[日本語] English
万見
- EMDB-10100: Legionella pneumophila SidJ-Human calmodulin complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10100
タイトルLegionella pneumophila SidJ-Human calmodulin complex
マップデータSidJ_Cam map
試料
  • 複合体: Legionella pneumophila SidJ - human calmodulin complex
    • 複合体: SidJ
      • タンパク質・ペプチド: SidJ
    • 複合体: calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-2
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードBacterial glutamylase / pseudo kinase / calmodulin-dependent / Legionella / SidJ / SdeA / serine ubiquitination / transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素 / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / protein phosphatase activator activity / ligase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity ...合成酵素 / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / protein phosphatase activator activity / ligase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cysteine-type peptidase activity / positive regulation of protein dephosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle microtubule / spindle pole / response to calcium ion / G2/M transition of mitotic cell cycle / calcium-dependent protein binding / myelin sheath / transferase activity / vesicle / transmembrane transporter binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / nucleotide binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / proteolysis / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-2 / Calmodulin-dependent glutamylase SidJ
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.15 Å
データ登録者Pfleiderer MM / Galej WP / Adams M / Bhogaraju S
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationSFB 1177 ドイツ
German Research FoundationEXC115 ドイツ
European Research Council742720
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Inhibition of bacterial ubiquitin ligases by SidJ-calmodulin catalysed glutamylation.
著者: Sagar Bhogaraju / Florian Bonn / Rukmini Mukherjee / Michael Adams / Moritz M Pfleiderer / Wojciech P Galej / Vigor Matkovic / Jaime Lopez-Mosqueda / Sissy Kalayil / Donghyuk Shin / Ivan Dikic /
要旨: The family of bacterial SidE enzymes catalyses phosphoribosyl-linked serine ubiquitination and promotes infectivity of Legionella pneumophila, a pathogenic bacteria that causes Legionnaires' disease. ...The family of bacterial SidE enzymes catalyses phosphoribosyl-linked serine ubiquitination and promotes infectivity of Legionella pneumophila, a pathogenic bacteria that causes Legionnaires' disease. SidE enzymes share the genetic locus with the Legionella effector SidJ that spatiotemporally opposes the toxicity of these enzymes in yeast and mammalian cells, through a mechanism that is currently unknown. Deletion of SidJ leads to a substantial defect in the growth of Legionella in both its natural hosts (amoebae) and in mouse macrophages. Here we demonstrate that SidJ is a glutamylase that modifies the catalytic glutamate in the mono-ADP ribosyl transferase domain of the SdeA, thus blocking the ubiquitin ligase activity of SdeA. The glutamylation activity of SidJ requires interaction with the eukaryotic-specific co-factor calmodulin, and can be regulated by intracellular changes in Ca concentrations. The cryo-electron microscopy structure of SidJ in complex with human apo-calmodulin revealed the architecture of this heterodimeric glutamylase. We show that, in cells infected with L. pneumophila, SidJ mediates the glutamylation of SidE enzymes on the surface of vacuoles that contain Legionella. We used quantitative proteomics to uncover multiple host proteins as putative targets of SidJ-mediated glutamylation. Our study reveals the mechanism by which SidE ligases are inhibited by a SidJ-calmodulin glutamylase, and opens avenues for exploring an understudied protein modification (glutamylation) in eukaryotes.
履歴
登録2019年7月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月17日-
マップ公開2019年7月24日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6s5t
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10100.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10100.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SidJ_Cam map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.96 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.50874287 - 0.80865717
平均 (標準偏差)0.00041713717 (±0.026325678)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 153.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.960.960.96
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z153.600153.600153.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.5090.8090.000

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_10100_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10100_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Legionella pneumophila SidJ - human calmodulin complex

全体名称: Legionella pneumophila SidJ - human calmodulin complex
要素
  • 複合体: Legionella pneumophila SidJ - human calmodulin complex
    • 複合体: SidJ
      • タンパク質・ペプチド: SidJ
    • 複合体: calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-2
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

-
超分子 #1: Legionella pneumophila SidJ - human calmodulin complex

超分子名称: Legionella pneumophila SidJ - human calmodulin complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 120 KDa

-
超分子 #2: SidJ

超分子名称: SidJ / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila (バクテリア)

-
超分子 #3: calmodulin

超分子名称: calmodulin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: SidJ

分子名称: SidJ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila (バクテリア)
分子量理論値: 100.338469 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFGFIKKVLD FFGVDQSEDN PSETAVETTD VSTKIKTTDT TQEESSVKTK TVVPTQPGGS VKPETIAPDQ QKKHQIKTET TTSTTKQKG PKVTLMDGHV KQYYFARRGE TSTHDTSLPP PVKVLSGRSI PLKEIPFEAT RNELVQIYLT SIDKLIKSNK L NSIPSQQI ...文字列:
MFGFIKKVLD FFGVDQSEDN PSETAVETTD VSTKIKTTDT TQEESSVKTK TVVPTQPGGS VKPETIAPDQ QKKHQIKTET TTSTTKQKG PKVTLMDGHV KQYYFARRGE TSTHDTSLPP PVKVLSGRSI PLKEIPFEAT RNELVQIYLT SIDKLIKSNK L NSIPSQQI ASHYLFLRSL ANSETDGIKK NQILSLAKPL GTYLASKEPH VWKMINELIE KSEYPIIHYL KNNRAHSNFM LA LIHEYHK EPLTKNQSAF VQKFRDSSVF LFPNPIYTAW LAHSYDEDSS FNPMFRERLS TNFYHSTLTD NLLLRTEPKE VTL SSEHHY KKEKGPIDSS FRYQMSSDRL LRIQGRTLLF STPQNDVVAV KVQKKGEPKS TLEEEFEMAD YLLKHQRRLD VHSK LPQPL GQYSVKKSEI LEISRGSLDF ERFKTLIDDS KDLEVYVYKA PQSYFTYLHD KNQDLEDLTA SVKTNVHDLF VLLRE GIVF PQLADIFHTH FGEDEREDKG RYQALVQLLN VLQFQLGRID KWQKAVEYVN LRSSGLADLG DSLPITSLFT SSDFTK HYF SELLTGGYHP TFFDKSSGTA NSLFTGKRRL FGNYLYLNTI AEYLLVIQLT LGSYGDKVTR DMMDKPKKEA VWRELAN VM FTSCAEAIHI MTGIPQSRAL TLLKQRANIE KHFRQTQFWM TPDYSKLDED TLQMEQYSIY SGEPEYEFTD KLVSGVGL S VDGVHQDLGG YNRESPLREL EKLLYATVTL IEGTMQLDKE FFKQLEQVEK ILSGEIKTDA NSCFEAVAQL LDLARPGCH FQKRLVLSYY EEAKLKYPSA PTDAYDSRFQ VVARTNAAIT IQRFWREARK NLSEKSDIDS EKPESERTTD KRL

UniProtKB: Calmodulin-dependent glutamylase SidJ

-
分子 #2: Calmodulin-2

分子名称: Calmodulin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-2

-
分子 #3: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE
詳細Recombinant Legionella pneumophila SidJ -human calmodulin complex

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 19851
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る