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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10212 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of 50S-RsfS complex from Staphylococcus aureus | ||||||||||||
![]() | Cryo-EM map of 50S-RsfS complex from Staphylococcus aureus | ||||||||||||
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![]() | Stress / S.aureus / RsfS / Hibernation / RIBOSOME | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of ribosome biogenesis / ribosomal large subunit binding / cytosolic ribosome assembly / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation ...negative regulation of ribosome biogenesis / ribosomal large subunit binding / cytosolic ribosome assembly / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / RNA binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å | ||||||||||||
![]() | Khusainov I / Pellegrino S / Yusupova G / Yusupov M / Fatkhullin B | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mechanism of ribosome shutdown by RsfS in Staphylococcus aureus revealed by integrative structural biology approach. 著者: Iskander Khusainov / Bulat Fatkhullin / Simone Pellegrino / Aydar Bikmullin / Wen-Ti Liu / Azat Gabdulkhakov / Amr Al Shebel / Alexander Golubev / Denis Zeyer / Natalie Trachtmann / Georg A ...著者: Iskander Khusainov / Bulat Fatkhullin / Simone Pellegrino / Aydar Bikmullin / Wen-Ti Liu / Azat Gabdulkhakov / Amr Al Shebel / Alexander Golubev / Denis Zeyer / Natalie Trachtmann / Georg A Sprenger / Shamil Validov / Konstantin Usachev / Gulnara Yusupova / Marat Yusupov / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: For the sake of energy preservation, bacteria, upon transition to stationary phase, tone down their protein synthesis. This process is favored by the reversible binding of small stress-induced ...For the sake of energy preservation, bacteria, upon transition to stationary phase, tone down their protein synthesis. This process is favored by the reversible binding of small stress-induced proteins to the ribosome to prevent unnecessary translation. One example is the conserved bacterial ribosome silencing factor (RsfS) that binds to uL14 protein onto the large ribosomal subunit and prevents its association with the small subunit. Here we describe the binding mode of Staphylococcus aureus RsfS to the large ribosomal subunit and present a 3.2 Å resolution cryo-EM reconstruction of the 50S-RsfS complex together with the crystal structure of uL14-RsfS complex solved at 2.3 Å resolution. The understanding of the detailed landscape of RsfS-uL14 interactions within the ribosome shed light on the mechanism of ribosome shutdown in the human pathogen S. aureus and might deliver a novel target for pharmacological drug development and treatment of bacterial infections. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 23.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 46.6 KB 46.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 271.4 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 10.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 580.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 579.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Cryo-EM map of 50S-RsfS complex from Staphylococcus aureus | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.858 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : 50S ribosomal subunit complex with stress induced ribosome silenc...
+超分子 #1: 50S ribosomal subunit complex with stress induced ribosome silenc...
+超分子 #3: Ribosomal silencing factor RsfS
+超分子 #2: 50S ribosomal subunit
+分子 #1: 23S ribosomal RNA
+分子 #2: 5S ribosomal RNA
+分子 #3: 50S ribosomal protein L2
+分子 #4: 50S ribosomal protein L3
+分子 #5: 50S ribosomal protein L4
+分子 #6: 50S ribosomal protein L13
+分子 #7: 50S ribosomal protein L14
+分子 #8: 50S ribosomal protein L15
+分子 #9: 50S ribosomal protein L16
+分子 #10: 50S ribosomal protein L17
+分子 #11: 50S ribosomal protein L18
+分子 #12: 50S ribosomal protein L19
+分子 #13: 50S ribosomal protein L20
+分子 #14: 50S ribosomal protein L21
+分子 #15: 50S ribosomal protein L22
+分子 #16: 50S ribosomal protein L23
+分子 #17: 50S ribosomal protein L24
+分子 #18: 50S ribosomal protein L25
+分子 #19: 50S ribosomal protein L27
+分子 #20: 50S ribosomal protein L28
+分子 #21: 50S ribosomal protein L29
+分子 #22: 50S ribosomal protein L30
+分子 #23: 50S ribosomal protein L32
+分子 #24: 50S ribosomal protein L34
+分子 #25: 50S ribosomal protein L35
+分子 #26: Ribosomal silencing factor RsfS
+分子 #27: MAGNESIUM ION
+分子 #28: POTASSIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.7 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 1856 / 平均露光時間: 43.0 sec. / 平均電子線量: 24.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 96000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |