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- EMDB-10528: Structure of the chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseu... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10528
タイトルStructure of the chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aeruginosa) in the apo state
マップデータCryoEM map of apo gp146, the chaperonin from bacteriophage EL (Pseudomonas putida)
試料
  • 複合体: The chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aeruginosa) in the apo state
    • タンパク質・ペプチド: Putative GroEL-like chaperonine protein
キーワードmolecular chaperone / ATPase / chaperonin / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / protein refolding / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative GroEL-like chaperonine protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas phage EL (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Bracher A / Wang H
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2020
タイトル: Structure and conformational cycle of a bacteriophage-encoded chaperonin.
著者: Andreas Bracher / Simanta S Paul / Huping Wang / Nadine Wischnewski / F Ulrich Hartl / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Chaperonins are ubiquitous molecular chaperones found in all domains of life. They form ring-shaped complexes that assist in the folding of substrate proteins in an ATP-dependent reaction cycle. Key ...Chaperonins are ubiquitous molecular chaperones found in all domains of life. They form ring-shaped complexes that assist in the folding of substrate proteins in an ATP-dependent reaction cycle. Key to the folding cycle is the transient encapsulation of substrate proteins by the chaperonin. Here we present a structural and functional characterization of the chaperonin gp146 (ɸEL) from the phage EL of Pseudomonas aeruginosa. ɸEL, an evolutionarily distant homolog of bacterial GroEL, is active in ATP hydrolysis and prevents the aggregation of denatured protein in a nucleotide-dependent manner. However, ɸEL failed to refold the encapsulation-dependent model substrate rhodanese and did not interact with E. coli GroES, the lid-shaped co-chaperone of GroEL. ɸEL forms tetradecameric double-ring complexes, which dissociate into single rings in the presence of ATP. Crystal structures of ɸEL (at 3.54 and 4.03 Å) in presence of ATP•BeFx revealed two distinct single-ring conformational states, both with open access to the ring cavity. One state showed uniform ATP-bound subunit conformations (symmetric state), whereas the second combined distinct ATP- and ADP-bound subunit conformations (asymmetric state). Cryo-electron microscopy of apo-ɸEL revealed a double-ring structure composed of rings in the asymmetric state (3.45 Å resolution). We propose that the phage chaperonin undergoes nucleotide-dependent conformational switching between double- and single rings and functions in aggregation prevention without substrate protein encapsulation. Thus, ɸEL may represent an evolutionarily more ancient chaperonin prior to acquisition of the encapsulation mechanism.
履歴
登録2019年12月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月18日-
マップ公開2020年4月22日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tmv
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10528.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10528.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 96.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM map of apo gp146, the chaperonin from bacteriophage EL (Pseudomonas putida)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 294 pix.
= 320.46 Å		1.09 Å/pix.
x 294 pix.
= 320.46 Å		1.09 Å/pix.
x 294 pix.
= 320.46 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.10070717 - 0.18211088
平均 (標準偏差)0.0007228104 (±0.005765548)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ294294294
Spacing294294294
セルA=B=C: 320.46002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z294294294
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z320.460320.460320.460
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS294294294
D min/max/mean-0.1010.1820.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : The chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aerug...

全体名称: The chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aeruginosa) in the apo state
要素
  • 複合体: The chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aeruginosa) in the apo state
    • タンパク質・ペプチド: Putative GroEL-like chaperonine protein

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超分子 #1: The chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aerug...

超分子名称: The chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aeruginosa) in the apo state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage EL (ファージ)
分子量理論値: 864 KDa

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分子 #1: Putative GroEL-like chaperonine protein

分子名称: Putative GroEL-like chaperonine protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage EL (ファージ)
分子量理論値: 61.760941 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSQTLLVHGK DAQGIIKQVL SEVYDAVTST MGPNGQLVMI KNGVSTKTTK DGVTVARSIR FADEAHELVN RVITEPATKT DEECGDGTT TTIMLTHALY HLFKDFPGFQ HHRNIEDLVE RVIQRLESMA IRVEVDDPRL YQVALTSSNQ DEKLARLVSE L YANNKGSY ...文字列:
MSQTLLVHGK DAQGIIKQVL SEVYDAVTST MGPNGQLVMI KNGVSTKTTK DGVTVARSIR FADEAHELVN RVITEPATKT DEECGDGTT TTIMLTHALY HLFKDFPGFQ HHRNIEDLVE RVIQRLESMA IRVEVDDPRL YQVALTSSNQ DEKLARLVSE L YANNKGSY PDIELKEGVN FEDQIEQTTG RTIRMFYANP WFAKGHQGGV TELTGFTAFV IDRRIDKEDT QKLIDGVNHL VK THKQHLA LPILLIARSF EEAANSTLMQ LNAAHPTLVE DGRPWLIPLS TPVGGAIGTS ELQDIAVMLN APMLSDVADL TKL DTHSIN GQHGQLELGG NRSILKSTTP KDEDRIEQHA RGIEELLEGF SLSDKFSVRA RYNERRIRTL RGKLITISVG GETY SEVKE RVDRYEDVVK AIRSALENGI LPGGGVSLVK AVFGTIKEGL EDKDQSAEFA KRYINSGIAN ELMRLSTIQH KLLFK DTAL YKENGSFHFN DDWLNTPTVM NLATGEIGTP EGLGIYDTAY ASITALKGGL QTAKILATTK TLILGEKLSA VKVR

UniProtKB: Putative GroEL-like chaperonine protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.125 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
50.0 mMNaClsodium chloride
0.5 mMC10H16N2O8EDTA
4.0 mMMgCl2magnesium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot time was 2 sec..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#0 - 撮影したグリッド数: 1 / #0 - 実像数: 2519 / #0 - 平均露光時間: 0.11984 sec. / #0 - 平均電子線量: 1.552 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#1 - 撮影したグリッド数: 1 / #1 - 実像数: 3063 / #1 - 平均露光時間: 0.12 sec. / #1 - 平均電子線量: 1.55 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
粒子像選択選択した数: 690973
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 178107
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 59363 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Jelly body refinement C2 symmetry NCS restraints
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6tmv:
Structure of the chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aeruginosa) in the apo state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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