a cullin-RING E3 ligase at 3.7A resolution: NEDD8-CUL1-RBX1 N98R-SKP1-monomeric b-TRCP1dD-IkBa-UB~UBE2D2
マップデータ
試料
  • 複合体: Ubiquitin Ligation to substrate by a cullin-RING E3 ligase at 3.7A resolution: NEDD8-CUL1-RBX1 N98R-SKP1-monomeric b-TRCP1dD-IkBa-UB~UBE2D2
    • 複合体: S-phase kinase-associated protein 1
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • 複合体: Cullin-1, E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
      • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
      • タンパク質・ペプチド: NEDD8
    • 複合体: F-box/WD repeat-containing protein 1A, NEDD8, S-phase kinase-associated protein 1, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
      • タンパク質・ペプチド: F-box/WD repeat-containing protein 1A
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • 複合体: Synthetic peptideペプチド合成
      • タンパク質・ペプチド: CYS-LYS-LYS-ALA-ARG-HIS-ASP-SEP-GLY
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


I-kappaB/NF-kappaB complex / protein phosphorylated amino acid binding / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / negative regulation of myeloid cell differentiation / F-box domain binding / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / PcG protein complex / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme ...I-kappaB/NF-kappaB complex / protein phosphorylated amino acid binding / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / negative regulation of myeloid cell differentiation / F-box domain binding / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / PcG protein complex / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / molecular sequestering activity / ubiquitin ligase activator activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / SUMOylation of immune response proteins / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / regulation of proteolysis / positive regulation of circadian rhythm / maintenance of protein location in nucleus / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / regulation of canonical Wnt signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / NEDD8 ligase activity / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / interleukin-1-mediated signaling pathway / cellular response to cold / mammary gland epithelial cell proliferation / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF複合体 / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / toll-like receptor 4 signaling pathway / nuclear localization sequence binding / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / ユビキチン結合酵素 / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of Notch signaling pathway / response to exogenous dsRNA / Prolactin receptor signaling / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein monoubiquitination / ligase activity / ubiquitin conjugating enzyme activity / cullin family protein binding / positive regulation of proteolysis / TRAF6 mediated NF-kB activation / response to muramyl dipeptide / transcription factor binding / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / cellular response to organic cyclic compound / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / NF-kappaB binding / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of cholesterol efflux / anatomical structure morphogenesis / canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of smoothened signaling pathway / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Myoclonic epilepsy of Lafora / Notchシグナリング / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / positive regulation of TORC1 signaling / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination
類似検索 - 分子機能
D domain of beta-TrCP / D domain of beta-TrCP / D domain of beta-TrCP / Ankyrin repeats (many copies) / Nedd8-like ubiquitin / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / SKP1 component, dimerisation ...D domain of beta-TrCP / D domain of beta-TrCP / D domain of beta-TrCP / Ankyrin repeats (many copies) / Nedd8-like ubiquitin / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like domain superfamily / F-box-like / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / Fボックスタンパク質 / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / G-protein beta WD-40 repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ring-box 1 / Polyubiquitin-C / NF-kappa-B inhibitor alpha / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / S-phase kinase-associated protein 1 / Cullin-1 / NEDD8 / F-box/WD repeat-containing protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Pan troglodytes (チンパンジー) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Baek K / Prabu JR / Schulman BA
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: NEDD8 nucleates a multivalent cullin-RING-UBE2D ubiquitin ligation assembly.
著者: Kheewoong Baek / David T Krist / J Rajan Prabu / Spencer Hill / Maren Klügel / Lisa-Marie Neumaier / Susanne von Gronau / Gary Kleiger / Brenda A Schulman /
要旨: Eukaryotic cell biology depends on cullin-RING E3 ligase (CRL)-catalysed protein ubiquitylation, which is tightly controlled by the modification of cullin with the ubiquitin-like protein NEDD8. ...Eukaryotic cell biology depends on cullin-RING E3 ligase (CRL)-catalysed protein ubiquitylation, which is tightly controlled by the modification of cullin with the ubiquitin-like protein NEDD8. However, how CRLs catalyse ubiquitylation, and the basis of NEDD8 activation, remain unknown. Here we report the cryo-electron microscopy structure of a chemically trapped complex that represents the ubiquitylation intermediate, in which the neddylated CRL1 promotes the transfer of ubiquitin from the E2 ubiquitin-conjugating enzyme UBE2D to its recruited substrate, phosphorylated IκBα. NEDD8 acts as a nexus that binds disparate cullin elements and the RING-activated ubiquitin-linked UBE2D. Local structural remodelling of NEDD8 and large-scale movements of CRL domains converge to juxtapose the substrate and the ubiquitylation active site. These findings explain how a distinctive ubiquitin-like protein alters the functions of its targets, and show how numerous NEDD8-dependent interprotein interactions and conformational changes synergistically configure a catalytic CRL architecture that is both robust, to enable rapid ubiquitylation of the substrate, and fragile, to enable the subsequent functions of cullin-RING proteins.
履歴
登録2019年12月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年2月12日-
マップ公開2020年2月12日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ttu
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10585.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10585.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.016 / ムービー #1: 0.016
最小 - 最大-0.052416746 - 0.093356736
平均 (標準偏差)0.0000803417 (±0.0014660304)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 339.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z339.200339.200339.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0520.0930.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10585_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Focused Refinement masking out C/R domain

ファイルemd_10585_additional.map
注釈Focused Refinement masking out C/R domain
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_10585_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10585_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ubiquitin Ligation to substrate by a cullin-RING E3 ligase at 3.7...

全体名称: Ubiquitin Ligation to substrate by a cullin-RING E3 ligase at 3.7A resolution: NEDD8-CUL1-RBX1 N98R-SKP1-monomeric b-TRCP1dD-IkBa-UB~UBE2D2
要素
  • 複合体: Ubiquitin Ligation to substrate by a cullin-RING E3 ligase at 3.7A resolution: NEDD8-CUL1-RBX1 N98R-SKP1-monomeric b-TRCP1dD-IkBa-UB~UBE2D2
    • 複合体: S-phase kinase-associated protein 1
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • 複合体: Cullin-1, E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
      • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
      • タンパク質・ペプチド: NEDD8
    • 複合体: F-box/WD repeat-containing protein 1A, NEDD8, S-phase kinase-associated protein 1, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
      • タンパク質・ペプチド: F-box/WD repeat-containing protein 1A
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • 複合体: Synthetic peptideペプチド合成
      • タンパク質・ペプチド: CYS-LYS-LYS-ALA-ARG-HIS-ASP-SEP-GLY
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Ubiquitin Ligation to substrate by a cullin-RING E3 ligase at 3.7...

超分子名称: Ubiquitin Ligation to substrate by a cullin-RING E3 ligase at 3.7A resolution: NEDD8-CUL1-RBX1 N98R-SKP1-monomeric b-TRCP1dD-IkBa-UB~UBE2D2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
分子量理論値: 210 KDa

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超分子 #2: S-phase kinase-associated protein 1

超分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Pan troglodytes (チンパンジー)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Cullin-1, E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

超分子名称: Cullin-1, E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2, #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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超分子 #4: F-box/WD repeat-containing protein 1A, NEDD8, S-phase kinase-asso...

超分子名称: F-box/WD repeat-containing protein 1A, NEDD8, S-phase kinase-associated protein 1, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #3, #6-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #5: Synthetic peptide

超分子名称: Synthetic peptide / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Synthetic construct (人工物)

+
分子 #1: F-box/WD repeat-containing protein 1A

分子名称: F-box/WD repeat-containing protein 1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.960797 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDPAEAVLQE KALKFMCSMP RSLWLGCSSL ADSMPSLRCL YNPGTGALTA FQNSSEREDC NNGEPPRKII PEKNSLRQTY NSCARLCLN QETVCLASTA MKTENCVAKT KLANGTSSMI VPKQRKLSAS YEKEKELCVK YFEQWSESDQ VEFVEHLISQ M CHYQHGHI ...文字列:
MDPAEAVLQE KALKFMCSMP RSLWLGCSSL ADSMPSLRCL YNPGTGALTA FQNSSEREDC NNGEPPRKII PEKNSLRQTY NSCARLCLN QETVCLASTA MKTENCVAKT KLANGTSSMI VPKQRKLSAS YEKEKELCVK YFEQWSESDQ VEFVEHLISQ M CHYQHGHI NSYLKPMLQR DFITALPARG LDHIAENILS YLDAKSLCAA ELVCKEWYRV TSDGMLWKKL IERMVRTDSL WR GLAERRG WGQYLFKNKP PDGNAPPNSF YRALYPKIIQ DIETIESNWR CGRHSLQRIH CRSETSKGVY CLQYDDQKIV SGL RDNTIK IWDKNTLECK RILTGHTGSV LCLQYDERVI ITGSSDSTVR VWDVNTGEML NTLIHHCEAV LHLRFNNGMM VTCS KDRSI AVWDMASPTD ITLRRVLVGH RAAVNVVDFD DKYIVSASGD RTIKVWNTST CEFVRTLNGH KRGIACLQYR DRLVV SGSS DNTIRLWDIE CGACLRVLEG HEELVRCIRF DNKRIVSGAY DGKIKVWDLV AALDPRAPAG TLCLRTLVEH SGRVFR LQF DEFQIVSSSH DDTILIWDFL NDPAAQAEPP RSPSRTYTYI SR

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分子 #2: S-phase kinase-associated protein 1

分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: SKP1 contains truncations of residues 38-43, 71-82. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.679965 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MPSIKLQSSD GEIFEVDVEI AKQSVTIKTM LEDLGMDDEG DDDPVPLPNV NAAILKKVIQ WCTHHKDDPP PPEDDENKEK RTDDIPVWD QEFLKVDQGT LFELILAANY LDIKGLLDVT CKTVANMIKG KTPEEIRKTF NIKNDFTEEE EAQVRKENQW C EEK

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分子 #3: Cullin-1

分子名称: Cullin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.800367 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPPS KSKKGQTPGG AQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY LNRHWVRREC DEGRKGIYEI Y SLALVTWR ...文字列:
MSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPPS KSKKGQTPGG AQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY LNRHWVRREC DEGRKGIYEI Y SLALVTWR DCLFRPLNKQ VTNAVLKLIE KERNGETINT RLISGVVQSY VELGLNEDDA FAKGPTLTVY KESFESQFLA DT ERFYTRE STEFLQQNPV TEYMKKAEAR LLEEQRRVQV YLHESTQDEL ARKCEQVLIE KHLEIFHTEF QNLLDADKNE DLG RMYNLV SRIQDGLGEL KKLLETHIHN QGLAAIEKCG EAALNDPKMY VQTVLDVHKK YNALVMSAFN NDAGFVAALD KACG RFINN NAVTKMAQSS SKSPELLARY CDSLLKKSSK NPEEAELEDT LNQVMVVFKY IEDKDVFQKF YAKMLAKRLV HQNSA SDDA EASMISKLKQ ACGFEYTSKL QRMFQDIGVS KDLNEQFKKH LTNSEPLDLD FSIQVLSSGS WPFQQSCTFA LPSELE RSY QRFTAFYASR HSGRKLTWLY QLSKGELVTN CFKNRYTLQA STFQMAILLQ YNTEDAYTVQ QLTDSTQIKM DILAQVL QI LLKSKLLVLE DENANVDEVE LKPDTLIKLY LGYKNKKLRV NINVPMKTEQ KQEQETTHKN IEEDRKLLIQ AAIVRIMK M RKVLKHQQLL GEVLTQLSSR FKPRVPVIKK CIDILIEKEY LERVDGEKDT YSYLA

+
分子 #4: NEDD8

分子名称: NEDD8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: Residue 1, Ser, comes from the linker. NEDD8 residue starts from MET.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.661055 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
SMLIKVKTLT GKEIEIDIEP TDKVERIKER VEEKEGIPPQ QQRLIYSGKQ MNDEKTAADY KILGGSVLHL VLALRGG

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分子 #5: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5
詳細: RBX1 contains mutation Asn98Arg (N98R). There are 3 Zinc ions coordinated throughout. This is not meant to align to the C-terminus of the protein.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.333067 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAAAMDVDTP SGTNSGAGKK RFEVKKWNAV ALWAWDIVVD NCAICRNHIM DLCIECQANQ ASATSEECTV AWGVCNHAFH FHCISRWLK TRQVCPLDRR EWEFQKYGH

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分子 #6: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2

分子名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6
詳細: UBE2D2 contains mutations of the following: Cys21Ile, Cys107Ala, Cys111Asp.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ユビキチン結合酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.745121 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MALKRIHKEL NDLARDPPAQ ISAGPVGDDM FHWQATIMGP NDSPYQGGVF FLTIHFPTDY PFKPPKVAFT TRIYHPNINS NGSICLDIL RSQWSPALTI SKVLLSIASL LDDPNPDDPL VPEIARIYKT DREKYNRIAR EWTQKYAM

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分子 #7: Polyubiquitin-C

分子名称: Polyubiquitin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

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分子 #8: CYS-LYS-LYS-ALA-ARG-HIS-ASP-SEP-GLY

分子名称: CYS-LYS-LYS-ALA-ARG-HIS-ASP-SEP-GLY / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 詳細: Phosphorylated peptide derived from IkBa. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.782819 KDa
配列文字列:
CKKERLLDDR HD(SEP)GLD(SEP)MKD EEDYKDDDDK

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分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 70.2 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 106257
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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