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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10034 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Xenorhabdus nematophila XptA1 | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM density map of Xenorhabdus nematophila XptA1 | |||||||||
試料 |
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キーワード | Toxin / membrane permeation / translocation / complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Xenorhabdus nematophila (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å | |||||||||
データ登録者 | Roderer D / Leidreiter F | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019 タイトル: Common architecture of Tc toxins from human and insect pathogenic bacteria. 著者: F Leidreiter / D Roderer / D Meusch / C Gatsogiannis / R Benz / S Raunser / 要旨: Tc toxins use a syringe-like mechanism to penetrate the membrane and translocate toxic enzymes into the host cytosol. They are composed of three components: TcA, TcB, and TcC. Low-resolution ...Tc toxins use a syringe-like mechanism to penetrate the membrane and translocate toxic enzymes into the host cytosol. They are composed of three components: TcA, TcB, and TcC. Low-resolution structures of TcAs from different bacteria suggest a considerable difference in their architecture and possibly in their mechanism of action. Here, we present high-resolution structures of five TcAs from insect and human pathogens, which show a similar overall composition and domain organization. Essential structural features, including a trefoil protein knot, are present in all TcAs, suggesting a common mechanism of action. All TcAs form functional pores and can be combined with TcB-TcC subunits from other species to form active chimeric holotoxins. We identified a conserved ionic pair that stabilizes the shell, likely operating as a strong latch that only springs open after destabilization of other regions. Our results provide new insights into the architecture and mechanism of the Tc toxin family. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10034.map.gz | 18.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10034-v30.xml emd-10034.xml | 12.4 KB 12.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_10034.png | 73.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-10034.cif.gz | 6.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10034 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10034 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10034_validation.pdf.gz | 232.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10034_full_validation.pdf.gz | 232 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10034_validation.xml.gz | 7.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10034 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10034 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10034.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM density map of Xenorhabdus nematophila XptA1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.14 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : XptA1 pentamer
全体 | 名称: XptA1 pentamer |
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要素 |
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-超分子 #1: XptA1 pentamer
超分子 | 名称: XptA1 pentamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Xenorhabdus nematophila (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 1.4 MDa |
-分子 #1: A component of insecticidal toxin complex (Tc)
分子 | 名称: A component of insecticidal toxin complex (Tc) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenorhabdus nematophila (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 287.120781 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MIKVNELLDK INRKRSGDTL LLTNISFMSF SEFRHRTSGT LTWRETDFLY QQAHQESKQN KLEELRILSR ANPQLANITN LNITPSTLN NSYNSWFYGR AHRFVKPGSI ASIFSPAAYL TELYREAKDF HPDNSQYHLN KRRPDIASLA LTQNNMDEEI S TLSLSNEL ...文字列: MIKVNELLDK INRKRSGDTL LLTNISFMSF SEFRHRTSGT LTWRETDFLY QQAHQESKQN KLEELRILSR ANPQLANITN LNITPSTLN NSYNSWFYGR AHRFVKPGSI ASIFSPAAYL TELYREAKDF HPDNSQYHLN KRRPDIASLA LTQNNMDEEI S TLSLSNEL LLHNIQTLEK TDYNGVMKML STYRQTGMTP YHLPYESARQ AILLQDKNLT AFSRNTDVAE LMDPTSLLAI KT DISPELY QILVEEITPE NSTELMKKNF GTDDVLIFKS YASLARYYDL SYDELSLFVN LSFGKKNTNQ QYKNEQLITL VND GNDTAT ARLIKRTRKD FYDSHLNYAE LIPIKENEYK YNFSVKKTEP DHLDFRLQNG DKEYIYQDKN FVPIANTHYS IPIK LTTEQ ITNGITLRLW RVKPNPSDAI NANAHFKMME FPGDIFLLKL NKAIRLYKAT GISPEDIWQV IESIYDDLTI DSNVL GKLF YVQYYMQHYN ISVSDALVLC HSDISQYSTK QQPSHFTMLF NTPLLNGQEF SADNTKLDLT PGESKNHFYL GIMKRA FRV NDTELYTLWK LANGGTNPEF MCSIENLSLL YRVRLLADIH HLTVNELSML LSVSPYVNTK IALFSDTALT QLISFLF QC TQWLTTQKWS VSDVFLMTTD NYSTVLTPDI ENLITTLSNG LSTLSLGDDE LIRAAAPLIA ASIQMDSAKT AETILLWI N QIKPQGLTFD DFMIIAANRD RSENETSNMV AFCQVLGQLS LIVRNIGLSE NELTLLVTKP EKFQSETTAL QHDLPTLQA LTRFHAVIMR CGSYATEILT ALELGALTAE QLAVALKFDA QVVTQALQQT DLGVNTFTNW RTIDVTLQWL DVAATLGITP DGVAALIKL KYVGEPETPM PTFDDWQAAS TLLQAGLNSQ QSDQLQAWLD EATTTAASAY YIKNGAPQQI KSRDELYSYL L IDNQVSAQ VKTTRVAEAI ASIQLYVNRA LNNVEGKVSK PVKTRQFFCD WETYNRRYST WAGVSELAYY PENYIDPTIR IG QTGMMNN LLQQLSQSQL NIDTVEDSFK NYLTAFEDVA NLQVISGYHD SINVNEGLTY LIGYSQTEPR IYYWRNVDHQ KCQ HGQFAA NAWGEWKKIE IPINVWQENI RPVIYKSRLY LLWLEQKELK NESEDGKIDI TDYILKLSHI RYDGSWSSPF NFNV TDKIE NLINKKASIG MYCSSDYEKD VIIVYFHEKK DNYSFNSLPA REGMTINPDM TLSILTENDL DAIVKSTLSE LDTRT EYKV NNQFATDYLA EYKESITTKN KLASFTGNIF DLSYISPGNG HINLTFNPSM EINFSKGNIY NDEVKYLLSM VEDETV ILF DYDRHDEMLG KEEEVFHYGT LDFIISIDLK NAEYFRVLMH LRTKEKIPRK SEIGVGINYD YESNDAEFKL DTNIVLD WK DNTGVWHTIC ESFTNDVSII NNMGNIAALF LREDPCVYLC SIATDIKIAS SMIEQIQDKN ISFLLKNGSD ILVELNAE D HVASKPSHES DPMVYDFNQV KVDIEGYDIP LVSEFIIKQP DGGYNDIVIE SPIHIKLKSK DTSNVISLHK MPSGTQYMQ IGPYRTRLNT LFSRKLAERA NIGIDNVLSM ETQNLPEPQL GEGFYATFKL PPYNKEEHGD ERWFKIHIGN IDGNSARQPY YEGMLSDIE TTVTLFVPYA KGYYIREGVR LGVGYKKIIY DKSWESAFFY FDETKNQFIF INDADHDSGM TQQGIVKNIK K YKGFIHVV VMKNNTEPMD FNGANAIYFW ELFYYTPMMV FQRLLQEQNF TESTRWLRYI WNPAGYSVQG EMQDYYWNVR PL EEDTSWN ANPLDSVDPD AVAQHDPMHY KVATFMKMLD LLITRGDSAY RQLERDTLNE AKMWYVQALT LLGDEPYFSL DND WSEPRL EEAASQTMRH HYQHKMLQLR QRAALPTKRT ANSLTALFLP QINKKLQGYW QTLTQRLYNL RHNLTIDGQP LSLS LYATP ADPSMLLSAA ITASQGGGDL PHAVMPMYRF PVILENAKWG VSQLIQFGNT LLSITERQDA EALAEILQTQ GSELA LQSI KMQDKVMAEI DADKLALQES RHGAQSRFDS FNTLYDEDVN AGEKQAMDLY LSSSVLSTSG TALHMAAAAA DLVPNI YGF AVGGSRFGAL FNASAIGIEI SASATRIAAD KISQSEIYRR RRQEWEIQRN NAEAEIKQID AQLATLAVRR EAAVLQK NY LETQQAQTQA QLAFLQSKFS NAALYNWLRG RLSAIYYQFY DLAVSLCLMA EQTYQYELNN AAAHFIKPGA WHGTYAGL L AGETLMLNLA QMEKSYLEKD ERALEVTRTV SLAEVYAGLT ENSFILKDKV TELVNAGEGS AGTTLNGLNV EGTQLQASL KLSDLNIATD YPDGLGNTRR IKQISVTLPA LLGPYQDVRA ILSYGGSTMM PRGCKAIAIS HGMNDSGQFQ MDFNDAKYLP FEGLPVADT GTLTLSFPGI SGKQKSLLLS LSDIILHIRY TIRS UniProtKB: A component of insecticidal toxin complex (Tc) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE / 使用した粒子像数: 218992 |
初期 角度割当 | タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPHIRE |
最終 角度割当 | タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPHIRE |