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- PDB-6tmu: Crystal structure of the chaperonin gp146 from the bacteriophage ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tmu
タイトルCrystal structure of the chaperonin gp146 from the bacteriophage EL 2 (Pseudomonas aeruginosa) in presence of ATP-BeFx, crystal form II
要素Putative GroEL-like chaperonine protein
キーワードCHAPERONE / molecular chaperone / ATPase / chaperonin
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / protein refolding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
GroEL / GroEL / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Putative GroEL-like chaperonine protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas phage EL (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者Bracher, A. / Paul, S.S. / Wang, H. / Wischnewski, N. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: PLoS One / : 2020
タイトル: Structure and conformational cycle of a bacteriophage-encoded chaperonin.
著者: Andreas Bracher / Simanta S Paul / Huping Wang / Nadine Wischnewski / F Ulrich Hartl / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Chaperonins are ubiquitous molecular chaperones found in all domains of life. They form ring-shaped complexes that assist in the folding of substrate proteins in an ATP-dependent reaction cycle. Key ...Chaperonins are ubiquitous molecular chaperones found in all domains of life. They form ring-shaped complexes that assist in the folding of substrate proteins in an ATP-dependent reaction cycle. Key to the folding cycle is the transient encapsulation of substrate proteins by the chaperonin. Here we present a structural and functional characterization of the chaperonin gp146 (ɸEL) from the phage EL of Pseudomonas aeruginosa. ɸEL, an evolutionarily distant homolog of bacterial GroEL, is active in ATP hydrolysis and prevents the aggregation of denatured protein in a nucleotide-dependent manner. However, ɸEL failed to refold the encapsulation-dependent model substrate rhodanese and did not interact with E. coli GroES, the lid-shaped co-chaperone of GroEL. ɸEL forms tetradecameric double-ring complexes, which dissociate into single rings in the presence of ATP. Crystal structures of ɸEL (at 3.54 and 4.03 Å) in presence of ATP•BeFx revealed two distinct single-ring conformational states, both with open access to the ring cavity. One state showed uniform ATP-bound subunit conformations (symmetric state), whereas the second combined distinct ATP- and ADP-bound subunit conformations (asymmetric state). Cryo-electron microscopy of apo-ɸEL revealed a double-ring structure composed of rings in the asymmetric state (3.45 Å resolution). We propose that the phage chaperonin undergoes nucleotide-dependent conformational switching between double- and single rings and functions in aggregation prevention without substrate protein encapsulation. Thus, ɸEL may represent an evolutionarily more ancient chaperonin prior to acquisition of the encapsulation mechanism.
履歴
登録2019年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative GroEL-like chaperonine protein
B: Putative GroEL-like chaperonine protein
C: Putative GroEL-like chaperonine protein
D: Putative GroEL-like chaperonine protein
E: Putative GroEL-like chaperonine protein
F: Putative GroEL-like chaperonine protein
G: Putative GroEL-like chaperonine protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)435,89122
ポリマ-432,3277
非ポリマー3,56415
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25770 Å2
ΔGint-189 kcal/mol
Surface area160350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.516, 151.461, 261.347
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16A
26G
17B
27C
18B
28D
19B
29E
110B
210F
111B
211G
112C
212D
113C
213E
114C
214F
115C
215G
116D
216E
117D
217F
118D
218G
119E
219F
120E
220G
121F
221G

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSAA2 - 5512 - 551
21LYSLYSBB2 - 5512 - 551
12LYSLYSAA2 - 5512 - 551
22LYSLYSCC2 - 5512 - 551
13LYSLYSAA2 - 5512 - 551
23LYSLYSDD2 - 5512 - 551
14GLYGLYAA2 - 5492 - 549
24GLYGLYEE2 - 5492 - 549
15GLUGLUAA2 - 5502 - 550
25GLUGLUFF2 - 5502 - 550
16LYSLYSAA2 - 5512 - 551
26LYSLYSGG2 - 5512 - 551
17LYSLYSBB2 - 5512 - 551
27LYSLYSCC2 - 5512 - 551
18LYSLYSBB2 - 5512 - 551
28LYSLYSDD2 - 5512 - 551
19GLUGLUBB2 - 5502 - 550
29GLUGLUEE2 - 5502 - 550
110GLYGLYBB2 - 5492 - 549
210GLYGLYFF2 - 5492 - 549
111LYSLYSBB2 - 5512 - 551
211LYSLYSGG2 - 5512 - 551
112LYSLYSCC2 - 5512 - 551
212LYSLYSDD2 - 5512 - 551
113GLYGLYCC2 - 5492 - 549
213GLYGLYEE2 - 5492 - 549
114GLUGLUCC2 - 5502 - 550
214GLUGLUFF2 - 5502 - 550
115LYSLYSCC2 - 5512 - 551
215LYSLYSGG2 - 5512 - 551
116GLUGLUDD2 - 5502 - 550
216GLUGLUEE2 - 5502 - 550
117GLYGLYDD2 - 5492 - 549
217GLYGLYFF2 - 5492 - 549
118LYSLYSDD2 - 5512 - 551
218LYSLYSGG2 - 5512 - 551
119GLUGLUEE2 - 5502 - 550
219GLUGLUFF2 - 5502 - 550
120GLUGLUEE2 - 5502 - 550
220GLUGLUGG2 - 5502 - 550
121GLYGLYFF2 - 5492 - 549
221GLYGLYGG2 - 5492 - 549

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
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18
19
20
21

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要素

#1: タンパク質
Putative GroEL-like chaperonine protein


分子量: 61760.941 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas phage EL (ファージ) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2Z0T5
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : K
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 8 % PEG-6000, 0.15 M NaCl and 0.1 M Tris-HCl pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.85 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.85 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.54→49.47 Å / Num. obs: 70880 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 348403
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.54-3.624.91.1192192945160.4650.5571.2551.399.9
16.98-49.473.70.05625716920.9940.0320.06522.394.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.551
最高解像度最低解像度
Rotation49.41 Å6.64 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION Jan 26, 2018データ削減
Aimless0.5.28データスケーリング
MOLREP11.4.06位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: EMD-6492

解像度: 3.54→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 94.355 / SU ML: 0.618 / SU R Cruickshank DPI: 0.6819 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.655
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2747 3576 5.1 %RANDOM
Rwork0.2504 ---
obs0.2516 67159 99.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 343.38 Å2 / Biso mean: 170.101 Å2 / Biso min: 82.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20 Å20 Å2
2--1.36 Å2-0 Å2
3----1.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.54→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29093 0 213 0 29306
Biso mean--151.22 --
残基数----3828
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01929766
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0228177
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9671.96940472
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.865364540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.05453816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.55924.4571308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.241154931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.92215196
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.24794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0233955
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.026612
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A313590.07
12B313590.07
21A322410.05
22C322410.05
31A315980.06
32D315980.06
41A323060.06
42E323060.06
51A316960.06
52F316960.06
61A318320.05
62G318320.05
71B315790.06
72C315790.06
81B320180.05
82D320180.05
91B314990.07
92E314990.07
101B317120.06
102F317120.06
111B315130.07
112G315130.07
121C319440.05
122D319440.05
131C323100.04
132E323100.04
141C319430.05
142F319430.05
151C319200.05
152G319200.05
161D317620.06
162E317620.06
171D320160.05
172F320160.05
181D316760.06
182G316760.06
191E318710.06
192F318710.06
201E317820.05
202G317820.05
211F317630.06
212G317630.06
LS精密化 シェル解像度: 3.54→3.631 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 249 -
Rwork0.353 4882 -
all-5131 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6089-0.5154-0.92624.1506-1.23892.5041-0.0125-0.1342-0.13360.38020.12550.56270.1166-0.3616-0.1130.0952-0.00010.11550.34010.04960.2661-37.4878-124.1328-46.6319
22.5699-2.13330.61544.2264-4.07456.90970.172-0.0932-0.4124-0.2169-0.23490.887-0.4003-0.28220.06290.55810.1883-0.04040.9526-0.05551.4062-62.4018-110.6645-54.7375
33.8194-0.84250.52757.060.33221.04930.36910.61840.2497-1.7879-0.2320.02370.09870.3603-0.13711.2414-0.0431-0.15091.42570.15291.5283-69.7422-131.1965-73.7985
43.0807-0.2262-0.55464.7257-0.70531.9673-0.1328-0.3298-0.43020.13050.1660.39690.5935-0.1935-0.03320.25370.00920.06210.4358-0.01180.2355-16.8259-154.3266-66.6102
57.8958-3.87850.48464.835-1.05423.9636-0.3952-0.1313-0.13320.15890.12210.70950.1768-0.23490.27310.4186-0.29490.01550.77310.08370.7562-48.6478-157.3596-67.278
60.35630.1785-0.24160.1317-0.04273.5211-0.29730.65650.1873-0.31930.13810.1142-0.6606-0.39540.15931.6312-0.0943-0.30132.1137-0.19661.4031-48.1679-159.9826-97.5818
71.9680.37-0.36484.7227-0.55781.42130.05860.2351-0.4328-0.3019-0.1912-0.10060.06850.11260.13260.07510.00840.02340.357-0.06720.118911.5378-150.0672-95.7959
88.35440.94880.05144.9259-1.1110.4155-0.23810.11060.0048-0.03920.51630.8757-0.1278-0.4652-0.27820.79730.0223-0.10091.0683-0.00160.7224-12.0609-166.7798-102.8134
93.1787-0.15791.05061.4392-0.07025.5486-0.04850.18070.2222-0.0921-0.12420.023-0.2668-0.17060.17281.0621-0.111-0.14781.3301-0.06041.3289-14.2563-157.9926-130.8661
102.95770.7806-1.05143.54560.77373.3218-0.07240.2878-0.4643-0.09240.0308-0.45320.38020.2490.04150.10850.0854-0.02140.3681-0.03960.137225.374-115.5201-114.1397
114.85472.5076-1.50256.7051-1.70382.25120.087-0.1998-1.11130.1028-0.0971-0.44940.418-0.17360.01010.3898-0.0133-0.11420.7853-0.18280.449813.9676-137.5624-134.5717
127.70820.21270.42771.99750.1940.6733-0.21080.43890.52290.05740.1916-0.1301-0.20430.1110.01920.2772-0.0479-0.03290.6977-0.04820.2627-4.7919-117.0464-147.0047
132.49020.6402-1.0543.81730.01012.90630.12740.24730.3414-0.47290.1178-0.0329-0.4077-0.0026-0.24520.13660.04230.05160.32910.02870.056915.5112-76.8884-106.0571
146.35981.6209-1.56464.81162.20454.42490.53731.1328-0.7138-0.213-0.51570.38110.065-0.2719-0.02160.780.1922-0.12431.0724-0.10350.354110.7781-86.6863-133.4788
154.296-1.5440.46776.20810.03385.3727-0.0143-0.6715-0.22980.44250.29070.9770.4654-0.6301-0.27631.19150.21220.0341.46030.23220.9923-14.9992-72.7157-137.8415
162.0669-1.5653-1.28294.15860.53784.67350.4037-0.03130.795-0.375-0.0597-0.1037-1.3540.1984-0.3440.48840.04020.15850.45510.04970.4787-12.6067-62.3803-79.1464
170.2368-0.1304-0.92332.14342.07946.60790.40490.35110.0521-0.41780.36970.0061-1.2601-0.2374-0.77471.51630.41030.21121.30380.22761.1118-17.0835-52.3537-109.2653
180.7033-0.73350.2341.8588-0.92510.5474-0.0651-0.2939-0.9695-0.9271-0.07150.42330.4505-0.15730.13671.90780.3756-0.03022.71490.03832.0798-46.3719-59.6967-109.8899
192.4092-0.9705-0.63274.5547-0.33372.60650.1238-0.07990.06630.2768-0.15080.2779-0.2724-0.27390.02690.05080.02020.03140.30520.00940.069-35.8038-83.9003-53.0257
201.1739-0.05510.23231.6639-0.43217.8999-0.17870.58220.4237-0.64430.1102-0.073-0.64560.27250.06850.51930.10170.00191.02130.10070.5549-50.2778-67.6181-73.2823
212.24820.59810.98262.14071.07066.1677-0.21140.566-0.463-0.3417-0.0956-0.08780.7012-0.34540.3070.63360.05680.13751.0409-0.12290.6073-72.1585-87.2327-81.5544
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 130
2X-RAY DIFFRACTION1A425 - 551
3X-RAY DIFFRACTION2A131 - 189
4X-RAY DIFFRACTION2A388 - 424
5X-RAY DIFFRACTION3A190 - 387
6X-RAY DIFFRACTION4B2 - 130
7X-RAY DIFFRACTION4B425 - 551
8X-RAY DIFFRACTION5B131 - 189
9X-RAY DIFFRACTION5B388 - 424
10X-RAY DIFFRACTION6B190 - 387
11X-RAY DIFFRACTION7C2 - 130
12X-RAY DIFFRACTION7C425 - 551
13X-RAY DIFFRACTION8C131 - 189
14X-RAY DIFFRACTION8C388 - 424
15X-RAY DIFFRACTION9C190 - 387
16X-RAY DIFFRACTION10D2 - 130
17X-RAY DIFFRACTION10D425 - 551
18X-RAY DIFFRACTION11D131 - 189
19X-RAY DIFFRACTION11D388 - 424
20X-RAY DIFFRACTION12D190 - 387
21X-RAY DIFFRACTION13E2 - 130
22X-RAY DIFFRACTION13E425 - 550
23X-RAY DIFFRACTION14E131 - 189
24X-RAY DIFFRACTION14E388 - 424
25X-RAY DIFFRACTION15E190 - 387
26X-RAY DIFFRACTION16F2 - 130
27X-RAY DIFFRACTION16F425 - 550
28X-RAY DIFFRACTION17F131 - 189
29X-RAY DIFFRACTION17F388 - 424
30X-RAY DIFFRACTION18F190 - 387
31X-RAY DIFFRACTION19G2 - 130
32X-RAY DIFFRACTION19G425 - 551
33X-RAY DIFFRACTION20G131 - 189
34X-RAY DIFFRACTION20G388 - 424
35X-RAY DIFFRACTION21G190 - 387

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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